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万見
- PDB-1rw2: Three-dimensional structure of Ku80 CTD -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rw2
タイトルThree-dimensional structure of Ku80 CTD
要素ATP-dependent DNA helicase II, 80 kDa subunit
キーワードDNA BINDING PROTEIN / Ku80 / NHEJ / DNA-PK
機能・相同性
機能・相同性情報


Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / small-subunit processome assembly / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / cellular response to X-ray / nonhomologous end joining complex / regulation of smooth muscle cell proliferation / nuclear telomere cap complex ...Ku70:Ku80 complex / negative regulation of t-circle formation / DNA end binding / small-subunit processome assembly / DNA-dependent protein kinase complex / DNA-dependent protein kinase-DNA ligase 4 complex / cellular response to X-ray / nonhomologous end joining complex / regulation of smooth muscle cell proliferation / nuclear telomere cap complex / Cytosolic sensors of pathogen-associated DNA / IRF3-mediated induction of type I IFN / regulation of telomere maintenance / recombinational repair / U3 snoRNA binding / protein localization to chromosome, telomeric region / cellular hyperosmotic salinity response / cellular response to fatty acid / positive regulation of neurogenesis / telomeric DNA binding / 2-LTR circle formation / hematopoietic stem cell proliferation / site of DNA damage / ATP-dependent activity, acting on DNA / positive regulation of protein kinase activity / hematopoietic stem cell differentiation / telomere maintenance via telomerase / DNA helicase activity / neurogenesis / telomere maintenance / activation of innate immune response / cellular response to leukemia inhibitory factor / enzyme activator activity / Nonhomologous End-Joining (NHEJ) / small-subunit processome / cellular response to gamma radiation / protein-DNA complex / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / double-strand break repair via nonhomologous end joining / double-strand break repair / double-stranded DNA binding / secretory granule lumen / DNA recombination / damaged DNA binding / chromosome, telomeric region / transcription cis-regulatory region binding / response to xenobiotic stimulus / ribonucleoprotein complex / innate immune response / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / DNA damage response / Neutrophil degranulation / protein-containing complex binding / nucleolus / protein-containing complex / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Ku, C-terminal domain / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain ...Ku, C-terminal domain / Ku, C-terminal / Ku, C-terminal domain superfamily / Ku C terminal domain like / Ku80 / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80 C-terminal arm / Ku70/Ku80, N-terminal alpha/beta / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / Ku70/Ku80 N-terminal alpha/beta domain / Ku70 and Ku80 are 70kDa and 80kDa subunits of the Lupus Ku autoantigen / Ku70/Ku80 beta-barrel domain / SPOC-like, C-terminal domain superfamily / von Willebrand factor (vWF) type A domain / von Willebrand factor, type A / von Willebrand factor A-like domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
X-ray repair cross-complementing protein 5
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Zhang, Z. / Hu, W. / Cano, L. / Lee, T.D. / Chen, D.J. / Chen, Y.
引用ジャーナル: STRUCTURE / 年: 2004
タイトル: Solution structure of the C-terminal domain of Ku80 suggests important sites for protein-protein interactions.
著者: Zhang, Z. / Hu, W. / Cano, L. / Lee, T.D. / Chen, D.J. / Chen, Y.
履歴
登録2003年12月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent DNA helicase II, 80 kDa subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,3521
ポリマ－17,3521
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 40structures with the least restraint violations,target function
代表モデル

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase II, 80 kDa subunit / Lupus Ku autoantigen protein p86 / Ku86 / Ku80 / 86 kDa subunit of Ku antigen / Thyroid- lupus ...Lupus Ku autoantigen protein p86 / Ku86 / Ku80 / 86 kDa subunit of Ku antigen / Thyroid- lupus autoantigen / TLAA / CTC box binding factor 85 kDa subunit / CTCBF / CTC85 / Nuclear factor IV / DNA-repair protein XRCC5


分子量: 17351.535 Da / 分子数: 1 / 断片: Ku80 C-terminal Domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ku80 (566-710) / プラスミド: pET11a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 DE3 / 参照: UniProt: P13010

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
121(H)CCH-TOCSY
132HN(CA)CB, C(CO)NH, HNCO, HN(CA)CO, H(CCO)NH, HBHA(CO)NH
1433D 15N-separated NOESY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
1Approximately 1 mM N-15/C-13 labeled protein in 100 mM phosphate buffer, pH 6.0, and 5 mM DTT100% D2O
2Approximately 1 mM N-15/C-13 labeled protein in 100 mM phosphate buffer, pH 6.0, and 5 mM DTT90% H2O/10% D2O
3Approximately 1 mM N-15 labeled protein in 100 mM phosphate buffer, pH 6.0, an90% H2O/10% D2O
試料状態イオン強度: 100 mM phosphate buffer / pH: 6 / 圧: 1 atmosphere / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメータータイプ: Varian UNITYPLUS / 製造業者: Varian / モデル: UNITYPLUS / 磁場強度: 500 MHz

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1Variancollection
Felix98, 2000Accelrys解析
Felix98, 2000Accelrysデータ解析
DIANA1.5Peter Guntert, Christian Mumenthaler and Torsten Herrmann構造決定
ARIA1.2Jens Linge, Michael Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: The structures are based on a total of 2449 restraints, 2180 are NOE-derived distance constraints, 201 dihedral angle restraints,68 residue dipolar coupling
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations,target function
計算したコンフォーマーの数: 40 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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