[日本語] English
万見
- PDB-1qsn: CRYSTAL STRUCTURE OF TETRAHYMENA GCN5 WITH BOUND COENZYME A AND H... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qsn
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF TETRAHYMENA GCN5 WITH BOUND COENZYME A AND HISTONE H3 PEPTIDE
要素
  • HISTONE H3
  • TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / HISTONE ACETYLTRANSFERASE / GCN5-RELATED N-ACETYLTRANSFERASE / COA-BINDING PROTEIN / TERNARY COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / histone H3 acetyltransferase activity / Oxidative Stress Induced Senescence ...sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / RNA polymerase I upstream activating factor complex / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / histone H3 acetyltransferase activity / Oxidative Stress Induced Senescence / RNA Polymerase I Promoter Escape / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / histone acetyltransferase complex / intracellular copper ion homeostasis / histone acetyltransferase / CENP-A containing nucleosome / aerobic respiration / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / protein heterodimerization activity / regulation of DNA-templated transcription / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 ...Histone acetyltransferase GCN5 / Acetyltransferase (GNAT) family / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) / Gcn5-related N-acetyltransferase (GNAT) domain profile. / GNAT domain / Acyl-CoA N-acyltransferase / Aminopeptidase / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Bromodomain, conserved site / Bromodomain signature. / Bromodomain / Histone-fold / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain (BrD) profile. / Bromodomain-like superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / Histone H3 / histone acetyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種Tetrahymena thermophila (真核生物)
Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Rojas, J.R. / Trievel, R.C. / Zhou, J. / Mo, Y. / Li, X. / Berger, S.L. / David Allis, C. / Marmorstein, R.
引用ジャーナル: Nature / 年: 1999
タイトル: Structure of Tetrahymena GCN5 bound to coenzyme A and a histone H3 peptide.
著者: Rojas, J.R. / Trievel, R.C. / Zhou, J. / Mo, Y. / Li, X. / Berger, S.L. / Allis, C.D. / Marmorstein, R.
履歴
登録1999年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年9月8日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE
B: HISTONE H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,2733
ポリマ－20,5062
非ポリマー7681
水2,198122
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2600 Å2
ΔGint-5 kcal/mol
Surface area9230 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)65.090, 65.090, 96.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

#1: タンパク質 TGCN5 HISTONE ACETYL TRANSFERASE


分子量: 19344.500 Da / 分子数: 1 / 断片: CATALYTIC DOMAIN / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Tetrahymena thermophila (真核生物)
プラスミド: PRSET A / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q27198, 転移酵素; アシル基を移すもの; アミノアシル基以外のアシル基を移すもの
#2: タンパク質・ペプチド HISTONE H3


分子量: 1161.355 Da / 分子数: 1 / 断片: 11 MER PEPTIDE (RESIDUES 9 - 19) / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P61830
#3: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 122 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.3 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: TRIS, AMMONIUM SULFATE, MANGANESE CHLORIDE, pH 7.50, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298.00K
結晶化
*PLUS
温度: 25 ℃ / pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
21 mMCoA1drop
31.5 mMpeptide1drop
41.6 Mammonium sulfate1reservoir
550 mMTris1reservoir
610 mM1reservoirMnCl2

-
データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.917
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 1998年9月11日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.917 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 13391 / Num. obs: 12960 / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.1 % / Biso Wilson estimate: 29.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.047 / Net I/σ(I): 33.3
反射 シェル解像度: 2.15→2.21 Å / 冗長度: 5.7 % / Rmerge(I) obs: 0.066 / % possible all: 77.9
反射
*PLUS
最高解像度: 2 Å / 最低解像度: 30 Å / % possible obs: 96.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 15.1 % / Num. measured all: 201683
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.15 Å / 最低解像度: 2.21 Å / 冗長度: 5.7 %

-
解析

ソフトウェア
名称分類
AMoRE位相決定
CNS精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化解像度: 2.2→30 Å / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER / 詳細: USED MAXIMUM LIKELIHOOD ALGORITHM
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.266 1300 -RANDOM
Rwork0.239 ---
obs0.239 12960 96.4 %-
all-13064 --
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1432 0 48 122 1602
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る