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- PDB-1r74: Crystal Structure of Human Glycine N-Methyltransferase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r74
タイトルCrystal Structure of Human Glycine N-Methyltransferase
要素Glycine N-methyltransferase
キーワードTRANSFERASE / Glycine N-Methyltransferase / human
機能・相同性
機能・相同性情報


glycine N-methyltransferase / sarcosine metabolic process / glycine N-methyltransferase activity / methionine metabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / S-adenosyl-L-methionine binding ...glycine N-methyltransferase / sarcosine metabolic process / glycine N-methyltransferase activity / methionine metabolic process / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Metabolism of ingested SeMet, Sec, MeSec into H2Se / S-adenosylhomocysteine metabolic process / S-adenosylmethionine metabolic process / Developmental Lineage of Pancreatic Acinar Cells / S-adenosyl-L-methionine binding / folic acid binding / regulation of gluconeogenesis / glycogen metabolic process / glycine binding / one-carbon metabolic process / methylation / protein homotetramerization / identical protein binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Glycine N-methyltransferase; chain A, domain 1 / Glycine N-methyltransferase, chain A, domain 1 / Glycine/Sarcosine N-methyltransferase / Glycine N-methyltransferase (EC 2.1.1.20 and EC 2.1.1.156) family profile. / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich ...Glycine N-methyltransferase; chain A, domain 1 / Glycine N-methyltransferase, chain A, domain 1 / Glycine/Sarcosine N-methyltransferase / Glycine N-methyltransferase (EC 2.1.1.20 and EC 2.1.1.156) family profile. / Methyltransferase domain 25 / Methyltransferase domain / Vaccinia Virus protein VP39 / S-adenosyl-L-methionine-dependent methyltransferase superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
BETA-MERCAPTOETHANOL / CITRIC ACID / Glycine N-methyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.55 Å
データ登録者Pakhomova, S. / Luka, Z. / Wagner, C. / Newcomer, M.E.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Glycine N-methyltransferases: a comparison of the crystal structures and kinetic properties of recombinant human, mouse and rat enzymes.
著者: Pakhomova, S. / Luka, Z. / Grohmann, S. / Wagner, C. / Newcomer, M.E.
履歴
登録2003年10月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年9月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42023年8月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glycine N-methyltransferase
B: Glycine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)66,0038
ポリマ－65,3062
非ポリマー6976
水1,08160
1
A: Glycine N-methyltransferase
B: Glycine N-methyltransferase
ヘテロ分子

A: Glycine N-methyltransferase
B: Glycine N-methyltransferase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)132,00616
ポリマ－130,6124
非ポリマー1,39412
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_745-x+2,-y-1,z1
Buried area15370 Å2
ΔGint-54 kcal/mol
Surface area45330 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)75.840, 83.230, 114.880
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11ARGARGPROPROAA6 - 1256 - 125
21ARGARGGLNGLNBB6 - 1266 - 126
32ASPASPVALVALAA133 - 224133 - 224
42ASPASPGLNGLNBB133 - 225133 - 225
53LEULEUTHRTHRAA237 - 293237 - 293
63LEULEUTHRTHRBB237 - 293237 - 293
詳細The biological assembly is a tetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operation: -x+2,-y-1,z

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要素

#1: タンパク質 Glycine N-methyltransferase


分子量: 32653.062 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: GNMT / プラスミド: pGE3 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q14749, glycine N-methyltransferase
#2: 化合物
ChemComp-BME / BETA-MERCAPTOETHANOL / 2-メルカプトエタノ-ル


分子量: 78.133 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6OS
#3: 化合物 ChemComp-CIT / CITRIC ACID / クエン酸


分子量: 192.124 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C6H8O7
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.77 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.67 %
結晶化温度: 273 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: PEG4000, Na citrate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 273K

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データ収集

回折
ID平均測定温度 (K)Crystal-ID
11031
21
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月2日 / 詳細: mirrors
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.55→12 Å / Num. all: 23864 / Num. obs: 23864 / % possible obs: 98.3 % / 冗長度: 3.7 % / Rsym value: 0.051 / Net I/σ(I): 9.9
反射 シェル解像度: 2.55→2.69 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 1.8 / Rsym value: 0.389 / % possible all: 98.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
MAR345データ収集
CCP4(SCALA)データスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1XVA

1xva


解像度: 2.55→12 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.938 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.905 / SU B: 11.27 / SU ML: 0.245 / Isotropic thermal model: isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.56 / ESU R Free: 0.31 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.26605 1623 6.9 %RANDOM
Rwork0.2218 ---
all0.2249 23864 --
obs0.22492 22070 98.37 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 29.659 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.13 Å20 Å20 Å2
2--0.48 Å20 Å2
3----0.35 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.55→12 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4240 0 42 60 4342
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0270.0214381
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.010.023904
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.1671.9465945
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.60539038
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg7.8435549
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1330.2656
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0170.024929
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0330.02917
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2420.2952
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2520.24270
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.10.22666
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1580.294
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1190.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.3450.240
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.4380.23
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8621.52741
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.56824355
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.58831640
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.0034.51590
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / 数: 3729 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

タイプRms dev position (Å)Weight position
tight positional0.140.05
tight thermal0.210.5
LS精密化 シェル解像度: 2.55→2.613 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.397 135
Rwork0.323 1487
obs-1622

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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