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- PDB-1sxs: Reduced bovine superoxide dismutase at pH 5.0 complexed with thio... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sxs
タイトルReduced bovine superoxide dismutase at pH 5.0 complexed with thiocyanate
要素PROTEIN (CU-ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
キーワードOXIDOREDUCTASE / SUPEROXIDE ACCEPTOR
機能・相同性
機能・相同性情報


Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process ...Platelet degranulation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / regulation of protein kinase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / positive regulation of catalytic activity / superoxide dismutase / transmission of nerve impulse / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / ovarian follicle development / embryo implantation / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / reactive oxygen species metabolic process / glutathione metabolic process / : / regulation of mitochondrial membrane potential / positive regulation of cytokine production / locomotory behavior / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / regulation of blood pressure / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / peroxisome / protein-folding chaperone binding / response to heat / cytoplasmic vesicle / spermatogenesis / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / copper ion binding / neuronal cell body / protein homodimerization activity / protein-containing complex / mitochondrion / zinc ion binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / THIOCYANATE ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Ferraroni, M. / Rypniewski, W.R. / Bruni, B. / Orioli, P. / Mangani, S.
引用ジャーナル: J.Biol.Inorg.Chem. / 年: 1998
タイトル: Crystallographic determination of reduced bovine superoxide dismutase at pH 5.0 and of anion binding to its active site
著者: Ferraroni, M. / Rypniewski, W.R. / Bruni, B. / Orioli, P. / Mangani, S.
履歴
登録1998年9月24日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01998年9月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / diffrn_source / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (CU-ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
B: PROTEIN (CU-ZN SUPEROXIDE DISMUTASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,60110
ポリマ－31,1472
非ポリマー4548
水6,215345
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.600, 197.500, 50.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221

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要素

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タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 PROTEIN (CU-ZN SUPEROXIDE DISMUTASE) / CU-ZN SOD


分子量: 15573.337 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / Cell: ERYTHROCYTE / 細胞内の位置: CYTOPLASM / 組織: BLOOD / 参照: UniProt: P00442, superoxide dismutase

-
非ポリマー , 5種, 353分子

#2: 化合物 ChemComp-SCN / THIOCYANATE ION / チオシアン酸アニオン


分子量: 58.082 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: CNS
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION


分子量: 63.546 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 345 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 %
結晶化手法: excess nitrogen atmosphere / pH: 5
詳細: 20 % PEG6K, 20MM HEPES, 100MM NASCN, PH 5.0, SODIUM DITHIONITE (EXCESS), NITROGEN ATMOSPHERE, excess nitrogen atmosphere
結晶化
*PLUS
温度: 22 ℃ / 手法: free interface diffusion
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 %PEG600011
2100 mM11NaSCN
37 mg/mlprotein12

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.92
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年10月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.92 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→10 Å / Num. obs: 200034 / % possible obs: 96.9 % / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.076 / Net I/σ(I): 8
反射 シェル解像度: 2→2.03 Å / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.264 / Mean I/σ(I) obs: 3.6 / % possible all: 90.7
反射
*PLUS
Num. obs: 34111 / Num. measured all: 200034
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 90.7 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CCP4精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1SXC

1sxc


解像度: 2→10 Å / σ(F): 0
詳細: SIMILAR TO STRUCTURES 1SXA, 1SXB AND 1SXC, GLU 119 IN BOTH SUBUNITS APPEAR TO BE COVALENTLY MODIFIED. THE NATURE OF THE MODIFICATION IS UNKNOWN AND THE ELECTRON DENSITY OCCURRING CLOSE TO ITS ...詳細: SIMILAR TO STRUCTURES 1SXA, 1SXB AND 1SXC, GLU 119 IN BOTH SUBUNITS APPEAR TO BE COVALENTLY MODIFIED. THE NATURE OF THE MODIFICATION IS UNKNOWN AND THE ELECTRON DENSITY OCCURRING CLOSE TO ITS SIDE CHAIN HAS BEEN TENTATIVELY MODELED AS CALCIUM IONS WITH 0.5 OCCUPANCY (CA 154 A AND CA 154 B). SEE PDB ENTRY 1SXC.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.175 --
all-34111 -
obs-34111 96.9 %
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 10 Å / Luzzati sigma a obs: 0.15 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2146 0 12 345 2503
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0190.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0270.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0450.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it2.7393
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.2814
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it4.4424.5
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it6.9376
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0180.02
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1790.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1960.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2520.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor1.7032.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor13.62410
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor34.6225
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor15
ソフトウェア
*PLUS
名称: CCP4 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最高解像度: 2 Å / σ(F): 0 / Rfactor obs: 0.175
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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