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- PDB-1tf4: ENDO/EXOCELLULASE FROM THERMOMONOSPORA -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1tf4
タイトルENDO/EXOCELLULASE FROM THERMOMONOSPORA
要素T. FUSCA ENDO/EXO-CELLULASE E4 CATALYTIC DOMAIN AND CELLULOSE-BINDING DOMAIN
キーワードGLYCOSYL HYDROLASE / CELLULOSE DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


cellulose binding / cellulase / cellulase activity / cellulose catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 1. / Endoglucanase-like / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 ...Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 1. / Endoglucanase-like / Glycoside hydrolase family 9, His active site / Carbohydrate-binding type-2, conserved site / CBM2a (carbohydrate-binding type-2) domain signature. / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 2. / Glycosyl hydrolases family 9, Asp/Glu active sites / Glycosyl hydrolases family 9 (GH9) active site signature 3. / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding module 3 / Cellulose binding domain / CBM3 (carbohydrate binding type-3) domain profile. / Carbohydrate-binding module 3 superfamily / Glycoside hydrolase family 9 / Glycosyl hydrolase family 9 / Cellulose binding domain / Carbohydrate-binding type-2 domain / CBM2 (Carbohydrate-binding type-2) domain profile. / CBD_II / CBM2, carbohydrate-binding domain superfamily / CBM2/CBM3, carbohydrate-binding domain superfamily / Glycosyltransferase - #10 / Six-hairpin glycosidase-like superfamily / Six-hairpin glycosidase superfamily / Glycosyltransferase / Alpha/alpha barrel / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Thermobifida fusca (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Sakon, J. / Wilson, D.B. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997
タイトル: Structure and mechanism of endo/exocellulase E4 from Thermomonospora fusca.
著者: Sakon, J. / Irwin, D. / Wilson, D.B. / Karplus, P.A.
履歴
登録1997年5月30日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: T. FUSCA ENDO/EXO-CELLULASE E4 CATALYTIC DOMAIN AND CELLULOSE-BINDING DOMAIN
B: T. FUSCA ENDO/EXO-CELLULASE E4 CATALYTIC DOMAIN AND CELLULOSE-BINDING DOMAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)134,5946
ポリマ－134,4342
非ポリマー1604
水28,0311556
1
A: T. FUSCA ENDO/EXO-CELLULASE E4 CATALYTIC DOMAIN AND CELLULOSE-BINDING DOMAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2973
ポリマ－67,2171
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: T. FUSCA ENDO/EXO-CELLULASE E4 CATALYTIC DOMAIN AND CELLULOSE-BINDING DOMAIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)67,2973
ポリマ－67,2171
非ポリマー802
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)145.680, 145.680, 157.080
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1006-

HOH

21A-1387-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.272878, 0.698058, 0.662007), (0.719232, -0.605037, 0.34152), (0.638939, 0.382943, -0.667166)
ベクター: -119.84378, 112.45155, 110.71117)

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要素

#1: タンパク質 T. FUSCA ENDO/EXO-CELLULASE E4 CATALYTIC DOMAIN AND CELLULOSE-BINDING DOMAIN / ENDO-1 / 4-BETA-D-GLUCANASE


分子量: 67216.750 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN AND CELLULOSE-BINDING DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Thermobifida fusca (バクテリア) / 遺伝子: BAMH1-PST1 FRAGMENT OF T. FUSC / プラスミド: PIJ702 / 生物種 (発現宿主): Streptomyces lividans
遺伝子 (発現宿主): BAMH1-PST1 FRAGMENT OF T. FUSCA GENOMIC DNA CARRYING NATIVE E4 GENE
発現宿主: Streptomyces lividans TK24 (バクテリア) / 株 (発現宿主): TK24 / 参照: UniProt: P26221, cellulase
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1556 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
結晶化温度: 277 K / pH: 5.8
詳細: 90MG/ML E4-68 26% PEG8000 0.7M LICL 0.1M NA CITRATE, PH5.8 4 DEGREE, temperature 277K
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
190 mg/mlE4-681drop
226 %PEG80001reservoir
30.7 M1reservoirLiCl
40.1 MNa-citrate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RUH2R / 波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1996年6月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→8 Å / Num. obs: 118700 / % possible obs: 94 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.096 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 1.86→1.9 Å / 冗長度: 1.7 % / Rmerge(I) obs: 0.31 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / Rsym value: 0.44 / % possible all: 73
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 73 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
SCALEPACKデータスケーリング
PHASES位相決定
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→8 Å / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor%反射Selection details
Rfree0.25 5 %RANDOM
Rwork0.2 --
obs0.2 94 %-
原子変位パラメータBiso mean: 23 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数9514 0 0 1563 11077
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINED
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.94 Å / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor%反射
Rfree0.43 5 %
Rwork0.36 -
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
タイプ: x_improper_angle_deg / Dev ideal: 1.5
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.36

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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