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万見
- PDB-1s2k: Structure of SCP-B a member of the Eqolisin family of Peptidases ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s2k
タイトルStructure of SCP-B a member of the Eqolisin family of Peptidases in a complex with a Tripeptide Ala-Ile-His
要素
  • Ala-Ile-His tripeptide
  • Scytalidopepsin B
キーワードHYDROLASE / Beta Sandwich / Pepstatin insensitive carboxyl peptidase / protease / proteinase / Eqolisin family / complex with Ala-Ile-His
機能・相同性
機能・相同性情報


scytalidopepsin B / glutamic-type endopeptidase activity / aspartic-type endopeptidase activity / proteolysis
類似検索 - 分子機能
Scytalidoglutamic peptidase / Peptidase G1 / Peptidase G1 / Peptidase G1 superfamily / Peptidase A4 family / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
TYROSINE / Scytalidopepsin B
類似検索 - 構成要素
生物種Scytalidium lignicola (菌類)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Fujinaga, M. / Cherney, M.M. / Oyama, H. / Oda, K. / James, M.N.
引用ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 2004
タイトル: The molecular structure and catalytic mechanism of a novel carboxyl peptidase from Scytalidium lignicolum
著者: Fujinaga, M. / Cherney, M.M. / Oyama, H. / Oda, K. / James, M.N.
履歴
登録2004年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52018年4月4日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.type
改定 1.62023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.72024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Scytalidopepsin B
B: Ala-Ile-His tripeptide
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,0753
ポリマ－21,8942
非ポリマー1811
水2,180121
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area590 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area8700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)109.369, 109.369, 113.829
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1062-

HOH

21A-1073-

HOH

31A-1074-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Scytalidopepsin B / Acid protease B / SLB


分子量: 21553.812 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Scytalidium lignicola (菌類) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P15369, scytalidopepsin B
#2: タンパク質・ペプチド Ala-Ile-His tripeptide


分子量: 340.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: tripeptide substrate
#3: 化合物 ChemComp-TYR / TYROSINE / チロシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 181.189 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H11NO3
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 121 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.49 Å3/Da / 溶媒含有率: 72.59 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4
詳細: 42% sat'd ammonium sulfate 0.1M sodium acetate, 10% v/v ethylene glycol, 10 mM Angiotensin II, pH 4.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K

-
データ収集

放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2000年9月13日 / 詳細: Osmic mirrors
放射モノクロメーター: Osmic mirrors / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 27730 / Num. obs: 27676 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 19.2

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解析

ソフトウェア
名称分類
SOLVE位相決定
CNS精密化
精密化構造決定の手法: 多重同系置換
開始モデル: 1S2B

1s2b


解像度: 2→27 Å / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: CNS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.256 26254 -Random
Rwork0.234 ---
all-27730 --
obs-27676 94.7 %-
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1472 0 13 121 1606
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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