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- PDB-1rtg: C-TERMINAL DOMAIN (HAEMOPEXIN-LIKE DOMAIN) OF HUMAN MATRIX METALL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rtg
タイトルC-TERMINAL DOMAIN (HAEMOPEXIN-LIKE DOMAIN) OF HUMAN MATRIX METALLOPROTEINASE-2
要素HUMAN GELATINASE A
キーワードMETALLOPROTEASE / MATRIX METALLO PROTEINASE (MMP) / GELATINASE / METZINCINS
機能・相同性
機能・相同性情報


gelatinase A / intramembranous ossification / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / luteinization / parturition / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / tissue remodeling / cellular response to UV-A ...gelatinase A / intramembranous ossification / peripheral nervous system axon regeneration / blood vessel maturation / luteinization / parturition / bone trabecula formation / trophoblast cell migration / tissue remodeling / cellular response to UV-A / ovulation from ovarian follicle / positive regulation of oxidative stress-induced neuron intrinsic apoptotic signaling pathway / prostate gland epithelium morphogenesis / negative regulation of cell adhesion / cellular response to fluid shear stress / face morphogenesis / negative regulation of vasoconstriction / Activation of Matrix Metalloproteinases / macrophage chemotaxis / endodermal cell differentiation / response to amyloid-beta / Collagen degradation / collagen catabolic process / fibronectin binding / extracellular matrix disassembly / response to electrical stimulus / cellular response to interleukin-1 / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / response to hyperoxia / ephrin receptor signaling pathway / response to retinoic acid / response to mechanical stimulus / ovarian follicle development / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / Degradation of the extracellular matrix / extracellular matrix organization / sarcomere / response to activity / cellular response to reactive oxygen species / response to nicotine / cellular response to amino acid stimulus / cellular response to estradiol stimulus / protein catabolic process / response to hydrogen peroxide / metalloendopeptidase activity / response to estrogen / Regulation of Insulin-like Growth Factor (IGF) transport and uptake by Insulin-like Growth Factor Binding Proteins (IGFBPs) / metallopeptidase activity / cell migration / : / heart development / angiogenesis / Interleukin-4 and Interleukin-13 signaling / endopeptidase activity / response to hypoxia / Extra-nuclear estrogen signaling / positive regulation of cell migration / response to xenobiotic stimulus / serine-type endopeptidase activity / mitochondrion / proteolysis / extracellular space / extracellular region / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site ...4 Propeller / Hemopexin / Hemopexin-like domain / Fibronectin type II domain / Fibronectin type II domain superfamily / Fibronectin type II domain / Fibronectin type-II collagen-binding domain signature. / Fibronectin type-II collagen-binding domain profile. / Fibronectin type 2 domain / Hemopexin, conserved site / Hemopexin domain signature. / Hemopexin-like domain / Peptidase M10A, cysteine switch, zinc binding site / Matrixins cysteine switch. / Hemopexin-like repeats / Hemopexin-like domain superfamily / Hemopexin / Hemopexin repeat profile. / Hemopexin-like repeats. / Peptidase M10A / Peptidase M10A, catalytic domain / Peptidase M10, metallopeptidase / Matrixin / PGBD-like superfamily / Peptidase, metallopeptidase / Zinc-dependent metalloprotease / Metallopeptidase, catalytic domain superfamily / Kringle-like fold / Neutral zinc metallopeptidases, zinc-binding region signature. / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
72 kDa type IV collagenase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Gohlke, U. / Bode, W.
引用
ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: The C-terminal (haemopexin-like) domain structure of human gelatinase A (MMP2): structural implications for its function.
著者: Gohlke, U. / Gomis-Ruth, F.X. / Crabbe, T. / Murphy, G. / Docherty, A.J. / Bode, W.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: A Helping Hand for Collagenases: The Haemopexin-Like Domain
著者: Bode, W.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure of Full-Length Porcine Synovial Collagenase Reveals a C-Terminal Domain Containing a Calcium-Linked, Four-Bladed Beta-Propeller
著者: Li, J. / Brick, P. / O'Hare, M.C. / Skarzynski, T. / Lloyd, L.F. / Curry, V.A. / Clark, I.M. / Bigg, H.F. / Hazleman, B.L. / Cawston, T.E. / al., et
履歴
登録1995年12月21日処理サイト: BNL
改定 1.01996年6月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年6月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN GELATINASE A
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)23,9424
ポリマ－23,8261
非ポリマー1163
水1,36976
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)55.780, 58.850, 93.140
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
詳細THERE IS ONE OLIGOTRIMER PRESENT IN THE ASYMMETRIC UNIT, I.E., ONE PROCARBOXYPEPTIDASE A MOLECULE, ONE PRO-PROTEINASE E MOLECULE, AND ONE CHYMOTRYPSINOGEN.

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要素

#1: タンパク質 HUMAN GELATINASE A / HUMAN MATRIX METALLOPROTEINASE-2 / MMP-2


分子量: 23826.221 Da / 分子数: 1
断片: C-TERMINAL RESIDUES 451 - 660, HAEMOPEXIN-LIKE DOMAIN
由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P08253, gelatinase A
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 76 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.63 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
10.15 Mcitrate1drop
22.5 %PEG60001drop
30.9 Mcitrate1reservoir

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データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射Num. obs: 9618 / % possible obs: 96.7 % / Rmerge(I) obs: 0.069
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. measured all: 34708
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.65 Å / % possible obs: 71.3 % / Rmerge(I) obs: 0.274

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLM/CCP4データ収集
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.6→8 Å /
Rfactor反射数
Rwork0.179 -
obs0.179 8574
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1642 0 1 73 1716
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 19.1 Å2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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