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- PDB-1qvv: Crystal structure of the S. cerevisiae YDR533c protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qvv
タイトルCrystal structure of the S. cerevisiae YDR533c protein
要素YDR533c protein
キーワードstructural genomics / unknown function / alpha/beta hydrolase fold / catalytic triad / heat shock protein
機能・相同性
機能・相同性情報


D-lactate dehydratase / glyoxalase III activity / methylglyoxal catabolic process to D-lactate via S-lactoyl-glutathione / cellular response to nutrient levels / : / protein folding chaperone / P-body / cytoplasmic stress granule / cellular response to oxidative stress / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / DJ-1/PfpI / DJ-1/PfpI family / Class I glutamine amidotransferase (GATase) domain / Class I glutamine amidotransferase-like / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Glutathione-independent glyoxalase HSP31
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Graille, M. / Leulliot, N. / Quevillon-Cheruel, S. / van Tilbeurgh, H.
引用ジャーナル: STRUCTURE / 年: 2004
タイトル: Crystal structure of the YDR533c S. cerevisiae protein, a class II member of the Hsp31 family
著者: Graille, M. / Quevillon-Cheruel, S. / Leulliot, N. / Zhou, C.Z. / de la Sierra Gallay, I.L. / Jacquamet, L. / Ferrer, J.L. / Liger, D. / Poupon, A. / Janin, J. / van Tilbeurgh, H.
履歴
登録2003年8月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02004年3月30日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32020年7月15日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list ...pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_ref_seq_dif
Item: _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月9日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: YDR533c protein
B: YDR533c protein
C: YDR533c protein
D: YDR533c protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)103,1124
ポリマ－103,1124
非ポリマー00
水5,855325
1
A: YDR533c protein

D: YDR533c protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5562
ポリマ－51,5562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_556x+1/2,-y+1/2,-z+11
2
B: YDR533c protein

C: YDR533c protein


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)51,5562
ポリマ－51,5562
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_566x+1/2,-y+3/2,-z+11
単位格子
Length a, b, c (Å)67.019, 93.636, 151.738
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質
YDR533c protein


分子量: 25777.922 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YDR533c / プラスミド: pET9 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)pLys / 参照: UniProt: Q04432
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 325 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.94 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 26% PEG 4000, 50mM Na/K phosphate buffer, pH 6.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
19 mg/mlprotein1drop
226 %PEG40001reservoir
350 mMsodium potassium phosphate1reservoirpH6.4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM14 / 波長: 1.004 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月29日
放射モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.004 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→30 Å / Num. all: 41388 / Num. obs: 41388 / % possible obs: 84 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 29.3 Å2 / Rsym value: 0.083 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 2.2→2.28 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.75 / Rsym value: 0.498 / % possible all: 71.4
反射
*PLUS
冗長度: 14.5 % / Num. measured all: 598140 / Rmerge(I) obs: 0.083
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 71.4 % / Rmerge(I) obs: 0.498 / Mean I/σ(I) obs: 1.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.35→29.47 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Data cutoff high absF: 379163 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: Isotropic / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.283 1557 5 %RANDOM
Rwork0.228 ---
obs0.228 31354 77.3 %-
all-41388 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 36.1282 Å2 / ksol: 0.35398 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 31.4 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.23 Å20 Å20 Å2
2--4.71 Å20 Å2
3----8.94 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.32 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.43 Å0.31 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→29.47 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7227 0 0 325 7552
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.79
LS精密化 シェル解像度: 2.35→2.5 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.382 228 5.5 %
Rwork0.308 3920 -
obs--62.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.5
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.79

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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