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万見
- PDB-1rae: CRYSTAL STRUCTURE OF CTP-LIGATED T STATE ASPARTATE TRANSCARBAMOYL... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1rae
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF CTP-LIGATED T STATE ASPARTATE TRANSCARBAMOYLASE AT 2.5 ANGSTROMS RESOLUTION: IMPLICATIONS FOR ATCASE MUTANTS AND THE MECHANISM OF NEGATIVE COOPERATIVITY
要素
  • Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
  • Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
キーワードTRANSFERASE
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding ...aspartate carbamoyltransferase complex / pyrimidine nucleotide biosynthetic process / aspartate carbamoyltransferase / aspartate carbamoyltransferase activity / amino acid binding / glutamine metabolic process / protein homotrimerization / 'de novo' UMP biosynthetic process / 'de novo' pyrimidine nucleobase biosynthetic process / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase ...Aspartate transcarbamylase regulatory subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain superfamily / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, allosteric domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain, metal binding domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, N-terminal domain / Aspartate carbamoyltransferase regulatory subunit, C-terminal domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / SH3 type barrels. / Roll / Alpha-Beta Plaits / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
CYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Aspartate carbamoyltransferase catalytic subunit / Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Kosman, R.P. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N.
引用
ジャーナル: Proteins / 年: 1993
タイトル: Crystal structure of CTP-ligated T state aspartate transcarbamoylase at 2.5 A resolution: implications for ATCase mutants and the mechanism of negative cooperativity.
著者: Kosman, R.P. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990
タイトル: Structural Consequences of Effector Binding to the T State of Aspartate Carbamoyltransferase: Crystal Structures of the Unligated and ATP-and Ctp-Complexed Enzymes at 2.6 Angstroms Resolution
著者: Stevens, R.C. / Gouaux, J.E. / Lipscomb, W.N.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1987
タイトル: Structural Asymmetry in the Ctp-Liganded Form of Aspartate Carbamoyltransferase from Escherichia Coli
著者: Kim, K.H. / Pan, Z. / Honzatko, R.B. / Ke, H.-M. / Lipscomb, W.N.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1984
タイトル: Location of Amino Acid Alterations in Mutants of Aspartate Transcarbamoylase: Structural Aspects of Interallelic Complementation
著者: Schachman, H.K. / Pauza, C.D. / Navre, M. / Karels, M.J. / Wu, L. / Yang, Y.R.
#4: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1983
タイトル: Nucleotide Sequence of the Structural Gene (Pyrb) that Encodes the Catalytic Polypeptide of Aspartate Transcarbamoylase of Escherichia Coli
著者: Hoover, T.A. / Roof, W.D. / Foltermann, K.F. / O'Donovan, G.A. / Bencini, D.A. / Wild, J.R.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1983
タイトル: Amino Acid Sequence of the Catalytic Subunit of Aspartate Transcarbamoylase from Escherichia Coli
著者: Konigsberg, W.H. / Henderson, L.
履歴
登録1992年8月14日処理サイト: BNL
改定 1.01994年1月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32014年7月2日Group: Database references / Source and taxonomy
改定 1.42017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.52024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)104,0598
ポリマ－102,9614
非ポリマー1,0974
水1,67593
1
A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子

A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子

A: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
B: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
C: Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain
D: Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)312,17624
ポリマ－308,88412
非ポリマー3,29112
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
Buried area35790 Å2
ΔGint-98 kcal/mol
Surface area106530 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)122.130, 122.130, 142.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number150
Space group name H-MP321
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO A 268 / 2: CIS PROLINE - PRO C 268
3: LEU D 48 - PRO D 49 OMEGA =146.25 PEPTIDE BOND DEVIATES SIGNIFICANTLY FROM TRANS CONFORMATION

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要素

#1: タンパク質 Aspartate carbamoyltransferase catalytic chain / Aspartate transcarbamylase / ATCase


分子量: 34337.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: pyrB, b4245, JW4204 / 参照: UniProt: P0A786, aspartate carbamoyltransferase
#2: タンパク質 Aspartate carbamoyltransferase regulatory chain


分子量: 17143.625 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 遺伝子: pyrI, b4244, JW4203 / 参照: UniProt: P0A7F3
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-CTP / CYTIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / CTP


分子量: 483.156 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H16N3O14P3
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 93 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE AMINO ACID SEQUENCE OF ESCHERICHIA COLI ATCASE USED IN THIS ENTRY REPRESENTS A DEPARTURE FROM ...THE AMINO ACID SEQUENCE OF ESCHERICHIA COLI ATCASE USED IN THIS ENTRY REPRESENTS A DEPARTURE FROM THE SEQUENCE USED IN PREVIOUS ATCASE STRUCTURES FROM THE SAME LABORATORY. THE NEW AMINO ACID ASSIGNMENTS FOR FIVE OF THE RESIDUES IN EACH CATALYTIC-REGULATORY SUBUNIT ARE NOW IN ACCORD WITH THE DNA-DETERMINED AMINO ACID SEQUENCE MOST RECENTLY DEFINED FOR THIS ENZYME. THE CHANGES ARE AS FOLLOWS: PREVIOUS PRESENT GLN A 60 GLU A 60 GLN A 147 GLU A 147 GLU A 149 GLN A 149 GLU A 196 GLN A 196 GLY B 8 GLN B 8 GLN C 60 GLU C 60 GLN C 147 GLU C 147 GLU C 149 GLN C 149 GLU C 196 GLN C 196 GLY D 8 GLN D 8 GLN 8 IS THE ONLY RESIDUE WHICH INVOLVED MORE THAN A SINGLE ATOM CHANGE AND, AS A RESULT, IT IS THE ONLY RESIDUE IN THIS LIST WHICH REQUIRED A REEXAMINATION OF THE CRYSTALLOGRAPHIC DATA IN ADDITION TO THE REEXAMINATION OF THE CHEMICAL ENVIRONMENT THAT WAS PERFORMED FOR ALL OF THESE RESIDUES. OMIT MAPS BASED ON THE CTP-LIGATED ENZYME DATA (SEE PAPER CITED ON *JRNL* RECORDS ABOVE) WERE CREATED, AND IN BOTH RESIDUES WITHIN THE ASYMMETRIC UNIT (GLN B 8 AND GLN D 8) ELECTRON DENSITY CONSISTENT WITH THE GLUTAMINE SIDE CHAINS WAS IDENTIFIED, ALTHOUGH IT WAS NOT POSSIBLE TO POSITION THE SIDE CHAINS WITH CERTAINTY IN THIS ELECTRON DENSITY. CONSEQUENTLY, GLN 8 IS IDENTIFIED PROPERLY AS A GLUTAMINE BUT IT LACKS THE SIDE CHAIN ATOMS. THERE IS STILL AN UNRESOLVED CONFLICT IN THE LITERATURE REGARDING THE IDENTITY OF RESIDUE 220 OF THE CATALYTIC CHAIN (SEE THE PAPERS CITED AS REFERENCES 3 - 5 ABOVE). SINCE THERE WAS NO UNEQUIVOCAL CRYSTALLOGRAPHIC EVIDENCE FOR A VALINE AT THIS POSITION (REFERENCES 4 AND 5), ALA (REFERENCE 3) WAS LEFT IN THIS SITE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.98 Å3/Da / 溶媒含有率: 58.71 %
結晶化
*PLUS
pH: 5.8 / 手法: microdialysis
詳細: taken from Gouaux, J. E. et al (1989). Biochemistry, 28, 1798-1803.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlenzyme11
240 mMsodium citrate12
31.0 mMbeta-mercaptoethanol12
40.2 mMEDTA12
51.0 mMcytidine 5'-triphosphate12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.5 Å / 最低解像度: 10 Å / Num. obs: 35204 / % possible obs: 82 % / Observed criterion σ(I): 2 / Num. measured all: 169691 / Rmerge(I) obs: 0.097

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化Rfactor Rwork: 0.189 / Rfactor obs: 0.189 / 最高解像度: 2.5 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 2.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7222 0 60 93 7375
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.018
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.769
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.189
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d3.769
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.885
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.821

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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