[日本語] English
万見
- PDB-1suv: Structure of Human Transferrin Receptor-Transferrin Complex -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1suv
タイトルStructure of Human Transferrin Receptor-Transferrin Complex
要素
  • Serotransferrin, C-lobe
  • Serotransferrin, N-lobe
  • Transferrin receptor protein 1
キーワードMETAL TRANSPORT / Protein Complex
機能・相同性
機能・相同性情報


transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / iron chaperone activity / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / response to manganese ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin ...transferrin receptor activity / postsynaptic recycling endosome membrane / negative regulation of mitochondrial fusion / iron chaperone activity / transferrin receptor binding / positive regulation of isotype switching / Transferrin endocytosis and recycling / basal part of cell / response to manganese ion / Differentiation of Keratinocytes in Interfollicular Epidermis in Mammalian Skin / response to iron ion / RND1 GTPase cycle / RND2 GTPase cycle / response to copper ion / RHOB GTPase cycle / Golgi Associated Vesicle Biogenesis / RHOC GTPase cycle / RHOJ GTPase cycle / RHOQ GTPase cycle / CDC42 GTPase cycle / RHOH GTPase cycle / RHOG GTPase cycle / endocytic vesicle / RHOA GTPase cycle / RAC2 GTPase cycle / RAC3 GTPase cycle / response to retinoic acid / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / transport across blood-brain barrier / positive regulation of B cell proliferation / clathrin-coated pit / positive regulation of T cell proliferation / Hsp70 protein binding / RAC1 GTPase cycle / response to nutrient / ferric iron binding / basal plasma membrane / osteoclast differentiation / cellular response to leukemia inhibitory factor / transferrin transport / acute-phase response / cellular response to iron ion / Post-translational protein phosphorylation / positive regulation of protein-containing complex assembly / clathrin-coated endocytic vesicle membrane / iron ion transport / Iron uptake and transport / ferrous iron binding / regulation of iron ion transport / HFE-transferrin receptor complex / recycling endosome / regulation of protein stability / positive regulation of receptor-mediated endocytosis / receptor internalization / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / positive regulation of protein localization to nucleus / cellular response to xenobiotic stimulus / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / recycling endosome membrane / antibacterial humoral response / melanosome / late endosome / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Platelet degranulation / Cargo recognition for clathrin-mediated endocytosis / extracellular vesicle / double-stranded RNA binding / Clathrin-mediated endocytosis / virus receptor activity / cytoplasmic vesicle / secretory granule lumen / blood microparticle / basolateral plasma membrane / vesicle / transmembrane transporter binding / intracellular iron ion homeostasis / early endosome / response to hypoxia / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / endosome membrane / endosome / intracellular signal transduction / apical plasma membrane / endoplasmic reticulum lumen / external side of plasma membrane / intracellular membrane-bounded organelle / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / negative regulation of apoptotic process / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / enzyme binding / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transferrin-like domain signature 2. ...Transferrin receptor protein 1/2, PA domain / Serotransferrin, mammalian / Transferrin receptor-like, dimerisation domain / Transferrin receptor-like, dimerisation domain superfamily / Glutamate carboxypeptidase 2-like / Transferrin receptor-like dimerisation domain / PA domain superfamily / PA domain / PA domain / Transferrin-like domain signature 2. / Transferrin family, iron binding site / Transferrin-like domain signature 1. / Transferrin-like domain signature 3. / Transferrin / Transferrin-like domain / Transferrin / Transferrin-like domain profile. / Transferrin / Peptidase M28 / Peptidase family M28
類似検索 - ドメイン・相同性
CARBONATE ION / : / Transferrin receptor protein 1 / Serotransferrin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.5 Å
データ登録者Cheng, Y. / Zak, O. / Aisen, P. / Harrison, S.C. / Walz, T.
引用ジャーナル: Cell / 年: 2004
タイトル: Structure of the human transferrin receptor-transferrin complex.
著者: Yifan Cheng / Olga Zak / Philip Aisen / Stephen C Harrison / Thomas Walz /
要旨: Iron, insoluble as free Fe(3+) and toxic as free Fe(2+), is distributed through the body as Fe(3+) bound to transferrin (Tf) for delivery to cells by endocytosis of its complex with transferrin ...Iron, insoluble as free Fe(3+) and toxic as free Fe(2+), is distributed through the body as Fe(3+) bound to transferrin (Tf) for delivery to cells by endocytosis of its complex with transferrin receptor (TfR). Although much is understood of the transferrin endocytotic cycle, little has been uncovered of the molecular details underlying the formation of the receptor-transferrin complex. Using cryo-electron microscopy, we have produced a density map of the TfR-Tf complex at subnanometer resolution. An atomic model, obtained by fitting crystal structures of diferric Tf and the receptor ectodomain into the map, shows that the Tf N-lobe is sandwiched between the membrane and the TfR ectodomain and that the C-lobe abuts the receptor helical domain. When Tf binds receptor, its N-lobe moves by about 9 A with respect to its C-lobe. The structure of TfR-Tf complex helps account for known differences in the iron-release properties of free and receptor bound Tf.
履歴
登録2004年3月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月30日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / em_image_scans / pdbx_database_remark / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_database_remark.text / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE NOT ALL THE CHAINS IN THE MODEL ARE HUMAN, ALTHOUGH THE PROTEINS USED TO DETERMINE THE 7.5 ...SEQUENCE NOT ALL THE CHAINS IN THE MODEL ARE HUMAN, ALTHOUGH THE PROTEINS USED TO DETERMINE THE 7.5 A STRUCTURE OF THE TFR-TF COMPLEX WERE ALL HUMAN. THE AUTHORS CREATED THE MODEL BY FITTING X-RAY CRYSTAL STRUCTURES INTO THEIR 7.5 A EM DENSITY MAP. SINCE THERE IS NO STRUCTURE FOR THE HUMAN TRANSFERRIN C-LOBE, THE AUTHORS OPTED TO USE THE C-LOBE FROM RABBIT TF (1JNF). THE OTHER TWO CHAINS ARE HUMAN (1CX8 - HUMAN TFR AND 1A8E - HUMAN TF N-LOBE). THE CHAINS E AND F MATCH SWS P19134, A RABBIT SOURCE. REGARDING THE CONFLICTS: BOTH SEQUENCE AND COORDINATES ARE FROM THE ORIGINAL PDB-FILES AND THE AUTHORS DID NOT MAKE ANY MODIFICATIONS TO IT.

-
構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Transferrin receptor protein 1
B: Transferrin receptor protein 1
C: Serotransferrin, N-lobe
D: Serotransferrin, N-lobe
E: Serotransferrin, C-lobe
F: Serotransferrin, C-lobe
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)293,12714
ポリマ－292,6646
非ポリマー4638
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: C2 (2回回転対称))

-
要素

#1: タンパク質 Transferrin receptor protein 1 / TfR1 / TR / TfR / Trfr / CD71 antigen / T9 / p90


分子量: 71622.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TFRC / Cell (発現宿主): ovary
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02786
#2: タンパク質 Serotransferrin, N-lobe / Transferrin / Siderophilin / Beta-1-metal binding globulin / PRO1400


分子量: 36408.414 Da / 分子数: 2 / Fragment: repeat 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF / Cell (発現宿主): kidney
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P02787
#3: タンパク質 Serotransferrin, C-lobe / Transferrin / Siderophilin / Beta-1-metal binding globulin


分子量: 38300.445 Da / 分子数: 2 / Fragment: repeat 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TF / Cell (発現宿主): kidney
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
#4: 化合物
ChemComp-CO3 / CARBONATE ION


分子量: 60.009 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: CO3
#5: 化合物
ChemComp-FE / FE (III) ION


分子量: 55.845 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Fe
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

-
試料調製

構成要素名称: Human Transferrin Receptor - Transferrin Complex / タイプ: COMPLEX
緩衝液pH: 7.4
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2001年10月15日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 倍率（公称値）: 50000 X / 倍率（補正後）: 51160 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 5000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 2500 nm / Cs: 2 mm
試料ホルダ温度: 93 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM

-
解析

CTF補正詳細: CTF correction for each particle
対称性点対称性: C2 (2回回転対称)
3次元再構成手法: Fourier Space reconstruction / 解像度: 7.5 Å / ピクセルサイズ（公称値）: 2.8 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 2.74 Å / 詳細: using program FREALIGN / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
Target criteria: visual fit using program O followed by rigid body refinement using program MAVE
詳細: REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11CX8

1cx8

11CX81PDBexperimental model
21A8E

1a8e

11A8E2PDBexperimental model
31JNF

1jnf

11JNF3PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数20584 0 28 0 20612

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る