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- PDB-1rzv: Crystal structure of the glycogen synthase from Agrobacterium tum... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rzv
タイトルCrystal structure of the glycogen synthase from Agrobacterium tumefaciens (non-complexed form)
要素Glycogen synthase 1
キーワードTRANSFERASE / glycosyl-transferase GT-B fold / Rossmann fold
機能・相同性
機能・相同性情報


starch synthase (glycosyl-transferring) / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (ADP-glucose donor) activity / alpha-1,4-glucan glucosyltransferase (UDP-glucose donor) activity / glycogen biosynthetic process / cytosol
類似検索 - 分子機能
Bacterial/plant glycogen synthase / Starch synthase, catalytic domain / Starch synthase catalytic domain / Glycosyl transferase, family 1 / Glycosyl transferases group 1 / Glycogen Phosphorylase B; / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glycogen synthase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Buschiazzo, A. / Guerin, M.E. / Ugalde, J.E. / Ugalde, R.A. / Shepard, W. / Alzari, P.M.
引用
ジャーナル: Embo J. / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of glycogen synthase: homologous enzymes catalyze glycogen synthesis and degradation.
著者: Buschiazzo, A. / Ugalde, J.E. / Guerin, M.E. / Shepard, W. / Ugalde, R.A. / Alzari, P.M.
#1: ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2003
タイトル: Preliminary crystallographic studies of glycogen synthase from Agrobacterium tumefaciens
著者: Guerin, M.E. / Buschiazzo, A. / Ugalde, J.E. / Ugalde, R.A. / Alzari, P.M.
履歴
登録2003年12月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年8月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32014年11月12日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.52024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycogen synthase 1
B: Glycogen synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,8512
ポリマ－105,8512
非ポリマー00
水7,332407
1
A: Glycogen synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9261
ポリマ－52,9261
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Glycogen synthase 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)52,9261
ポリマ－52,9261
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)69.271, 87.289, 88.492
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.29, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Glycogen synthase 1 / Starch [bacterial glycogen] synthase 1


分子量: 52925.734 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
遺伝子: GLGA1, GLGA, ATU4075, AGR_L_1562 / プラスミド: pBBRMCS-4
発現宿主: Agrobacterium tumefaciens (植物への病原性)
株 (発現宿主): A5130
参照: UniProt: P0A3F3, starch synthase (glycosyl-transferring)
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 407 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.24 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEG 4000, isopropanol, HEPES, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.9792 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2002年11月11日
詳細: channel - cut Si monochromator + cylindrical grazing incidence mirror
放射モノクロメーター: channel cut Si(311) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9792 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→29.97 Å / Num. all: 88607 / Num. obs: 88607 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.7 % / Biso Wilson estimate: 23 Å2 / Limit h max: 29 / Limit h min: 0 / Limit k max: 37 / Limit k min: 0 / Limit l max: 37 / Limit l min: -38 / Observed criterion F max: 1545415.8 / Observed criterion F min: 14.7 / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.055 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.257 / Mean I/σ(I) obs: 5.5 / Num. unique all: 9708 / Rsym value: 0.188 / % possible all: 85.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLM6.2.0データ削減
SCALA2.7.5データスケーリング
TRUNCATE4.1データ削減
SnB0.95位相決定
SHARP2.0.0位相決定
CNS1.1精密化
CCP4(SCALAデータスケーリング
TRUNCATEデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.3→29.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24 4397 5 %RANDOM
Rwork0.204 ---
all0.2245 88607 --
obs0.2245 88607 97.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: CNS bulk solvent model used / Bsol: 43.6171 Å2 / ksol: 0.380688 e/Å3
原子変位パラメータBiso max: 77.94 Å2 / Biso mean: 31.42 Å2 / Biso min: 10.44 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.1 Å20 Å2-3.29 Å2
2--7.81 Å20 Å2
3----2.7 Å2
Refine Biso
クラスRefine-IDTreatment
polymerX-RAY DIFFRACTIONisotropic
waterX-RAY DIFFRACTIONisotropic
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.32 Å0.26 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.31 Å0.23 Å
Luzzati d res high-2.3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→29.97 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7244 0 0 407 7651
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_impr_deg1.01
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it1.161.5
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it1.92
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it1.842
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it2.742.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection Rfree% reflection Rfree (%)Rfactor RworkNum. reflection RworkRfactor Rfree errorNum. reflection allNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.3-2.40.2984694.80.24792390.01411308970885.9
2.4-2.530.2935835.30.236104400.012113981102396.7
2.53-2.690.2835514.90.23107120.012112811126399.8
2.69-2.90.2735765.10.226107450.011113351132199.9
2.9-3.190.25957150.216107810.011113631135299.9
3.19-3.650.2445534.90.207107980.01113591135199.9
3.65-4.590.1925564.90.175107480.008113111130499.9
4.59-29.970.2165384.80.185107470.009112991128599.9
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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