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- PDB-1qnm: HUMAN MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE MUTANT Q143N -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qnm
タイトルHUMAN MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE MUTANT Q143N
要素MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE / HMNSOD
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / intracellular oxygen homeostasis / response to L-ascorbic acid ...acetylcholine-mediated vasodilation involved in regulation of systemic arterial blood pressure / erythrophore differentiation / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation involved in phenotypic switching / negative regulation of membrane hyperpolarization / positive regulation of hydrogen peroxide biosynthetic process / response to magnetism / detection of oxygen / response to silicon dioxide / intracellular oxygen homeostasis / response to L-ascorbic acid / response to selenium ion / response to superoxide / response to manganese ion / hydrogen peroxide biosynthetic process / superoxide anion generation / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to oxidative stress / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell apoptotic process / response to zinc ion / superoxide metabolic process / response to isolation stress / Deregulated CDK5 triggers multiple neurodegenerative pathways in Alzheimer's disease models / superoxide dismutase / negative regulation of fat cell differentiation / Detoxification of Reactive Oxygen Species / superoxide dismutase activity / response to immobilization stress / negative regulation of vascular associated smooth muscle cell proliferation / cellular response to ethanol / hemopoiesis / mitochondrial nucleoid / response to electrical stimulus / response to hyperoxia / Mitochondrial unfolded protein response (UPRmt) / response to cadmium ion / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / neuron development / response to axon injury / negative regulation of fibroblast proliferation / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / regulation of mitochondrial membrane potential / glutathione metabolic process / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / removal of superoxide radicals / release of cytochrome c from mitochondria / response to activity / post-embryonic development / respiratory electron transport chain / response to gamma radiation / locomotory behavior / response to hydrogen peroxide / liver development / Transcriptional activation of mitochondrial biogenesis / oxygen binding / regulation of blood pressure / multicellular organismal-level iron ion homeostasis / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to DNA damage / positive regulation of nitric oxide biosynthetic process / manganese ion binding / heart development / cellular response to oxidative stress / response to lipopolysaccharide / protein homotetramerization / negative regulation of neuron apoptotic process / response to hypoxia / positive regulation of cell migration / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / negative regulation of cell population proliferation / regulation of transcription by RNA polymerase II / enzyme binding / mitochondrion / DNA binding / extracellular exosome / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain ...: / Iron/manganese superoxide dismutase, C-terminal domain / Fe,Mn superoxide dismutase (SOD) domain / minor pseudopilin epsh fold / 3-Layer(bab) Sandwich / Manganese/iron superoxide dismutase, binding site / Manganese and iron superoxide dismutases signature. / Manganese/iron superoxide dismutase / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal / Iron/manganese superoxide dismutases, alpha-hairpin domain / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal / Manganese/iron superoxide dismutase, C-terminal domain superfamily / Manganese/iron superoxide dismutase, N-terminal domain superfamily / Iron/manganese superoxide dismutases, C-terminal domain / Helix Hairpins / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / Superoxide dismutase [Mn], mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / ISOMORPHOUS REFINEMENT / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Guan, Y. / Tainer, J.A.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Probing the active site of human manganese superoxide dismutase: the role of glutamine 143.
著者: Hsieh, Y. / Guan, Y. / Tu, C. / Bratt, P.J. / Angerhofer, A. / Lepock, J.R. / Hickey, M.J. / Tainer, J.A. / Nick, H.S. / Silverman, D.N.
履歴
登録1997年7月3日処理サイト: BNL
改定 1.01998年1月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月4日Group: Data collection / Other / カテゴリ: diffrn_source / pdbx_database_status
Item: _diffrn_source.type / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42021年11月3日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / struct_conn ...database_2 / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月9日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model
改定 1.62024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,5484
ポリマ－44,4382
非ポリマー1102
水4,053225
1
A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子

A: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
B: MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)89,0968
ポリマ－88,8764
非ポリマー2204
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-x,-y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)75.500, 78.600, 67.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.89, -0.4559, 0.0073), (-0.4559, -0.89, 0.0025), (0.0053, -0.0056, -1)
ベクター: -0.547, -0.359, 101.394)

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要素

#1: タンパク質 MANGANESE SUPEROXIDE DISMUTASE


分子量: 22219.084 Da / 分子数: 2 / 変異: Q143N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MUTATED RECOMBINANT HUMAN GENE / Organelle: MITOCHONDRIA / プラスミド: PCMNSOD
遺伝子 (発現宿主): MUTATED RECOMBINANT HUMAN GENE FOR MNSOD
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SOD-- / 参照: UniProt: P04179, superoxide dismutase
#2: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 225 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.26 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.55 %
結晶化pH: 4.6 / 詳細: pH 4.6
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: or sitting drop method
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
120 mg/mlprotein1drop
240 mMsodium acetate1reservoir
320 %mPEG20001reservoir
4200 mMammonium sulfate1reservoir
50.8 %1,2,3-heptanetriol1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 90 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: MACSCIENCE / 波長: 1.5418
検出器タイプ: SIEMENS / 検出器: AREA DETECTOR / 日付: 1997年5月1日
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→100 Å / Num. obs: 18015 / % possible obs: 96.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 2.5 % / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 8.4
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 2 % / Mean I/σ(I) obs: 3 / Rsym value: 0.335 / % possible all: 74.3
反射
*PLUS
最低解像度: 99 Å / Num. measured all: 55987 / Rmerge(I) obs: 0.092
反射 シェル
*PLUS
最低解像度: 2.4 Å / % possible obs: 80 %

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
X-PLOR3.8モデル構築
X-PLOR3.8精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
X-PLOR3.8位相決定
精密化構造決定の手法: ISOMORPHOUS REFINEMENT
開始モデル: PDB ENTRY 1ABM

1abm
PDB 未公開エントリ


解像度: 2.3→100 Å / Data cutoff high absF: 1000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.287 -10 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.199 17442 94.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 38.6 Å2
Refine analyzeLuzzati d res low obs: 10 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→100 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3144 0 2 225 3371
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / Total num. of bins used: 8 /
Rfactor%反射
Rfree0.368 7.2 %
Rwork0.334 -
obs-82.4 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.8 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.198 / Rfactor Rfree: 0.294
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.3
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.27
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.334

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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