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- PDB-1sgo: NMR Structure of the human C14orf129 gene product, HSPC210. North... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1sgo
タイトルNMR Structure of the human C14orf129 gene product, HSPC210. Northeast Structural Genomics target HR969.
要素Protein C14orf129
キーワードSTRUCTURAL GENOMICS / UNKNOWN FUNCTION / HR969 / HUMAN PROTEIN / NESG / Hs.4104 homo sapiens / NESG cluster ID 18152. / PSI / Protein Structure Initiative / Northeast Structural Genomics Consortium
機能・相同性
機能・相同性情報


kinase regulator activity / regulation of Wnt signaling pathway / protein kinase A binding / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / protein kinase inhibitor activity / protein kinase A regulatory subunit binding / negative regulation of protein kinase activity / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / protein kinase binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
copper amine oxidase-like fold / Hypothetical protein (hspc210) / GSKIP domain / GSK3B-interacting protein / GSKIP domain / GSKIP domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GSK3B-interacting protein
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS
データ登録者Ramelot, T.A. / Cort, J.R. / Xiao, R. / Shih, L.-Y. / Ma, L.-C. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A. / Northeast Structural Genomics Consortium (NESG)
引用ジャーナル: To be Published
タイトル: NMR Structure of the human C14orf129 gene product, HSPC210. Northeast Structural Genomics target HR969.
著者: Ramelot, T.A. / Cort, J.R. / Xiao, R. / Shih, L.-Y. / Ma, L.-C. / Acton, T.B. / Montelione, G.T. / Kennedy, M.A.
履歴
登録2004年2月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein C14orf129


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,6621
ポリマ－15,6621
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Protein C14orf129 / HSPC210


分子量: 15662.432 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: C14ORF129 / プラスミド: PET14 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(LAMDA DE3)PMGK / 参照: UniProt: Q9P0R6

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 15N-separated NOESY
1213D 13C-separated NOESY
131HNHA
1424D 13C-separated NOESY
15313C HSQC
161H/D EXCHANGE

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11mM HSPC210, U-15N, 13C; 20 mM MES, 100 mM NaCl, 10 mM DTT, 5 mM CaCl2, 0.02% NaN395% H2O/5% D2O
21mM HSPC210, U-15N, 13C; 20 mM MES, 100 mM NaCl, 10 mM DTT, 5 mM CaCl2, 0.02% NaN3100% D2O
31mM HSPC210, U-15N, 5%-13C; 20 mM MES, 100 mM NaCl, 10 mM DTT, 5 mM CaCl2, 0.02% NaN395% H2O/5% D2O
試料状態イオン強度: 100mM NaCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA8001
Varian INOVAVarianINOVA7502
Varian UNITYVarianUNITY6003
Varian INOVAVarianINOVA6004

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
Sparky3.98T.D. GODDARD, D.G. KNELLERデータ解析
Felix98MSI (ACCELRYS)解析
AutoStructure1.1.2Y.J. HUANG, G.T. MONTELIONEデータ解析
TALOS199.019.15.27G. CORNILESCU, F. DELAGLIO, A. BAXデータ解析
X-PLORXPLOR-NIH-2.0.6C.D. SCHWIETERS, J.J. KUSZEWSKI, N. TJANDRA, G.M. CLORE構造決定
CNS1.1A. BRUNGER精密化
VNMR6.1cVariancollection
精密化手法: SIMULATED ANNEALING, TORSION ANGLE DYNAMICS / ソフトェア番号: 1
詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1132 RESTRAINTS. SUMMARY OF EXPERIMENTAL CONSTRAINTS: DISTANCE RESTRAINTS: TOTAL = 1000; INTRA-RESIDUE [I=J] = 23; SEQUENTIAL [(I-J)=1] = 239; MEDIUM ...詳細: THE STRUCTURES ARE BASED ON A TOTAL OF 1132 RESTRAINTS. SUMMARY OF EXPERIMENTAL CONSTRAINTS: DISTANCE RESTRAINTS: TOTAL = 1000; INTRA-RESIDUE [I=J] = 23; SEQUENTIAL [(I-J)=1] = 239; MEDIUM RANGE [1<(I-J)<5] = 304; LONG RANGE [(I-J)>=5] = 382; HYDROGEN BOND RESTRAINTS = 52 (2 PER H-BOND); NUMBER OF DISTANCE RESTRAINTS PER RESIDUE = 9.7 (RESIDES 33-135); DIHEDRAL-ANGLE RESTRAINTS = 132 (66 PHI, 66 PSI); TOTAL NUMBER OF RESTRAINTS PER RESIDUE = 10.3 (RESIDES 33-135); NUMBER OF LONG RANGE RESTRA NTS PER RESIDUE = 3.7; NUMBER OF STRUCTURES COMPUTED = 20; NUMBER OF STRUCTURES USED = 20. AVERAGE DISTANCE VIOLATIONS >0.1 ANG = 2.3; AVERAGE R.M.S. DISTANCE VIOLATION = 0.011 ANG; MAXIMUM NUMBER OF DISTANCE VIOLATIONS 4. AVERAGE DIHEDRAL ANGLE VIOLATIONS: >1 DEG = 1.5; MAX NUMBER OF DIHEDRAL ANGLE VIOLATIONS = 4; AVERAGE R.M.S. ANGLE VIOLATION = 0.17 DEG. RMSD VALUES: BACKBONE ATOMS (N,C,C',O, RESIDUES 33-135) = 0.67 ANG; ALL HEAVY ATOMS = 1.21 ANG; PROCHECK (RESDIUES 31-135): MOST FAVORED EGIONS = 86%; ADDITIONAL ALLOWED REGIONS = 13%; GENEROUSLY ALLOWED REGIONS = 1%; DISALLOWED REGIONS = 0%. THE UNSTRUCTURED 10 RESIDUE N-TERMINAL HIS TAG (MGHHHHHHSH) WAS NOT INCLUDED IN THE STRUCTURE CALCULATION.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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