[日本語] English
万見
- PDB-1r5j: Crystal Structure of a Phosphotransacetylase from Streptococcus p... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r5j
タイトルCrystal Structure of a Phosphotransacetylase from Streptococcus pyogenes
要素putative phosphotransacetylase
キーワードTRANSFERASE / lactate dehydrogenase-like nucleotide-binding fold / Structural Genomics / BSGC structure funded by NIH / Protein Structure Initiative / PSI / Berkeley Structural Genomics Center
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphate acetyltransferase / acetyltransferase activity
類似検索 - 分子機能
Isocitrate/Isopropylmalate dehydrogenase-like / Rossmann fold - #10950 / Phosphate acetyltransferase / Phosphate acetyl/butyryltransferase / : / Phosphate acetyltransferase, domain 2 / Phosphate acetyltransferase, domain 1 / Phosphate acetyl/butaryl transferase / Phosphate acetyl/butaryl transferase / Rossmann fold ...Isocitrate/Isopropylmalate dehydrogenase-like / Rossmann fold - #10950 / Phosphate acetyltransferase / Phosphate acetyl/butyryltransferase / : / Phosphate acetyltransferase, domain 2 / Phosphate acetyltransferase, domain 1 / Phosphate acetyl/butaryl transferase / Phosphate acetyl/butaryl transferase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphate acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Xu, Q.S. / Shin, D.H. / Pufan, R. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.H. / Berkeley Structural Genomics Center (BSGC)
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of a phosphotransacetylase from Streptococcus pyogenes.
著者: Xu, Q.S. / Shin, D.H. / Pufan, R. / Yokota, H. / Kim, R. / Kim, S.H.
履歴
登録2003年10月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年4月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年10月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: putative phosphotransacetylase
B: putative phosphotransacetylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,3462
ポリマ－73,3462
非ポリマー00
水54030
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3090 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area26330 Å2
手法PISA
2
A: putative phosphotransacetylase
B: putative phosphotransacetylase

A: putative phosphotransacetylase
B: putative phosphotransacetylase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)146,6934
ポリマ－146,6934
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation22_445z-1/4,-y-1/4,x+1/41
Buried area10160 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area48670 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)173.725, 173.725, 173.725
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number212
Space group name H-MP4332

-
要素

#1: タンパク質 putative phosphotransacetylase


分子量: 36673.215 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Streptococcus pyogenes (化膿レンサ球菌)
プラスミド: pLIC.B4 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)/pSJS1244 / 参照: UniProt: Q99ZQ5, phosphate acetyltransferase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 30 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.6 %
結晶化温度: 298 K / pH: 5.5
詳細: BisTris, PEG 3350, sodium chloride, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K, pH 5.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2 / 波長: 0.9797, 0.9794, 0.9500
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2003年6月28日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DOUBLE-CRYSTAL, SI(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.97971
20.97941
30.951
反射解像度: 2.7→20 Å / Num. obs: 25144 / % possible obs: 100 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 23.2 % / Biso Wilson estimate: 69.9 Å2 / Rsym value: 0.119 / Net I/σ(I): 23.9
反射 シェル解像度: 2.7→2.75 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.3 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.7→19.93 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 3842196.04 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.281 2537 10.1 %RANDOM
Rwork0.229 ---
obs0.229 25109 99.9 %-
all-25109 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.4 Å2 / ksol: 0.29 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 72.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.52 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.74 Å0.6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→19.93 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5004 0 0 30 5034
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it5.271.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it7.712
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it8.482
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it112.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.028 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.418 231 9.4 %
Rwork0.397 2229 -
obs--100 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る