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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1rvs | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF TRANSTHYRETIN IN AMYLOID FIBRILS DETERMINED BY SOLID-STATE MAGIC ANGLE SPINNING NMR | ||||||
![]() | Transthyretin | ||||||
![]() | DE NOVO PROTEIN / TRANSTHYRETIN / TTR / AMYLOID / FIBRIL | ||||||
機能・相同性 | ![]() The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex ...The canonical retinoid cycle in rods (twilight vision) / Retinoid metabolism and transport / thyroid hormone metabolic process / hormone binding / Neutrophil degranulation / thyroid hormone binding / purine nucleobase metabolic process / hormone activity / protein-containing complex binding / protein-containing complex / extracellular space / identical protein binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | 個体NMR / SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS | ||||||
![]() | Jaroniec, C.P. / Macphee, C.E. / Bajaj, V.S. / Mcmahon, M.T. / Dobson, C.M. / Griffin, R.G. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: High-resolution molecular structure of a peptide in an amyloid fibril determined by magic angle spinning NMR spectroscopy 著者: Jaroniec, C.P. / MacPhee, C.E. / Bajaj, V.S. / McMahon, M.T. / Dobson, C.M. / Griffin, R.G. #1: ![]() タイトル: Molecular Conformation of a Peptide Fragment of Transthyretin in an Amyloid Fibril 著者: Jaroniec, C.P. / MacPhee, C.E. / Astrof, N.S. / Dobson, C.M. / Griffin, R.G. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 61.1 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 41.5 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 325.2 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 393 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 4.1 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 6.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 |
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NMR アンサンブル |
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要素
#1: タンパク質・ペプチド | 分子量: 1198.366 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-11 / 由来タイプ: 合成 詳細: THE PEPTIDE WAS SYNTHESIZED BY STANDARD SOLID-PHASE METHODS AND HPLC PURIFICATION. 由来: (合成) ![]() ![]() |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: 個体NMR | ||||||||||||||||||||
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NMR実験 |
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試料調製
詳細 | 内容: TRANSTHYRETIN AMYLOID FIBRILS |
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試料状態 | 圧: AMBIENT / 温度: 275.15 K |
結晶化 | *PLUS 手法: other / 詳細: NMR |
-NMR測定
NMRスペクトロメーター | 製造業者: Home-built / 磁場強度: 500 MHz |
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解析
NMR software |
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精密化 | 手法: SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1 詳細: IN ADDITION TO EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS, BACKBONE CONFORMATION INDEPENDENT DATABASE-DERIVED RESTRAINTS (DUNBRACK, R.L. AND KARPLUS, M.J., J.MOL.BIOL. 1993, 203:543-574) WERE USED TO ...詳細: IN ADDITION TO EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS, BACKBONE CONFORMATION INDEPENDENT DATABASE-DERIVED RESTRAINTS (DUNBRACK, R.L. AND KARPLUS, M.J., J.MOL.BIOL. 1993, 203:543-574) WERE USED TO UNIQUELY DEFINE THE SIDE-CHAIN CONFORMATION OF TYR AND LEU RESIDUES | ||||||||||||||||
代表構造 | 選択基準: closest to the average | ||||||||||||||||
NMRアンサンブル | コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 |