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万見
- PDB-1rhf: Crystal Structure of human Tyro3-D1D2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rhf
タイトルCrystal Structure of human Tyro3-D1D2
要素Tyrosine-protein kinase receptor TYRO3
キーワードTRANSFERASE / AXL/TYRO3 FAMILY / CELLULAR ADHESION / LIGAND-INDEPENDENT DIMERIZATION / MUTATIONAL ANALYSIS
機能・相同性
機能・相同性情報


forebrain cell migration / negative regulation of lymphocyte activation / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of viral life cycle / apoptotic cell clearance / ovulation cycle / vagina development / neuropeptide signaling pathway ...forebrain cell migration / negative regulation of lymphocyte activation / natural killer cell differentiation / secretion by cell / negative regulation of toll-like receptor signaling pathway / positive regulation of viral life cycle / apoptotic cell clearance / ovulation cycle / vagina development / neuropeptide signaling pathway / phagocytosis / phosphatidylinositol 3-kinase binding / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / substrate adhesion-dependent cell spreading / negative regulation of innate immune response / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / establishment of localization in cell / receptor protein-tyrosine kinase / platelet activation / negative regulation of inflammatory response / platelet aggregation / neuron cellular homeostasis / neuron migration / nuclear envelope / cell migration / nervous system development / virus receptor activity / protein tyrosine kinase activity / spermatogenesis / neuron apoptotic process / negative regulation of neuron apoptotic process / receptor complex / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / cell adhesion / endoplasmic reticulum membrane / cell surface / signal transduction / ATP binding / nucleus / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily ...Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Fibronectin type III domain / : / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / Tyrosine-protein kinase receptor TYRO3
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 多波長異常分散 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Heiring, C. / Dahlback, B. / Muller, Y.A.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Ligand recognition and homophilic interactions in Tyro3: structural insights into the Axl/Tyro3 receptor tyrosine kinase family.
著者: Heiring, C. / Dahlback, B. / Muller, Y.A.
履歴
登録2003年11月14日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42024年10月16日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Tyrosine-protein kinase receptor TYRO3
B: Tyrosine-protein kinase receptor TYRO3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,0628
ポリマ－39,5222
非ポリマー5406
水4,954275
1
A: Tyrosine-protein kinase receptor TYRO3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0045
ポリマ－19,7611
非ポリマー2434
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Tyrosine-protein kinase receptor TYRO3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,0583
ポリマ－19,7611
非ポリマー2972
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)109.550, 109.550, 62.470
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number169
Space group name H-MP61

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要素

#1: タンパク質 Tyrosine-protein kinase receptor TYRO3 / Tyrosine-protein kinase RSE / Tyrosine-protein kinase SKY / Tyrosine-protein kinase DTK / Protein- ...Tyrosine-protein kinase RSE / Tyrosine-protein kinase SKY / Tyrosine-protein kinase DTK / Protein-tyrosine kinase byk


分子量: 19761.092 Da / 分子数: 2 / 断片: N-terminal Ig-domain / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TYRO3, RSE, SKY, DTK, BYK / プラスミド: pET21a+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q06418, EC: 2.7.1.112
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#4: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 275 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: HEPES, sodium cacodylate, magnesium acetate, PEG2000, DTT, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
117 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1droppH7.0
3100 mMsodium cacodylate1droppH5.4-5.7
410-14 %PEG20001drop
5200 mMmagnesium acetate1drop
64 mMdithiothreitol1drop
7100 mMsodium cacodylate1reservoirpH5.5
812 %PEG20001reservoir
9200 mMmagnesium acetate1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 / 波長: 0.9766, 0.9762, 0.9252
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年5月7日
放射プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
11.54181
20.97661
30.97621
40.92521
反射解像度: 1.95→100 Å / Num. obs: 30568 / % possible obs: 97.8 % / Rsym value: 0.043
反射 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Rsym value: 0.277 / % possible all: 82.9
反射
*PLUS
% possible obs: 0.043 % / Num. measured all: 150721
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.9 % / Rmerge(I) obs: 0.277 / Mean I/σ(I) obs: 3.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
XDSデータスケーリング
SOLVE位相決定
RESOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 1.96→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.954 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.928 / SU B: 4.586 / SU ML: 0.126 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.185 / ESU R Free: 0.171 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25635 2775 9.1 %RANDOM
Rwork0.20855 ---
obs0.21286 27788 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 37.269 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.38 Å2-0.69 Å20 Å2
2---1.38 Å20 Å2
3---2.07 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2682 0 32 275 2989
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0212841
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.022525
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4021.953901
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.82935937
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.8145356
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2441
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.023142
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1790.2411
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2450.22849
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0830.21729
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1980.2178
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1880.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.30.226
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2720.2114
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3110.237
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.3121.51797
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.26422935
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.05331044
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.824.5962
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.025 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.329 185
Rwork0.277 2599
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. reflection obs: 22788 / Rfactor Rfree: 0.256 / Rfactor Rwork: 0.213
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.402

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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