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万見
- PDB-1skz: PROTEASE INHIBITOR -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1skz
タイトルPROTEASE INHIBITOR
要素ANTISTASIN
キーワードSERINE PROTEASE INHIBITOR / ANTISTASIN / FACTOR XA INHIBITOR / THROMBOSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of coagulation / serine-type endopeptidase inhibitor activity / heparin binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Proteinase inhibitor I15, leech antistasin / Antistasin; domain 1 / Antistasin; domain 1 / Antistasin-like domain / Antistasin family / Antistasin-like domain profile. / Hirudin/antistatin / Ribbon / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Haementeria officinalis (無脊椎動物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Krengel, U. / Dijkstra, B.W.
引用
ジャーナル: EMBO J. / 年: 1997
タイトル: X-ray structure of antistasin at 1.9 A resolution and its modelled complex with blood coagulation factor Xa.
著者: Lapatto, R. / Krengel, U. / Schreuder, H.A. / Arkema, A. / de Boer, B. / Kalk, K.H. / Hol, W.G. / Grootenhuis, P.D. / Mulders, J.W. / Dijkema, R. / Theunissen, H.J. / Dijkstra, B.W.
#1: ジャーナル: Hasylab Jahresbericht / 年: 1996
タイトル: Refined X-Ray Structure of Antistasin at 1.9 A Resolution
著者: Krengel, U. / Lapatto, R. / Dijkstra, B.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1993
タイトル: Crystallization and Preliminary Crystallographic Analysis of Antistasin, a Leech-Derived Inhibitor of Blood Coagulation Factor Xa
著者: Schreuder, H. / Arkema, A. / De Boer, B. / Kalk, K. / Dijkema, R. / Mulders, J. / Theunissen, H. / Hol, W.
履歴
登録1997年4月16日処理サイト: BNL
改定 1.01997年10月22日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ANTISTASIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)13,4112
ポリマ－13,3761
非ポリマー351
水1,58588
1
A: ANTISTASIN
ヘテロ分子

A: ANTISTASIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)26,8224
ポリマ－26,7512
非ポリマー712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_555x,-y,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.500, 76.500, 86.600
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 ANTISTASIN / FACTOR XA INHIBITOR


分子量: 13375.696 Da / 分子数: 1 / 変異: Q1E, G2D, M35V / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Haementeria officinalis (無脊椎動物)
器官: BLOOD
発現宿主: Cricetulus griseus (モンゴルキヌゲネズミ)
参照: UniProt: P15358
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 88 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 2

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.1 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.8 %
解説: THE FINAL HIGH RESOLUTION DATA SET WAS OBTAINED BY SCALING 3 PARTIAL DATA SETS, ONE FROM DESY (TO 1.9 A) AND TWO DATA SETS COLLECTED IN HOUSE (BOTH TO 2.5 A).
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6
詳細: EQUILIBRATION AGAINST 100 MM NA CITRATE (PH6.0), 1MM PMSF, 10 MM NA AZIDE, 31% (W/V) AMMONIUM SULFATE, 2.75 M NA CHLORIDE IN HANGING DROPS. FOR CRYO EXPERIMENTS TRANSFER TO 100 MM NA CITRATE ...詳細: EQUILIBRATION AGAINST 100 MM NA CITRATE (PH6.0), 1MM PMSF, 10 MM NA AZIDE, 31% (W/V) AMMONIUM SULFATE, 2.75 M NA CHLORIDE IN HANGING DROPS. FOR CRYO EXPERIMENTS TRANSFER TO 100 MM NA CITRATE (PH6.0), 30% (W/V) AMMONIUM SULFATE, 2.2 M NA CHLORIDE, 20% GLYCEROL, AFTER PREEQUILIBRATION AGAINST THIS SOLUTION., vapor diffusion - hanging drop
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Schreuder, H., (1993) J.Mol.Biol., 231, 1137.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
15 mg/mlprotein1drop
255 mMsodium citrate1drop
31 mMPMSF1drop
410 mMsodium azide1drop
52.75 M1dropNaCl
715.5 %(w/v)satammonium sulfate1drop
8100 mMsodium citrate1reservoir
91 mMPMSF1reservoir
1010 mMsodium azide1reservoir
1131 %(w/v)satammonium sulfate1reservoir
122.75 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, Hamburg / ビームライン: BW7A / 波長: 0.99
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.99 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→9.9 Å / Num. obs: 10300 / % possible obs: 95 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 9.7 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Rsym value: 0.38 / Net I/σ(I): 173
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 8.2 % / Rmerge(I) obs: 0.071 / Mean I/σ(I) obs: 110 / Rsym value: 0.071 / % possible all: 92
反射
*PLUS
Num. measured all: 100326 / Rmerge(I) obs: 0.08

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
XDSデータスケーリング
XSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.843モデル構築
X-PLOR3.843精密化
XDSデータ削減
X-PLOR3.843位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.9→5 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: DURING THE REFINEMENT, 10% OF THE REFLECTIONS WERE SET ASIDE TO CALCULATE THE FREE R-FACTOR. THE LAST ROUND OF REFINEMENT, WHICH RESULTED IN AN R-FACTOR 0.215 AND A FREE R-FACTOR OF 0.274, ...詳細: DURING THE REFINEMENT, 10% OF THE REFLECTIONS WERE SET ASIDE TO CALCULATE THE FREE R-FACTOR. THE LAST ROUND OF REFINEMENT, WHICH RESULTED IN AN R-FACTOR 0.215 AND A FREE R-FACTOR OF 0.274, WAS THEN REPEATED WITH ALL THE REFLECTIONS FOR THE FINAL RESULTS.
Rfactor反射数%反射
Rwork0.217 --
obs0.217 9103 94 %
Rfree--10 %
原子変位パラメータBiso mean: 26 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数790 0 1 88 879
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.015
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.49
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d2.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it3.3
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it3.3
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.98 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor反射数%反射
Rwork0.323 1083 -
obs--92 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.WATTOPH19.WAT
X-RAY DIFFRACTION3PARAM.CLTOPH.CL

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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