[日本語] English
万見
- PDB-1r6j: Ultrahigh resolution Crystal Structure of syntenin PDZ2 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r6j
タイトルUltrahigh resolution Crystal Structure of syntenin PDZ2
要素Syntenin 1
キーワードMEMBRANE PROTEIN / PDZ
機能・相同性
機能・相同性情報


interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / neurexin family protein binding / presynapse assembly / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of exosomal secretion ...interleukin-5 receptor complex / interleukin-5 receptor binding / positive regulation of extracellular exosome assembly / syndecan binding / Neurofascin interactions / neurexin family protein binding / presynapse assembly / cytoskeletal anchor activity / substrate-dependent cell migration, cell extension / positive regulation of exosomal secretion / negative regulation of receptor internalization / frizzled binding / protein targeting to membrane / Ephrin signaling / RIPK1-mediated regulated necrosis / growth factor binding / positive regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / positive regulation of phosphorylation / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / cell adhesion molecule binding / ionotropic glutamate receptor binding / ephrin receptor binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / protein sequestering activity / regulation of mitotic cell cycle / adherens junction / positive regulation of JNK cascade / Regulation of necroptotic cell death / azurophil granule lumen / melanosome / extracellular vesicle / presynapse / actin cytoskeleton organization / positive regulation of cell growth / chemical synaptic transmission / nuclear membrane / blood microparticle / Ras protein signal transduction / cytoskeleton / intracellular signal transduction / positive regulation of cell migration / membrane raft / protein heterodimerization activity / focal adhesion / positive regulation of cell population proliferation / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / PDZ domain / Pdz3 Domain / PDZ domain / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / AB INITIO / 解像度: 0.73 Å
データ登録者Kang, B.S. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2004
タイトル: The PDZ2 domain of syntenin at ultra-high resolution: bridging the gap between small molecule and macromolecular crystal chemistry
著者: Kang, B.S. / Devedjiev, Y. / Derewenda, U. / Derewenda, Z.S.
履歴
登録2003年10月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Syntenin 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7452
ポリマ－8,7101
非ポリマー351
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)25.876, 39.544, 32.276
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 109.64, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

-
要素

#1: タンパク質 Syntenin 1 / Syndecan binding protein 1 / Melanoma differentiation associated protein-9 / Mda-9 / Scaffold ...Syndecan binding protein 1 / Melanoma differentiation associated protein-9 / Mda-9 / Scaffold protein Pbp1 / Pro-TGF-alpha cytoplasmic domain-interacting protein 18 / TACIP18


分子量: 8709.964 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ2 domain (residues 197-273) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SDCBP OR MDA9 OR SYCL / プラスミド: pGST-parallel1 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: O00560
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 1.79 Å3/Da / 溶媒含有率: 31.11 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG 4000, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 295K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X8C / 波長: 0.85 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年4月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.85 Å / 相対比: 1
反射解像度: 0.73→20 Å / Num. obs: 71347 / % possible obs: 83.9 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 3.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06
反射 シェル解像度: 0.73→0.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.387 / % possible all: 9.6

-
解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXモデル構築
SHELXL-97精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: AB INITIO / 解像度: 0.73→10 Å / Num. parameters: 9304 / Num. restraintsaints: 610 / 交差検証法: FREE R
詳細: Rwork and Rfree are the values before the final refinement including Free reflections
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.0866 1389 -RANDOM
Rwork0.0747 ---
obs-71289 84.4 %-
Refine analyzeNum. disordered residues: 22 / Occupancy sum hydrogen: 604.03 / Occupancy sum non hydrogen: 757.02
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 0.73→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数726 0 1 237 964
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.033
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist0
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.0355
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.081
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.105
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr0
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る