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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1rcm | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF A UBIQUITIN-DEPENDENT DEGRADATION SUBSTRATE: A THREE-DISULFIDE FORM OF LYSOZYME | ||||||
![]() | HEN EGG WHITE LYSOZYME | ||||||
![]() | HYDROLASE(O-GLYCOSYL) | ||||||
機能・相同性 | ![]() Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() ![]() | ||||||
手法 | ![]() | ||||||
![]() | Hill, C.P. / Johnston, N.L. / Cohen, R.E. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Crystal structure of a ubiquitin-dependent degradation substrate: a three-disulfide form of lysozyme. 著者: Hill, C.P. / Johnston, N.L. / Cohen, R.E. #1: ![]() タイトル: Specific Disulfide Cleavage is Required for Ubiquitin Conjugation and Degradation of Lysozyme 著者: Dunten, R.L. / Cohen, R.E. / Gregori, L. / Chau, V. | ||||||
履歴 |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 59.5 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 47.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 429.4 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 434.8 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 13.3 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 18.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
類似構造データ |
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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単位格子 |
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Atom site foot note | 1: RESIDUES CYS A 127 AND CYS B 127 ARE CARBOXYMETHYLATED. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 14331.160 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ![]() ![]() #2: 化合物 | #3: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.09 Å3/Da / 溶媒含有率: 41.25 % | ||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | *PLUS pH: 3.8 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | ||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
放射 | 散乱光タイプ: x-ray |
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放射波長 | 相対比: 1 |
反射 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 18295 / % possible obs: 93.8 % / Rmerge F obs: 0.185 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | Rfactor Rwork: 0.185 / Rfactor obs: 0.185 / 最高解像度: 1.9 Å 詳細: THE DISULFIDE BETWEEN RESIDUES 6 AND 127 HAS BEEN REDUCED AND CARBOXYMETHYLATED. THE CARBOXYMETHYL GROUP BOUND TO CYS 6 COULD NOT BE LOCATED DURING THE CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS AND IS NOT ...詳細: THE DISULFIDE BETWEEN RESIDUES 6 AND 127 HAS BEEN REDUCED AND CARBOXYMETHYLATED. THE CARBOXYMETHYL GROUP BOUND TO CYS 6 COULD NOT BE LOCATED DURING THE CRYSTALLOGRAPHIC ANALYSIS AND IS NOT INCLUDED IN THE COORDINATE FILE. THE CARBOXYMETHYL GROUP BOUND TO CYS 127 IS PRESENTED AS HET GROUP ACT 127 AT THE END OF THE CHAIN. | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 最高解像度: 1.9 Å
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拘束条件 |
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精密化 | *PLUS 最高解像度: 1.9 Å / Rfactor obs: 0.185 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS タイプ: x_angle_d / Dev ideal: 2.8 |