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万見
- PDB-1tib: CONFORMATIONAL LABILITY OF LIPASES OBSERVED IN THE ABSENCE OF AN ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tib
タイトルCONFORMATIONAL LABILITY OF LIPASES OBSERVED IN THE ABSENCE OF AN OIL-WATER INTERFACE: CRYSTALLOGRAPHIC STUDIES OF ENZYMES FROM THE FUNGI HUMICOLA LANUGINOSA AND RHIZOPUS DELEMAR
要素LIPASE
キーワードHYDROLASE(CARBOXYLIC ESTERASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


triacylglycerol lipase / triacylglycerol lipase activity / lipid catabolic process
類似検索 - 分子機能
Mono-/di-acylglycerol lipase, N-terminal / Lipase 3 N-terminal region / : / Fungal lipase-like domain / Lipase (class 3) / Lipases, serine active site. / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermomyces lanuginosus (菌類)
手法X線回折 / 解像度: 1.84 Å
データ登録者Derewenda, U. / Swenson, L. / Wei, Y. / Derewenda, Z.S.
引用
ジャーナル: J.Lipid Res. / 年: 1994
タイトル: Conformational lability of lipases observed in the absence of an oil-water interface: crystallographic studies of enzymes from the fungi Humicola lanuginosa and Rhizopus delemar.
著者: Derewenda, U. / Swenson, L. / Wei, Y. / Green, R. / Kobos, P.M. / Joerger, R. / Haas, M.J. / Derewenda, Z.S.
#1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1994
タイトル: An Unusual Buried Polar Cluster in a Family of Fungal Lipases
著者: Derewenda, U. / Swenson, L. / Green, R. / Wei, Y. / Dodson, G.G. / Yamaguchi, S. / Haas, M.J. / Derewenda, Z.S.
#2: ジャーナル: Protein Eng. / 年: 1994
タイトル: Current Progress in Crystallographic Studies of New Lipases from Filamentous Fungi
著者: Derewenda, U. / Swenson, L. / Green, R. / Wei, Y. / Yamaguchi, S. / Joerger, R. / Haas, M.J. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録1993年12月6日処理サイト: BNL
改定 1.01995年1月26日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LIPASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,3421
ポリマ－29,3421
非ポリマー00
水6,413356
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)103.165, 51.994, 45.733
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO 207 / 2: CIS PROLINE - PRO 218

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要素

#1: タンパク質 LIPASE


分子量: 29342.484 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermomyces lanuginosus (菌類) / 参照: UniProt: O59952, triacylglycerol lipase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 356 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.13 %
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
11.2 %protein1drop
24 %PEG60001reservoir
3100 mMsodium acetate1reservoir
41 mM1reservoircan be replaced by NaAuCl2K2PdCl4
53 mMspermidine1reservoir

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データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 1.85 Å / % possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.0472

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解析

ソフトウェア名称: PROLSQ / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.84→7.5 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数
obs0.188 19345
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.84→7.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2071 0 0 356 2427
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0230.015
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0550.03
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0530.03
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.1442
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it1.8092.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.2072.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.9874
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.015
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1040.06
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1660.15
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2160.15
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd0.2030.15
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor5.0133
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor20.65710
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor32.01915
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
Rfactor all: 0.18 / Rfactor obs: 0.167 / 最高解像度: 1.85 Å / Num. reflection obs: 18756 / Rfactor Rwork: 0.167
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.016
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg2.9
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.016

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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