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- PDB-1rdy: T-STATE STRUCTURE OF THE ARG 243 TO ALA MUTANT OF PIG KIDNEY FRUC... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rdy
タイトルT-STATE STRUCTURE OF THE ARG 243 TO ALA MUTANT OF PIG KIDNEY FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE EXPRESSED IN E. COLI
要素FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE R243A MUTANT IN THE T-STATE
機能・相同性
機能・相同性情報


Gluconeogenesis / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose metabolic process / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process ...Gluconeogenesis / fructose-bisphosphatase / fructose 1,6-bisphosphate 1-phosphatase activity / negative regulation of Ras protein signal transduction / fructose 1,6-bisphosphate metabolic process / cellular response to magnesium ion / fructose metabolic process / fructose 6-phosphate metabolic process / monosaccharide binding / negative regulation of glycolytic process / regulation of gluconeogenesis / AMP binding / gluconeogenesis / negative regulation of cell growth / cellular response to xenobiotic stimulus / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 ...Fructose-1,6-bisphosphatase / Fructose-1,6-bisphosphatase, active site / Fructose-1-6-bisphosphatase active site. / Fructose-1,6-bisphosphatase class 1 / Fructose-1-6-bisphosphatase class I, N-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase class 1, C-terminal / Fructose-1-6-bisphosphatase, N-terminal domain / Fructose-1-6-bisphosphatase, C-terminal domain / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 - #80 / Fructose-1,6-Bisphosphatase, subunit A, domain 1 / Fructose-1,6-Bisphosphatase; Chain A, domain 1 / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / Fructose-1,6-bisphosphatase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Sus scrofa (ブタ)
手法X線回折 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Stec, B. / Abraham, R. / Giroux, E. / Kantrowitz, E.R.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: Crystal structures of the active site mutant (Arg-243-->Ala) in the T and R allosteric states of pig kidney fructose-1,6-bisphosphatase expressed in Escherichia coli.
著者: Stec, B. / Abraham, R. / Giroux, E. / Kantrowitz, E.R.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: Crystal Structure of Fructose-1,6-Bisphosphatase Complexed with Fructose 2,6-Bisphosphate, AMP, and Zn2+ at 2.0-A Resolution: Aspects of Synergism between Inhibitors
著者: Xue, Y. / Huang, S. / Liang, J.Y. / Zhang, Y. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Crystal Structure of the Neutral Form of Fructose-1,6-Bisphosphatase Complexed with the Product Fructose 6-Phosphate at 2.1-A Resolution
著者: Ke, H.M. / Zhang, Y.P. / Liang, J.Y. / Lipscomb, W.N.
履歴
登録1996年5月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年1月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32020年7月29日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / entity ...chem_comp / entity / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_nonpoly / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _entity.pdbx_description / _pdbx_database_status.process_site / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Structure summary / カテゴリ: chem_comp / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年12月25日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_entry_details / pdbx_validate_close_contact / struct_conn

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)74,4496
ポリマ－73,2342
非ポリマー1,2154
水2,018112
1
A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子

A: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
B: FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)148,89812
ポリマ－146,4694
非ポリマー2,4298
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area20750 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area49490 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)61.200, 166.750, 79.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATASE


分子量: 36617.148 Da / 分子数: 2 / 変異: R243A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Sus scrofa (ブタ) / 遺伝子: CDNA / 器官: KIDNEY / プラスミド: PEK220 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): EK1601 / 参照: UniProt: P00636, fructose-bisphosphatase
#2: 糖 ChemComp-F6P / 6-O-phosphono-beta-D-fructofuranose / FRUCTOSE-6-PHOSPHATE / 6-O-phosphono-beta-D-fructose / 6-O-phosphono-D-fructose / 6-O-phosphono-fructose


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 260.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H13O9P
識別子タイププログラム
b-D-Fruf6PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 112 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.78 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.76 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: pH 7.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
115 mg/mlprotein1drop
250 mMTris1drop
350 mMTris1drop
415 %PEG35001drop
51 mM1dropMgCl2
60.5 mMEDTA1drop
750 mMTris1reservoir
815 %PEG35001reservoir
91 mM1reservoirMgCl2
100.5 mMEDTA1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 296 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: XUONG-HAMLIN MULTIWIRE / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1995
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.18→72 Å / Num. obs: 36660 / % possible obs: 86 % / Observed criterion σ(I): 0.5 / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.096 / Net I/σ(I): 0.5

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
SDMSデータ削減
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.2→10 Å / σ(F): 2
詳細: REGIONS WITH WEAK ELECTRON DENSITY AND HIGH TEMPERATURE FACTORS WHICH ARE MOST LIKELY DISORDERED: 1 - 8 AND 64 - 69 IN A AND B SUBUNIT.
Rfactor反射数
Rfree0.234 -
Rwork0.198 -
obs0.198 25276
原子変位パラメータBiso mean: 28.37 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5132 0 78 112 5322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.56
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.88
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.24
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 28.379 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.88
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.24

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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