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万見
- PDB-1qym: X-ray structure of human gankyrin -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qym
タイトルX-ray structure of human gankyrin
要素26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
キーワードONCOPROTEIN / ankyrin repeat / structural genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / proteasome regulatory particle assembly / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / intermediate filament cytoskeleton / Somitogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / transcription factor binding / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator ...cytoplasmic sequestering of NF-kappaB / proteasome regulatory particle assembly / Regulation of ornithine decarboxylase (ODC) / Cross-presentation of soluble exogenous antigens (endosomes) / intermediate filament cytoskeleton / Somitogenesis / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / transcription factor binding / negative regulation of DNA damage response, signal transduction by p53 class mediator / positive regulation of cyclin-dependent protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of MAPK cascade / cytoskeletal protein binding / proteasome complex / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / positive regulation of protein ubiquitination / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / protein localization to plasma membrane / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Vpu mediated degradation of CD4 / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Hh mutants are degraded by ERAD / Degradation of AXIN / Activation of NF-kappaB in B cells / Degradation of GLI1 by the proteasome / Hedgehog ligand biogenesis / Defective CFTR causes cystic fibrosis / G2/M Checkpoints / Negative regulation of NOTCH4 signaling / GSK3B and BTRC:CUL1-mediated-degradation of NFE2L2 / Autodegradation of the E3 ubiquitin ligase COP1 / Vif-mediated degradation of APOBEC3G / Hedgehog 'on' state / Regulation of RUNX3 expression and activity / Degradation of GLI2 by the proteasome / GLI3 is processed to GLI3R by the proteasome / FBXL7 down-regulates AURKA during mitotic entry and in early mitosis / MAPK6/MAPK4 signaling / APC/C:Cdh1 mediated degradation of Cdc20 and other APC/C:Cdh1 targeted proteins in late mitosis/early G1 / Degradation of beta-catenin by the destruction complex / ABC-family proteins mediated transport / Oxygen-dependent proline hydroxylation of Hypoxia-inducible Factor Alpha / CDK-mediated phosphorylation and removal of Cdc6 / CLEC7A (Dectin-1) signaling / SCF(Skp2)-mediated degradation of p27/p21 / Regulation of expression of SLITs and ROBOs / FCERI mediated NF-kB activation / Regulation of PTEN stability and activity / Interleukin-1 signaling / Orc1 removal from chromatin / Regulation of RAS by GAPs / Separation of Sister Chromatids / Regulation of RUNX2 expression and activity / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / UCH proteinases / KEAP1-NFE2L2 pathway / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / Downstream TCR signaling / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / Neddylation / protein-macromolecule adaptor activity / ER-Phagosome pathway / positive regulation of cell growth / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / cytoskeleton / Ub-specific processing proteases / neuron projection / negative regulation of apoptotic process / regulation of transcription by RNA polymerase II / apoptotic process / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily ...: / Ankyrin repeat-containing domain / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Alpha Horseshoe / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Manjasetty, B.A. / Quedenau, C. / Sievert, V. / Buessow, K. / Niesen, F. / Delbrueck, H. / Heinemann, U.
引用ジャーナル: Proteins / 年: 2004
タイトル: X-ray structure of human gankyrin, the product of a gene linked to hepatocellular carcinoma.
著者: Manjasetty, B.A. / Quedenau, C. / Sievert, V. / Buessow, K. / Niesen, F. / Delbrueck, H. / Heinemann, U.
履歴
登録2003年9月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.32023年8月23日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4731
ポリマ－24,4731
非ポリマー00
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)116.373, 116.373, 74.399
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-246-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 26S proteasome non-ATPase regulatory subunit 10 / 26S proteasome regulatory subunit p28 / Gankyrin


分子量: 24472.789 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: PSMD10 / プラスミド: PSFEP250A062 / 細胞内の位置 (発現宿主): cytoplasm / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SCS1 / 参照: UniProt: O75832
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.15 Å3/Da / 溶媒含有率: 76.1 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 7
詳細: 3.5M Na Formate , pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293.0K
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
118.3 mg/mlprotein1drop
23.5 Msodium formate1reservoirpH7.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: BESSY / ビームライン: 14.2 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2003年5月19日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Si111-DCM / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→20 Å / Num. obs: 12978 / % possible obs: 99.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 13 % / Rmerge(I) obs: 0.072 / Rsym value: 0.072 / Net I/σ(I): 35.4
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rmerge(I) obs: 0.62 / Mean I/σ(I) obs: 4 / Rsym value: 0.62 / % possible all: 99.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 169487
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.3 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: SWISS-MODEL (PDB ENTRIES 1N1I, 1N0R, 1MJ0, 1N0Q)

1n1i

1n0r

1mj0

1n0q


解像度: 2.8→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.949 / SU B: 10.54 / SU ML: 0.191 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / ESU R: 0.31 / ESU R Free: 0.253 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS TLS RESTRAINED REFINEMENT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.23349 632 4.9 %RANDOM
Rwork0.18748 ---
obs-12144 98.01 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.566 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.74 Å20 Å20 Å2
2---1.74 Å20 Å2
3---3.48 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1680 0 0 53 1733
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0211705
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.021554
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2811.962308
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.03733629
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.8975222
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2267
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.021916
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0020.02301
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2415
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2430.21834
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0820.21031
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1410.242
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.190.26
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.290.218
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.230.21
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.3751.51103
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.72921752
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2243602
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.2054.5556
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.389 54
Rwork0.343 795
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
18.3737-0.86741.548110.34830.979212.51460.38741.14320.2328-1.30360.3792-1.50180.1551.869-0.76670.51690.260.22520.7380.07870.213651.1853.16518.977
210.0123-4.1997-2.15178.58691.995410.8910.48891.12560.1512-1.0495-0.2865-0.34430.3460.4538-0.20240.66920.2594-0.0780.525-0.01180.299843.59850.24424.909
310.9095-1.8271-1.40695.30653.196411.46290.02910.0796-0.029-0.2945-0.1297-0.07610.5746-0.13970.10060.63490.2093-0.16610.3387-0.04360.351736.54551.15531.65
49.3388-3.5612-3.18934.13171.439210.2952-0.0186-0.1969-0.0159-0.16470.01590.35660.2387-0.11350.00270.5350.1611-0.15960.3432-0.02760.438529.66954.21138.005
57.2145-2.18141.57577.28334.317611.2555-0.0169-0.06950.0470.21950.08090.46630.09560.081-0.0640.42440.0357-0.02610.4342-0.06890.495323.5858.0644.026
67.7416-2.6589-2.16635.42673.716314.8177-0.0282-0.46190.40790.26090.14330.5893-0.03480.3261-0.11510.33330.04930.0350.3658-0.12620.528119.04864.96150.302
77.2799-1.0086-5.99154.20385.63917.62560.2866-0.70730.98520.4898-0.03290.1715-0.17210.0341-0.25370.45920.00520.12680.3435-0.15870.670813.61169.74654.737
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 39
2X-RAY DIFFRACTION2A40 - 71
3X-RAY DIFFRACTION3A72 - 104
4X-RAY DIFFRACTION4A105 - 137
5X-RAY DIFFRACTION5A138 - 170
6X-RAY DIFFRACTION6A171 - 203
7X-RAY DIFFRACTION7A204 - 226
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.233 / Rfactor Rwork: 0.187
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.281

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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