[日本語] English
万見
- PDB-1s28: Crystal Structure of AvrPphF ORF1, the Chaperone for the Type III... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1s28
タイトルCrystal Structure of AvrPphF ORF1, the Chaperone for the Type III Effector AvrPphF ORF2 from P. syringae
要素ORF1
キーワードCHAPERONE / Type III Chaperone
機能・相同性Tir chaperone protein (CesT) family / Tir chaperone protein (CesT) family / Yope Regulator; Chain: A, - #10 / Yope Regulator; Chain: A, / protein secretion by the type III secretion system / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta / ORF1
機能・相同性情報
生物種Pseudomonas syringae pv. phaseolicola (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 3 Å
データ登録者Singer, A.U. / Desveaux, D. / Betts, L. / Chang, J.H. / Nimchuk, Z. / Grant, S.R. / Dangl, J.L. / Sondek, J.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Crystal Structures of the Type III Effector Protein AvrPphF and Its Chaperone Reveal Residues Required for Plant Pathogenesis
著者: Singer, A.U. / Desveaux, D. / Betts, L. / Chang, J.H. / Nimchuk, Z. / Grant, S.R. / Dangl, J.L. / Sondek, J.
履歴
登録2004年1月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999 sequence The last five residues in C-terminus vary from the published sequence, which authors ... sequence The last five residues in C-terminus vary from the published sequence, which authors believe may have a sequencing error.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: ORF1
B: ORF1
C: ORF1
D: ORF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)62,3428
ポリマ－61,9574
非ポリマー3844
水00
1
A: ORF1
B: ORF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1714
ポリマ－30,9792
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-47 kcal/mol
Surface area13100 Å2
手法PISA
2
C: ORF1
D: ORF1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)31,1714
ポリマ－30,9792
非ポリマー1922
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3890 Å2
ΔGint-48 kcal/mol
Surface area13150 Å2
手法PISA
3


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area9710 Å2
ΔGint-120 kcal/mol
Surface area24320 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)93.053, 94.920, 104.350
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細The molecule is a biological dimer, though there were 4 molecules in the asymmetric unit. Molecule 2 can superimpose on molecule 1 with the transformation matrix: -0.985 -0.173 0.003 146.58 -0.173 0.985 -0.016 12.77 0 -0.016 -1.0 3.38

-
要素

#1: タンパク質
ORF1


分子量: 15489.323 Da / 分子数: 4 / 断片: AvrPphf ORF1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Pseudomonas syringae pv. phaseolicola (バクテリア)
生物種: Pseudomonas savastanoi / 遺伝子: AvrPphF ORF1 / プラスミド: pProEX-HTa / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 RIL Codon Plus / 参照: UniProt: Q9K2L2
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.85 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.82 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: Ammonium Sulfate,Tris 7.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 277K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 0.97925, 0.97936, 0.97167
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月23日 / 詳細: vertically focussing mirror
放射モノクロメーター: Double Crystal Monochromater Si-220
プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979251
20.979361
30.971671
反射解像度: 3→20 Å / Num. all: 18977 / Num. obs: 18973 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.4 % / Biso Wilson estimate: 72.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 26.9
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 7.66 / Num. unique all: 1851 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MAR345データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 3→19.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 1713413.02 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 1.5 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29 893 4.8 %RANDOM
Rwork0.248 ---
all0.251 19093 --
obs0.248 18470 97.1 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.280684 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 43.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-11.54 Å20 Å20 Å2
2---9.79 Å20 Å2
3----1.75 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.48 Å0.38 Å
Luzzati d res low-4 Å
Luzzati sigma a0.25 Å0.36 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→19.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4252 0 20 0 4272
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.37
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it7.831.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it12.432
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it11.912
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it17.542.5
Refine LS restraints NCSNCS model details: CONSTR
LS精密化 シェル解像度: 3→3.19 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.338 144 4.9 %
Rwork0.298 2811 -
obs--94.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る