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- PDB-1qou: CEN (Centroradialis) protein from Antirrhinum -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qou
タイトルCEN (Centroradialis) protein from Antirrhinum
要素CEN
キーワードPLANT PROTEIN / INFLUORESCENCE DETERMINATION IN FLOWERING PLANT MERISTEM / SIGNALLING / MEMBER OF THE PHOSPHATIDYLETHANOLAMINE BINDING PROTEIN FAMILY
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of flower development / vegetative to reproductive phase transition of meristem / flower development / cell differentiation / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Phosphatidylethanolamine-binding, conserved site / Phosphatidylethanolamine-binding protein family signature. / Phosphatidylethanolamine-binding Protein / PEBP-like / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein / Phosphatidylethanolamine-binding protein, eukaryotic / PEBP-like superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein CENTRORADIALIS
類似検索 - 構成要素
生物種ANTIRRHINUM MAJUS (キンギョソウ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Banfield, M.J. / Brady, R.L.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: The Structure of Antirrhinum Centroradialis Protein (Cen) Suggests a Role as a Kinase Regulator
著者: Banfield, M.J. / Brady, R.L.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Function from Structure? the Crystal Structure of Human Phosphatidylethanolamine Binding Protein Suggests a Role in Membrane Signal Transduction
著者: Banfield, M.J. / Barker, J.J. / Perry, A. / Brady, R.L.
#2: ジャーナル: Structure / 年: 1998
タイトル: Crystal Structure of Bovine Phosphatidylethanolamine-Binding Proteins from Bovine Brain: A Novel Structural Class of Phospholipid-Binding Proteins.
著者: Serre, L. / Vallee, B. / Bureaud, N. / Schoentgen, F. / Zelwer, C.
履歴
登録1999年11月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年3月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CEN
B: CEN


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,7012
ポリマ－40,7012
非ポリマー00
水5,098283
1


  • 登録構造と同一
  • ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1370 Å2
ΔGint-13.4 kcal/mol
Surface area19100 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.890, 77.650, 117.970
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.997832, 0.065499, 0.006386), (0.064804, 0.994849, -0.077954), (-0.011459, -0.077371, -0.996937)
ベクター: 20.247, -0.203, 10.879)
詳細IN THE CRYSTAL THE PROTEIN FORMS A HOMO- DIMER THROUGHAN INTER-CHAIN DISULPHIDE BOND. THIS OLIGOMERIC STATEIS NOT EXPECTED TO REPRESENT THE FUNCTIONAL STATE.HOWEVER, A ROLE FOR THIS DIMERIC ASSOCIATION IN PROTEINFUNCTION CANNOT BE RULED OUT .

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要素

#1: タンパク質 CEN


分子量: 20350.279 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: INTER-MOLECULAR DISULPHIDE BOND FORMED IN THE CRYSTAL, BETWEEN RESIDUES A145 AND B145.
由来: (組換発現) ANTIRRHINUM MAJUS (キンギョソウ)
細胞内の位置: CYTOPLASM / 細胞内の位置 (発現宿主): CYTOPLASM / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q41261
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 283 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細AMINO ACID NUMBERING: FOR EASE OF COMPARISON, THE NUMBERING SCHEME ADOPTED FOR THIS ENTRY IS BASED ...AMINO ACID NUMBERING: FOR EASE OF COMPARISON, THE NUMBERING SCHEME ADOPTED FOR THIS ENTRY IS BASED ON A SEQUENCE ALIGNMENT OF 38 MEMBERS OF THE PEBP FAMILY. THE HUMAN HOMOLOGUE HAS BEEN TAKEN AS THE REFERENCE (SEE PDB ENTRY 1BD9). ALL AMINO ACID NUMBERING IN THIS ENTRY RELATES TO THE SEQUENCE POSITION IN HUMAN PEBP.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.3 %
結晶化pH: 5.5
詳細: 1:1 MIX OF 13MG/ML CEN SOLUTION (10MM HEPES, 50MM NACL. PH 7) WITH 1.8 - 2.1 M NACL BUFFERED WITH 100MM SODIUM ACETATE AT PH 5.4 - 5.6
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
110 mMHEPES11
250 mM11NaCl
313 mg/mlprotein11
41.8-2.1 M12NaCl
5100 mMsodium acetate12

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX7.2 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1999年3月15日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→40 Å / Num. obs: 28860 / % possible obs: 94.9 % / 冗長度: 4.2 % / Biso Wilson estimate: 19.29 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.057 / Net I/σ(I): 22.4
反射 シェル解像度: 1.9→1.99 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.226 / Mean I/σ(I) obs: 4.6 / % possible all: 91.4
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91.4 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1BD9

1bd9


解像度: 1.9→40 Å / SU B: 3.65 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.17 / ESU R Free: 0.16
詳細: THE REFINED MODEL OF THE A-CHAIN CONTAINS THE FOLLOWING RESIDUES OF THE SEQUENCE LISTED REFINED MODEL OF THE B-CHAIN CONTAINS THE FOLLOWING RESIDUES B32B- B130, B143-B175.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25 1457 5 %SHELLS
Rwork0.212 ---
obs-27357 94.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 27.44 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2450 0 0 283 2733
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0130.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0390.05
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.6072
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it2.453
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it1.7712
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it2.7513
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.02340.03
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.01150.03
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1740.3
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.240.3
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.1540.3
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.97
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.415
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor27.420
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor015
ソフトウェア
*PLUS
名称: REFMAC / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.212 / Rfactor Rfree: 0.25
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.303 / Rfactor obs: 0.259

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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