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- PDB-1s62: Solution structure of the Escherichia coli TolA C-terminal domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s62
タイトルSolution structure of the Escherichia coli TolA C-terminal domain
要素TolA protein
キーワードPROTEIN TRANSPORT / tol g3p interaction
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to bacteriocin / cell septum assembly / regulation of membrane invagination / bacteriocin transport / toxin transmembrane transporter activity / protein import / virion binding / cell division site / disordered domain specific binding / protein domain specific binding ...cellular response to bacteriocin / cell septum assembly / regulation of membrane invagination / bacteriocin transport / toxin transmembrane transporter activity / protein import / virion binding / cell division site / disordered domain specific binding / protein domain specific binding / symbiont entry into host cell / cell division / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
TolA C-terminal / Fusion Protein Consisting Of Minor Coat Protein, Glycine Rich Linker, Tola, And A His Tag; Chain: A; Domain 2 / Fusion Protein Consisting Of Minor Coat Protein, Glycine Rich Linker, Tola, And A His Tag; Chain: A; Domain 2 - #10 / Tol-Pal system, TolA / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tol-Pal system protein TolA
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法溶液NMR / 2 step simulated annealing torsion angle dynamics
データ登録者Deprez, C. / Blanchard, L. / Simorre, J.-P. / Gavioli, M. / Guerlesquin, F. / Lazdunski, C. / Lloubes, R. / Marion, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2005
タイトル: Solution structure of the E.coli TolA C-terminal domain reveals conformational changes upon binding to the phage g3p N-terminal domain.
著者: Deprez, C. / Lloubes, R. / Gavioli, M. / Marion, D. / Guerlesquin, F. / Blanchard, L.
履歴
登録2004年1月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02005年2月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: TolA protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,3301
ポリマ－11,3301
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)16 / 1000structures with the lowest energy
代表モデルモデル #3closest to the average

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要素

#1: タンパク質 TolA protein


分子量: 11329.827 Da / 分子数: 1 / 断片: C-terminal domain (residues 325-421) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: TOLA, CIM, EXCC, LKY, B0739 / プラスミド: pTolAIII3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli
発現宿主: Escherichia coli str. K12 substr. W3110 (大腸菌)
株 (発現宿主): W3110 / 参照: UniProt: P19934
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D NOESY
2223D 13C-separated NOESY
3333D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: NOE mixing time of 0.08 s, triple-resonance probe including shielded z-gradients

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.4mM U-15N, 100mN NaCl, 50mM NaPO4, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.5mM U-15N,13C, 50mN NaCl, 50mM NaPO4, Complete protease inhibitor (Boehringer), 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
30.7mM U-15N, 500mN NaCl, 50mM NaPO4, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料状態
Conditions-IDイオン強度pH圧 (kPa)温度 (K)
1100mN NaCl, 50mM NaPO4 6.8ambient 300 K
250mN NaCl, 50mM NaPO4 6.8ambient 300 K
3500mN NaCl, 50mM NaPO4 6.8ambient 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian INOVA / 製造業者: Varian / モデル: INOVA / 磁場強度: 800 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMRvariancollection
Felix2000Accelrys解析
Felix2000Accelrysデータ解析
ARIA1Nilges構造決定
TALOSCornilescu構造決定
TALOSCornilescu精密化
精密化手法: 2 step simulated annealing torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 1000 / 登録したコンフォーマーの数: 16

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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