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万見
- PDB-1shv: STRUCTURE OF SHV-1 BETA-LACTAMASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1shv
タイトルSTRUCTURE OF SHV-1 BETA-LACTAMASE
要素PROTEIN (BETA-LACTAMASE SHV-1)
キーワードHYDROLASE / BETA-LACTAM HYDROLASE / PENICILLINASE / DETERGENT BINDING / DRUG DESIGN
機能・相同性
機能・相同性情報


beta-lactam antibiotic catabolic process / beta-lactamase activity / beta-lactamase / response to antibiotic
類似検索 - 分子機能
Beta-lactamase, class-A active site / Beta-lactamase class-A active site. / Beta-lactamase class A, catalytic domain / Beta-lactamase enzyme family / Beta-lactamase, class-A / Beta-lactamase / DD-peptidase/beta-lactamase superfamily / Beta-lactamase/transpeptidase-like / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYCLOHEXYL-HEXYL-BETA-D-MALTOSIDE / Beta-lactamase SHV-1 / Beta-lactamase SHV-1
類似検索 - 構成要素
生物種Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.98 Å
データ登録者Kuzin, A.P. / Nukaga, M. / Nukaga, Y. / Hujer, A. / Bonomo, R.A. / Knox, J.R.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1999
タイトル: Structure of the SHV-1 beta-lactamase.
著者: Kuzin, A.P. / Nukaga, M. / Nukaga, Y. / Hujer, A.M. / Bonomo, R.A. / Knox, J.R.
履歴
登録1999年2月23日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年10月16日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月4日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (BETA-LACTAMASE SHV-1)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,4162
ポリマ－28,9071
非ポリマー5091
水1,45981
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)49.600, 55.600, 87.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (BETA-LACTAMASE SHV-1) / BETA-LACTAMASE PIT-2 / PENICILLINASE


分子量: 28907.018 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: 1 DETERGENT MOLECULE (CYMAL-6) BOUND NON-COVALENTLY / 由来: (組換発現) Klebsiella pneumoniae (肺炎桿菌) / 株: 15571 / 遺伝子: BLA / プラスミド: PBCSK / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 遺伝子 (発現宿主): BLA
発現宿主: Escherichia coli str. K-12 substr. DH10B (大腸菌)
株 (発現宿主): DH10B
参照: UniProt: P14557, UniProt: P0AD64*PLUS, beta-lactamase
#2: 化合物 ChemComp-MA4 / CYCLOHEXYL-HEXYL-BETA-D-MALTOSIDE / 6-シクロヘキシルヘキシルβ-マルトシド


分子量: 508.600 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C24H44O11
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 81 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細DETERGENT USED IN CRYSTALLIZATION
配列の詳細WE USE A CONSENSUS NUMBERING IN WHICH 239 AND 253 ARE NOT USED FOR THIS ENZYME. HERE, 238 AND 240 ...WE USE A CONSENSUS NUMBERING IN WHICH 239 AND 253 ARE NOT USED FOR THIS ENZYME. HERE, 238 AND 240 ARE LINKED, AS ARE 252 AND 254. TER ARG: NUMBERING FOR THE MATURE PROTEIN STARTS AT 26 (USING A CONSENSUS CONVENTION).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.08 Å3/Da / 溶媒含有率: 41 %
結晶化pH: 7
詳細: VAPOR DIFFUSION, WITH 2MG/ML PROTEIN IN 15% PEG6000, 50MM HEPES PH7.0 0.65MM CYMAL-6, OVER 30% PEG RESERVOIR AT ROOM TEMPERATURE
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
12 mg/mlprotein1drop
20.56 mMCymal-61drop
315 %PEG60001drop
450 mMHEPES1drop
530 %PEG1reservoir
6100 mMHEPES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 293 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1998年10月1日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: NI FILTER / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→43 Å / Num. obs: 49725 / % possible obs: 0.85 % / 冗長度: 3.3 % / Rsym value: 0.065 / Net I/σ(I): 15.5
反射 シェル解像度: 1.96→2.09 Å / 冗長度: 1.95 % / Mean I/σ(I) obs: 3.2 / Rsym value: 0.194 / % possible all: 0.4
反射
*PLUS
Num. obs: 15082 / % possible obs: 85 % / Num. measured all: 49725 / Rmerge(I) obs: 0.065
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 40 % / Num. unique obs: 1156 / Num. measured obs: 2259 / Rmerge(I) obs: 0.194

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-GENデータスケーリング
X-GENデータ削減
AMoRE位相決定
X-PLORモデル構築
X-PLOR3.851精密化
X-PLOR位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1XPB

1xpb


解像度: 1.98→8 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 詳細: NO IDEAL GEOMETRY FOR DETERGENT MOLECULE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.254 978 6.7 %RANDOM
Rwork0.182 ---
obs-13653 84.4 %-
原子変位パラメータBiso mean: 14.7 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error free: 0.205 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.98→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2024 0 35 81 2140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.75
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.49
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.98→2.06 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.255 42 6.7 %
Rwork0.255 752 -
obs--35.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARALLHDG.PROTOPALLHDG.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
X-RAY DIFFRACTION3PARM.MA1TOPH.MA1
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.182
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.49

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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