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- PDB-1sky: CRYSTAL STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE FREE ALPHA3BETA3 SUB-COMPLEX ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sky
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE NUCLEOTIDE FREE ALPHA3BETA3 SUB-COMPLEX OF F1-ATPASE FROM THE THERMOPHILIC BACILLUS PS3
要素(F1-ATPASE) x 2
キーワードATP SYNTHASE / F1FO ATP SYNTHASE / F1-ATPASE / ALPHA3BETA3 SUBCOMPLEX OF F1-ATPASE / HYDROLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / H+-transporting two-sector ATPase / proton-transporting ATPase activity, rotational mechanism / proton-transporting ATP synthase activity, rotational mechanism / ADP binding / ATP hydrolysis activity / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain ...ATP synthase alpha/beta chain, C-terminal domain / Lysin / Thrombin, subunit H - #170 / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 - #20 / Bovine Mitochondrial F1-ATPase, ATP Synthase Beta Chain; Chain D, domain3 / Bovine Mitochondrial F1-atpase; Atp Synthase Beta Chain; Chain D, domain 3 / ATP synthase, F1 complex, beta subunit / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal domain superfamily / : / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit nucleotide-binding domain / ATP synthase, alpha subunit, C-terminal / ATP synthase, F1 complex, alpha subunit / ATP synthase alpha/beta chain, C terminal domain / : / ATPase, F1/V1 complex, beta/alpha subunit, C-terminal / C-terminal domain of V and A type ATP synthase / ATP synthase subunit alpha, N-terminal domain-like superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain superfamily / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, N-terminal domain / ATP synthase alpha/beta family, beta-barrel domain / ATPase, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain, active site / ATP synthase alpha and beta subunits signature. / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / Elongation Factor Tu (Ef-tu); domain 3 / Thrombin, subunit H / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP synthase subunit beta / ATP synthase subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Shirakihara, Y. / Leslie, A.G.W. / Abrahams, J.P. / Walker, J.E. / Ueda, T. / Sekimoto, Y. / Kambara, M. / Saika, K. / Kagawa, Y. / Yoshida, M.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1997
タイトル: The crystal structure of the nucleotide-free alpha 3 beta 3 subcomplex of F1-ATPase from the thermophilic Bacillus PS3 is a symmetric trimer.
著者: Shirakihara, Y. / Leslie, A.G. / Abrahams, J.P. / Walker, J.E. / Ueda, T. / Sekimoto, Y. / Kambara, M. / Saika, K. / Kagawa, Y. / Yoshida, M.
#1: ジャーナル: Photon Factory Activity Report / 年: 1994
タイトル: X-Ray Crystal Analysis of Alpha3Beta3 Complex of F1-ATPase from a Thermophilic Bacterium Ps3
著者: Shirakihara, Y. / Ueda, T. / Sekimoto, Y. / Yoshida, M. / Saika, K.
履歴
登録1997年2月26日処理サイト: BNL
改定 1.01998年3月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32014年3月12日Group: Other
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: F1-ATPASE
E: F1-ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)106,8394
ポリマ－106,6462
非ポリマー1922
水00
1
B: F1-ATPASE
E: F1-ATPASE
ヘテロ分子

B: F1-ATPASE
E: F1-ATPASE
ヘテロ分子

B: F1-ATPASE
E: F1-ATPASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)320,51612
ポリマ－319,9396
非ポリマー5766
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area25010 Å2
ΔGint-176 kcal/mol
Surface area103520 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)159.500, 159.500, 159.500
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213

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要素

#1: タンパク質 F1-ATPASE / F1-ATP SYNTHASE


分子量: 54648.328 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 株: PS3 / 器官: HEART
プラスミド: PKK ALPHA FOR ALPHA SUBUNIT, PUC118BETA FOR BETA SUBUNIT
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DK8 / 参照: UniProt: P09219, EC: 3.6.1.34
#2: タンパク質 F1-ATPASE / F1-ATP SYNTHASE


分子量: 51998.082 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus sp. (バクテリア) / 株: PS3 / 器官: HEART
プラスミド: PKK ALPHA FOR ALPHA SUBUNIT, PUC118BETA FOR BETA SUBUNIT
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DK8 / 参照: UniProt: P07677, EC: 3.6.1.34
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
構成要素の詳細ALPHA3 BETA3 SUBCOMPLEX OF F1-ATPASE COMPRISES THREE ALPHA AND THREE BETA SUBUNITS. BECAUSE THE ...ALPHA3 BETA3 SUBCOMPLEX OF F1-ATPASE COMPRISES THREE ALPHA AND THREE BETA SUBUNITS. BECAUSE THE SUBCOMPLEX IS SYMMETRICAL, ONE ALPHA (CHAIN B) AND ONE BETA (CHAIN E) SUBUNITS ARE GIVEN. THE ENTIRE SUBCOMPLEX CAN BE FORMED USING THE TRANSFORMATIONS GIVEN IN REMARK 350.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 61 %
解説: J.P. ABRAHAMS, A.G.W. LESLIE, R. LUTTER, J.E. WALKER STRUCTURE AT 2.8A RESOLUTION OF F1-ATPASE FROM BOVINE HEART MITOCHONDRIA, NATURE 370,621-628, (1994)
結晶化温度: 288 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8
詳細: HANGING DROP WITH 9-11% PEG20000, 0.12 M SODIUM SULFATE AT PH8.0, EQUILIBRATED AGAINST PROTEIN FREE RESERVOIR WITH HIGHER PEG SOLUTION BY 2%. KEPT AT 15DEG., vapor diffusion - hanging drop, temperature 288K
結晶化
*PLUS
温度: 15 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
19-11 %PEG200001drop
20.12 Msodium sulphate1drop
30.05 MTris-sulphate1drop
410 mg/mlprotein1drop
511-14 %PEG200001reservoir
60.12 Msodium sulphate1reservoir
70.05 MTris-sulphate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-18B / 波長: 1
検出器検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年5月24日 / 詳細: MIRROR + MONOCHROMATOR
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. obs: 109106 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.6 % / Biso Wilson estimate: 83 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.075 / Net I/σ(I): 8.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 3.9 % / Rmerge(I) obs: 0.44 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
Num. obs: 22429 / Num. measured all: 109106
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: MITOCHODRIAL F1-ATPASE

解像度: 3.2→6 Å
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.299 905 4.8 %DONE BY FREERFACMTZ
Rwork0.222 ---
obs0.222 18868 99.1 %-
原子変位パラメータBiso mean: 68 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.4 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7289 0 10 0 7299
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.59
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d24.65
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.46
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it2
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.5
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.32 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.349 98 4.1 %
Rwork0.37 2232 -
obs--97.12 %
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg24.65
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.46
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rwork: 0.37

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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