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- PDB-1skh: N-terminal (1-30) of bovine Prion protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1skh
タイトルN-terminal (1-30) of bovine Prion protein
要素Major prion protein 2
キーワードUNKNOWN FUNCTION / coil-helix-coil
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / cuprous ion binding / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta ...positive regulation of glutamate receptor signaling pathway / cuprous ion binding / side of membrane / inclusion body / cellular response to copper ion / positive regulation of calcium-mediated signaling / molecular condensate scaffold activity / protein destabilization / protein homooligomerization / cellular response to amyloid-beta / positive regulation of neuron apoptotic process / amyloid-beta binding / microtubule binding / G-quadruplex RNA binding / nuclear membrane / membrane raft / copper ion binding / dendrite / protein-containing complex binding / cell surface / Golgi apparatus / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prion, copper binding octapeptide repeat / Copper binding octapeptide repeat region / Major prion protein N-terminal domain / Major prion protein bPrPp - N terminal / Prion protein signature 1. / Prion protein signature 2. / Prion protein / Major prion protein / Prion/Doppel protein, beta-ribbon domain / Prion/Doppel beta-ribbon domain superfamily / Prion/Doppel alpha-helical domain
類似検索 - ドメイン・相同性
Major prion protein / Major prion protein
類似検索 - 構成要素
生物種Bos taurus (ウシ)
手法溶液NMR / DYANA torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Biverstahl, H. / Andersson, A. / Graslund, A. / Maler, L.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: NMR solution structure and membrane interaction of the N-terminal sequence (1-30) of the bovine prion protein.
著者: Biverstahl, H. / Andersson, A. / Graslund, A. / Maler, L.
履歴
登録2004年3月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年3月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Major prion protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)3,4241
ポリマ－3,4241
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)22 / 60a combination of least constraint violations and DYANA target function
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Major prion protein 2 / PrP / Major scrapie-associated fibril protein 2


分子量: 3424.280 Da / 分子数: 1 / 断片: N-terminal domain (residues 1-30) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Bos taurus (ウシ) / 参照: UniProt: Q01880, UniProt: P10279*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
1212D TOCSY

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試料調製

詳細内容: 1 mM bovine PrP, 100 mM dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphatidylcholine-d22 (DHPC), H2O, D2O
溶媒系: 100 mM dihexanoyl-sn-glycero-3-phosphatidylcholine-d22 (DHPC), H2O, D2O
試料状態pH: 3.4 / 圧: 1 atm / 温度: 310 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン分類
Felixデータ解析
VNMR6.1ccollection
DYANA1.5構造決定
DYANA1.5精密化
精密化手法: DYANA torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: a combination of least constraint violations and DYANA target function
計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 22

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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