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- PDB-1qr1: POOR BINDING OF A HER-2/NEU EPITOPE (GP2) TO HLA-A2.1 IS DUE TO A... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qr1
タイトルPOOR BINDING OF A HER-2/NEU EPITOPE (GP2) TO HLA-A2.1 IS DUE TO A LACK OF INTERACTIONS IN THE CENTER OF THE PEPTIDE
要素
  • BETA-2 MICROGLOBULIN
  • GP2 PEPTIDE
  • HLA-A2.1 HEAVY CHAIN
キーワードIMMUNE SYSTEM / PEPTIDE-BINDING SUPERDOMAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance ...negative regulation of immature T cell proliferation in thymus / ERBB3:ERBB2 complex / ERBB2-ERBB4 signaling pathway / GRB7 events in ERBB2 signaling / immature T cell proliferation in thymus / RNA polymerase I core binding / semaphorin receptor complex / regulation of microtubule-based process / ErbB-3 class receptor binding / motor neuron axon guidance / Sema4D induced cell migration and growth-cone collapse / positive regulation of memory T cell activation / T cell mediated cytotoxicity directed against tumor cell target / TAP complex binding / Golgi medial cisterna / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell activation / CD8-positive, alpha-beta T cell activation / PLCG1 events in ERBB2 signaling / positive regulation of CD8-positive, alpha-beta T cell proliferation / ERBB2-EGFR signaling pathway / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / ERBB2 Activates PTK6 Signaling / enzyme-linked receptor protein signaling pathway / neuromuscular junction development / CD8 receptor binding / ERBB2-ERBB3 signaling pathway / positive regulation of Rho protein signal transduction / antigen processing and presentation of exogenous peptide antigen via MHC class I / Drug-mediated inhibition of ERBB2 signaling / Resistance of ERBB2 KD mutants to trastuzumab / Resistance of ERBB2 KD mutants to sapitinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to tesevatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to neratinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to osimertinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to afatinib / Resistance of ERBB2 KD mutants to AEE788 / Resistance of ERBB2 KD mutants to lapatinib / Drug resistance in ERBB2 TMD/JMD mutants / beta-2-microglobulin binding / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / positive regulation of MAP kinase activity / endoplasmic reticulum exit site / ERBB2 Regulates Cell Motility / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-dependent / semaphorin-plexin signaling pathway / oligodendrocyte differentiation / TAP binding / protection from natural killer cell mediated cytotoxicity / PI3K events in ERBB2 signaling / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class I via ER pathway, TAP-independent / antigen processing and presentation of endogenous peptide antigen via MHC class Ib / positive regulation of protein targeting to membrane / regulation of angiogenesis / detection of bacterium / regulation of ERK1 and ERK2 cascade / Schwann cell development / T cell receptor binding / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / coreceptor activity / Signaling by ERBB2 / TFAP2 (AP-2) family regulates transcription of growth factors and their receptors / myelination / transmembrane receptor protein tyrosine kinase activity / GRB2 events in ERBB2 signaling / positive regulation of cell adhesion / SHC1 events in ERBB2 signaling / basal plasma membrane / cell surface receptor protein tyrosine kinase signaling pathway / Constitutive Signaling by Overexpressed ERBB2 / cellular response to epidermal growth factor stimulus / negative regulation of receptor binding / peptidyl-tyrosine phosphorylation / early endosome lumen / Nef mediated downregulation of MHC class I complex cell surface expression / DAP12 interactions / positive regulation of translation / transferrin transport / positive regulation of epithelial cell proliferation / cellular response to iron ion / lumenal side of endoplasmic reticulum membrane / Endosomal/Vacuolar pathway / Antigen Presentation: Folding, assembly and peptide loading of class I MHC / peptide antigen assembly with MHC class II protein complex / neuromuscular junction / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / antigen processing and presentation of exogenous protein antigen via MHC class Ib, TAP-dependent / cellular response to iron(III) ion / wound healing / MHC class II protein complex / negative regulation of forebrain neuron differentiation / Signaling by ERBB2 TMD/JMD mutants / ER to Golgi transport vesicle membrane / peptide antigen assembly with MHC class I protein complex / regulation of erythrocyte differentiation / regulation of iron ion transport / response to molecule of bacterial origin / MHC class I peptide loading complex / HFE-transferrin receptor complex / Downregulation of ERBB2 signaling / receptor protein-tyrosine kinase
類似検索 - 分子機能
: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain ...: / Epidermal growth factor receptor transmembrane-juxtamembrane segment / Tyrosine protein kinase, EGF/ERB/XmrK receptor / Growth factor receptor domain 4 / Growth factor receptor domain IV / Receptor L-domain / Furin-like cysteine-rich domain / Receptor L-domain superfamily / Furin-like cysteine rich region / Receptor L domain / Furin-like repeat / Furin-like repeats / MHC class I, alpha chain, C-terminal / MHC_I C-terminus / MHC class I-like antigen recognition-like / Murine Class I Major Histocompatibility Complex, H2-DB; Chain A, domain 1 / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / : / MHC class I alpha chain, alpha1 alpha2 domains / Class I Histocompatibility antigen, domains alpha 1 and 2 / Beta-2-Microglobulin / : / MHC class I-like antigen recognition-like / MHC class I-like antigen recognition-like superfamily / MHC classes I/II-like antigen recognition protein / : / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin/major histocompatibility complex, conserved site / Immunoglobulins and major histocompatibility complex proteins signature. / Tyrosine-protein kinase, active site / Immunoglobulin C-Type / Immunoglobulin C1-set / Immunoglobulin C1-set domain / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Immunoglobulins / Protein kinase-like domain superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / HLA class I histocompatibility antigen, A alpha chain / Receptor tyrosine-protein kinase erbB-2 / Beta-2-microglobulin
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Kuhns, J.J. / Batalia, M.A. / Yan, S. / Collins, E.J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1999
タイトル: Poor binding of a HER-2/neu epitope (GP2) to HLA-A2.1 is due to a lack of interactions with the center of the peptide.
著者: Kuhns, J.J. / Batalia, M.A. / Yan, S. / Collins, E.J.
履歴
登録1999年6月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02000年1月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年2月8日Group: Structure summary
改定 1.42017年10月4日Group: Advisory / Refinement description
カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / software
Item: _software.classification / _software.name / _software.version
改定 1.52018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.62021年11月3日Group: Advisory / Database references
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.72024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HLA-A2.1 HEAVY CHAIN
B: BETA-2 MICROGLOBULIN
C: GP2 PEPTIDE
D: HLA-A2.1 HEAVY CHAIN
E: BETA-2 MICROGLOBULIN
F: GP2 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,2356
ポリマ－89,2356
非ポリマー00
水1,856103
1
A: HLA-A2.1 HEAVY CHAIN
B: BETA-2 MICROGLOBULIN
C: GP2 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6183
ポリマ－44,6183
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4280 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19010 Å2
手法PISA
2
D: HLA-A2.1 HEAVY CHAIN
E: BETA-2 MICROGLOBULIN
F: GP2 PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,6183
ポリマ－44,6183
非ポリマー00
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4290 Å2
ΔGint-23 kcal/mol
Surface area19030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)50.337, 63.609, 75.135
Angle α, β, γ (deg.)81.88, 76.25, 77.83
Int Tables number1
Cell settingtriclinic
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質 HLA-A2.1 HEAVY CHAIN


分子量: 31854.203 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 1-275 OF EXTRACELLULAR PORTION / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Plasmid details: T7 promoter system / プラスミド: pLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(pLysS) / 参照: UniProt: P01892, UniProt: P04439*PLUS
#2: タンパク質 BETA-2 MICROGLOBULIN


分子量: 11879.356 Da / 分子数: 2
Mutation: B2M HAS AN ADDED METHIONINE FOR BACTERIAL EXPRESSION
由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / Plasmid details: T7 promoter system / プラスミド: pLM1 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): pHN1 / 参照: UniProt: P61769
#3: タンパク質・ペプチド GP2 PEPTIDE


分子量: 884.115 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: synthetic peptide by FMOC chemistry / 参照: UniProt: P04626
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 103 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.71 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 14% PEG 6000, 25 mM MES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 22K
結晶化
*PLUS
詳細: Zhao, R., (1999) J.Exp.Med., 189, 359.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
112-16 %PEG60001reservoir
26 %dioxane1reservoir
325 mMMES1reservoir
410 mg/mlprotein1drop
525 mMMES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12B / 波長: 0.91
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 1998年6月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30 Å / Num. all: 34412 / % possible obs: 98.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 2 % / Biso Wilson estimate: 17.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 7.8
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.233 / Num. unique all: 1900 / % possible all: 97.6
反射
*PLUS
Num. obs: 34962 / Num. measured all: 66839
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / % possible obs: 97.6 % / Mean I/σ(I) obs: 3.46

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
ADSCデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS0.5精密化
Adxvdata processing
精密化解像度: 2.4→30 Å / Rfactor Rfree error: 0.008 / Data cutoff high absF: 997316.97 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1701 5.1 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.284 33261 98.2 %-
all-34962 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 19.99 Å2 / ksol: 0.343 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.5 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.25 Å20.08 Å20.25 Å2
2---1.05 Å20.06 Å2
3----3.2 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.5 Å0.42 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.59 Å0.41 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6292 0 0 103 6395
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.86
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.026 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.285 273 5 %
Rwork0.362 5189 -
obs--97.3 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PAPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 5.1 % / Rfactor obs: 0.242
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.5 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.86
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.285 / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.362

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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