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- PDB-1r7r: The crystal structure of murine p97/VCP at 3.6A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r7r
タイトルThe crystal structure of murine p97/VCP at 3.6A
要素Transitional endoplasmic reticulum ATPase
キーワードTRANSPORT PROTEIN / p97 / VCP / AAA / CDC48
機能・相同性
機能・相同性情報


RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Protein methylation / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / KEAP1-NFE2L2 pathway / ABC-family proteins mediated transport ...RHOH GTPase cycle / HSF1 activation / Translesion Synthesis by POLH / Protein methylation / Josephin domain DUBs / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / Ovarian tumor domain proteases / Hedgehog ligand biogenesis / KEAP1-NFE2L2 pathway / ABC-family proteins mediated transport / Neddylation / positive regulation of ubiquitin-dependent protein catabolic process / flavin adenine dinucleotide catabolic process / positive regulation of oxidative phosphorylation / VCP-NSFL1C complex / endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / endoplasmic reticulum stress-induced pre-emptive quality control / cellular response to arsenite ion / Derlin-1 retrotranslocation complex / BAT3 complex binding / protein-DNA covalent cross-linking repair / positive regulation of protein K63-linked deubiquitination / deubiquitinase activator activity / mitotic spindle disassembly / VCP-NPL4-UFD1 AAA ATPase complex / ubiquitin-modified protein reader activity / regulation of protein localization to chromatin / aggresome assembly / NADH metabolic process / vesicle-fusing ATPase / cellular response to misfolded protein / stress granule disassembly / negative regulation of protein localization to chromatin / positive regulation of mitochondrial membrane potential / retrograde protein transport, ER to cytosol / K48-linked polyubiquitin modification-dependent protein binding / regulation of synapse organization / positive regulation of ATP biosynthetic process / ATPase complex / ubiquitin-specific protease binding / MHC class I protein binding / polyubiquitin modification-dependent protein binding / autophagosome maturation / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / translesion synthesis / proteasomal protein catabolic process / interstrand cross-link repair / ATP metabolic process / negative regulation of smoothened signaling pathway / ERAD pathway / Neutrophil degranulation / proteasome complex / viral genome replication / lipid droplet / macroautophagy / positive regulation of protein-containing complex assembly / ADP binding / autophagy / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / double-strand break repair / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / myelin sheath / site of double-strand break / cellular response to heat / ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein phosphatase binding / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / protein ubiquitination / protein domain specific binding / DNA repair / lipid binding / DNA damage response / glutamatergic synapse / ubiquitin protein ligase binding / synapse / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / endoplasmic reticulum / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / nucleoplasm / ATP binding / identical protein binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Barwin-like endoglucanases / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain ...Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 - #10 / Vcp-like ATPase; Chain A, domain 2 / Vps4 C terminal oligomerisation domain / Barwin-like endoglucanases - #20 / Helicase, Ruva Protein; domain 3 - #60 / Barwin-like endoglucanases / AAA ATPase, CDC48 family / Cell division protein 48 (CDC48), N-terminal domain / CDC48, N-terminal subdomain / Cell division protein 48 (CDC48) N-terminal domain / CDC48, domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48), domain 2 / Cell division protein 48 (CDC48) domain 2 / CDC48 domain 2-like superfamily / : / Aspartate decarboxylase-like domain superfamily / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Helicase, Ruva Protein; domain 3 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Roll / Beta Barrel / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Orthogonal Bundle / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Transitional endoplasmic reticulum ATPase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.6 Å
データ登録者Huyton, T. / Pye, V.E. / Briggs, L.C. / Flynn, T.C. / Beuron, F. / Kondo, H. / Ma, J. / Zhang, X. / Freemont, P.S.
引用ジャーナル: J.Struct.Biol. / 年: 2003
タイトル: The crystal structure of murine p97/VCP at 3.6A
著者: Huyton, T. / Pye, V.E. / Briggs, L.C. / Flynn, T.C. / Beuron, F. / Kondo, H. / Ma, J. / Zhang, X. / Freemont, P.S.
履歴
登録2003年10月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年12月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 999SEQUENCE This model consists of residues 17-464 (ND1 domains) and a poly-alanine model for residues ...SEQUENCE This model consists of residues 17-464 (ND1 domains) and a poly-alanine model for residues 465-735 (D2 domain) due to the less well-defined density for the D2 domain which can be ascribed to the inherent flexibility of D2. The following residues are missing in the coordinates as they could not be seen in the electron density: 337-338, 610-615, 665-668, 703-726, 736-806.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)91,0632
ポリマ－90,6361
非ポリマー4271
水00
1
A: Transitional endoplasmic reticulum ATPase
ヘテロ分子
x 6


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)546,38012
ポリマ－543,8176
非ポリマー2,5636
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_645-y+1,x-y-1,z1
crystal symmetry operation3_765-x+y+2,-x+1,z1
crystal symmetry operation4_755-x+2,-y,z1
crystal symmetry operation5_665y+1,-x+y+1,z1
crystal symmetry operation6_545x-y,x-1,z1
Buried area29300 Å2
ΔGint-121 kcal/mol
Surface area188080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)145.200, 145.200, 167.400
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number177
Space group name H-MP622
詳細The biological assembly is a hexamer generated from the monomer in the asymmetric unit by the crystallographic 6-fold axis.

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要素

#1: タンパク質 Transitional endoplasmic reticulum ATPase / TER ATPase / 15S Mg(2+)-ATPase p97 subunit / Valosin containing protein / VCP


分子量: 90636.109 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: VCP / プラスミド: pET22b (Novagen) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta (DE3) / 参照: UniProt: Q01853
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.81 Å3/Da / 溶媒含有率: 56.21 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 1.0-1.4M ammonium phosphate (monobasic), 1-5% PEG 400, 2mM BMe, 0.1M sodium citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式詳細
17 mg/mlprotein1drop
225 mMHEPES1drop
3250 mM1dropKCl
42 mg/mlbeta-mercaptoethanol1drop
51 mM1dropMgCl2
610 mMAMP-PNP1dropor 2'-BrAMP-PNP
71.0-1.4 Mammonium phosphate1reservoir
81-5 %PEG4001reservoir
92 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
100.1sodium citrate1reservoirpH5.6

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9292 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年5月20日 / 詳細: Toroidal Zerodur mirror
放射モノクロメーター: Si111 or Si311 crystals, LN2 cooled
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9292 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.6→25 Å / Num. all: 12554 / Num. obs: 12461 / % possible obs: 99.25 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 10.66 % / Biso Wilson estimate: 100 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.085 / Net I/σ(I): 17.4
反射 シェル解像度: 3.6→3.66 Å / Rmerge(I) obs: 0.238 / Mean I/σ(I) obs: 5.3 / Num. unique all: 1858 / % possible all: 99.8
反射
*PLUS
% possible obs: 99.8 % / Num. measured all: 133872
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.6 Å / % possible obs: 100 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
ProDCデータ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 1E32

1e32


解像度: 3.6→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 6776409.1 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.358 1266 10.3 %RANDOM
Rwork0.327 ---
all0.327 ---
obs0.327 12312 98.5 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 33.7476 Å2 / ksol: 0.194102 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 104.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--34.27 Å2-11.27 Å20 Å2
2---34.27 Å20 Å2
3---68.54 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.63 Å0.54 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.72 Å0.55 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.6→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4653 0 27 0 4680
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.95
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.6→3.82 Å / Rfactor Rfree error: 0.027 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.368 184 9.9 %
Rwork0.342 1674 -
obs-1858 90.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ADP.PARAMADP.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.6 Å / 最低解像度: 25 Å / Rfactor Rwork: 0.329
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.95
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 3.6 Å / 最低解像度: 3.8 Å / Rfactor Rwork: 0.341

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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