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- PDB-1s5w: Crystal Structure Analysis of a mutant of DIHYDRODIPICOLINATE SYN... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s5w
タイトルCrystal Structure Analysis of a mutant of DIHYDRODIPICOLINATE SYNTHASE--residue Tyr133 to Phe133
要素Dihydrodipicolinate synthase
キーワードLYASE / SYNTHASE / DIHYDRODIPICOLINATE
機能・相同性
機能・相同性情報


4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase / 4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase activity / diaminopimelate biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel ...4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase, DapA / Schiff base-forming aldolase, conserved site / Dihydrodipicolinate synthase signature 1. / Schiff base-forming aldolase, active site / Dihydrodipicolinate synthase signature 2. / DapA-like / Dihydrodipicolinate synthetase family / Dihydrodipicolinate synthetase family / Aldolase class I / Aldolase-type TIM barrel / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
4-hydroxy-tetrahydrodipicolinate synthase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.32 Å
データ登録者Dobson, R.C.J. / Valegard, K. / Gerrard, J.A.
引用ジャーナル: J.MOL.BIOL. / 年: 2004
タイトル: The Crystal Structure of Three Site-directed Mutants of Escherichia coli Dihydrodipicolinate Synthase: Further Evidence for a Catalytic Triad
著者: Dobson, R.C.J. / Valegard, K. / Gerrard, J.A.
履歴
登録2004年1月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月10日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrodipicolinate synthase
B: Dihydrodipicolinate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,5782
ポリマ－62,5782
非ポリマー00
水4,918273
1
A: Dihydrodipicolinate synthase
B: Dihydrodipicolinate synthase

A: Dihydrodipicolinate synthase
B: Dihydrodipicolinate synthase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)125,1564
ポリマ－125,1564
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_676x-y+1,-y+2,-z+5/31
単位格子
Length a, b, c (Å)121.206, 121.206, 110.784
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Dihydrodipicolinate synthase / DHDPS


分子量: 31288.936 Da / 分子数: 2 / 変異: Y133F / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: DAPA / プラスミド: pRD003 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): AT997 / 参照: UniProt: P0A6L2, dihydrodipicolinate synthase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 273 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.06 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 10
詳細: Drop contains: potassium phosphate (0.0012ml, 1.8M, pH10), N-octyl-beta-R-glucopyrandoside (0.0006ml, 6% w/v), VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年11月20日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.32→50 Å / Num. obs: 40716 / % possible obs: 99.7 % / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル解像度: 2.32→2.38 Å / Rmerge(I) obs: 0.318 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1DHP

1dhp


解像度: 2.32→20.16 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.948 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 4.633 / SU ML: 0.112 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.2 / ESU R Free: 0.172 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21093 2038 5 %RANDOM
Rwork0.17807 ---
all0.17968 ---
obs0.17968 38651 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.065 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å2-0.12 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.37 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.32→20.16 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4321 0 0 273 4594
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0214391
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.024136
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3181.9595974
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.85739571
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2115582
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0760.2730
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.024909
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0060.02814
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1990.21298
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2350.24806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.1240.23052
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.140.2249
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2090.2113
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1280.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4671.52899
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.91424671
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.50431492
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6784.51303
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.324→2.383 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.253 157
Rwork0.211 2708

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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