分子量: 1198.366 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1-11 / 由来タイプ: 合成 詳細: THE PEPTIDE WAS SYNTHESIZED BY STANDARD SOLID-PHASE METHODS AND HPLC PURIFICATION. 由来: (合成) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 参照: UniProt: P02767
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実験情報
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実験
実験
手法: 個体NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
3D-TEDOR
1
2
1
2D-FS-REDOR
1
3
1
3D-N-C-C-N
1
4
1
3D-H-N-C-H
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試料調製
詳細
内容: TRANSTHYRETIN AMYLOID FIBRILS
試料状態
圧: AMBIENT / 温度: 275.15 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
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NMR測定
NMRスペクトロメーター
製造業者: Home-built / 磁場強度: 500 MHz
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解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
CNS
1.1
BRUNGER
精密化
RNMR
RUBEN
collection
RNMR
RUBEN
データ解析
精密化
手法: SIMULATED ANNEALING, MOLECULAR DYNAMICS / ソフトェア番号: 1 詳細: IN ADDITION TO EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS, BACKBONE CONFORMATION INDEPENDENT DATABASE-DERIVED RESTRAINTS (DUNBRACK, R.L. AND KARPLUS, M.J., J.MOL.BIOL. 1993, 203:543-574) WERE USED TO ...詳細: IN ADDITION TO EXPERIMENTAL NMR RESTRAINTS, BACKBONE CONFORMATION INDEPENDENT DATABASE-DERIVED RESTRAINTS (DUNBRACK, R.L. AND KARPLUS, M.J., J.MOL.BIOL. 1993, 203:543-574) WERE USED TO UNIQUELY DEFINE THE SIDE-CHAIN CONFORMATION OF TYR AND LEU RESIDUES
代表構造
選択基準: closest to the average
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20