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- PDB-1qjv: Pectin methylesterase PemA from Erwinia chrysanthemi -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1qjv
タイトルPectin methylesterase PemA from Erwinia chrysanthemi
要素PECTIN METHYLESTERASE
キーワードHYDROLASE (ASPARTYL ESTERASE) / ESTERASE / PECTIN DEGRADATION / RIGHT-HANDED PARALLEL BETA HELIX
機能・相同性
機能・相同性情報


pectinesterase / pectinesterase activity / : / cell wall modification / pectin catabolic process / : / extracellular space / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Pectinesterase, Asp active site / Pectinesterase signature 2. / Pectinesterase, catalytic / Pectinesterase / Single-stranded right-handed beta-helix, Pectin lyase-like / Pectate Lyase C-like / Pectin lyase fold / Pectin lyase fold/virulence factor / 3 Solenoid / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Pectinesterase A / Pectinesterase A
類似検索 - 構成要素
生物種ERWINIA CHRYSANTHEMI (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多重同系置換 / 解像度: 2.37 Å
データ登録者Jenkins, J. / Mayans, O. / Smith, D. / Worboys, K. / Pickersgill, R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2001
タイトル: Three-Dimensional Structure of Erwinia Chrysanthemi Pectin Methylesterase Reveals a Novel Esterase Active Site
著者: Jenkins, J. / Mayans, O. / Smith, D. / Worboys, K. / Pickersgill, R.
#1: ジャーナル: Gene / 年: 1993
タイトル: Characterization and Overexpression of the Pem Gene Encoding Pectin Methylesterase from Erwinia Chrysanthemi Strain-3937
著者: Laurent, F. / Kotoujansky, A. / Labesse, G. / Bertheau, Y.
#2: ジャーナル: Appl.Microbiol.Biotechnol. / 年: 1991
タイトル: Production of Pectin Methylesterase from Erwinia Chrysanthemi B374 in Bacillus Subtilis
著者: Heikinheimo, R. / Hemila, H. / Pakkanen, R. / Palva, I.
#3: ジャーナル: Mol.Microbiol. / 年: 1988
タイトル: Molecular Cloning and Nucleotide Sequence of the Pectin Methyl Esterase Gene of Erwinia Chrysanthemi B374
著者: Plastow, G.S.
履歴
登録1999年7月5日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年7月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年7月24日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PECTIN METHYLESTERASE
B: PECTIN METHYLESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)73,9984
ポリマ－73,9282
非ポリマー712
水11,133618
1
A: PECTIN METHYLESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9992
ポリマ－36,9641
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: PECTIN METHYLESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,9992
ポリマ－36,9641
非ポリマー351
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.694, 85.507, 96.690
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.69, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (1, -0.00037, 0.00198), (-0.00036, -0.99997, -0.00781), (0.00199, 0.00781, -0.99997)
ベクター: -3.11715, -32.05247, 48.21067)
詳細BIOLOGICAL_UNIT: MONOMER

-
要素

#1: タンパク質 PECTIN METHYLESTERASE / PECTINESTERASE


分子量: 36963.773 Da / 分子数: 2 / 断片: MATURE ENZYME (RESIDUES 25-366) / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ERWINIA CHRYSANTHEMI (バクテリア)
株: B374
解説: THE EXPRESSION SYSTEM STRAIN IS FROM THE UK NATIONAL COLLECTION OF PLANT PATHOGENIC BACTERIA (NCPPB)
細胞内の位置: EXTRACELLULAR / 遺伝子: PEMA / プラスミド: PKTH1746 / 細胞内の位置 (発現宿主): SECRETED / 遺伝子 (発現宿主): ALPHA AMYLASE PROMOTER / 発現宿主: BACILLUS SUBTILIS (枯草菌) / 株 (発現宿主): IHO 6064 (SACA321, METB5)
参照: UniProt: P07863, UniProt: P0C1A8*PLUS, pectinesterase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 618 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細STRAIN B374 BUT HISTIDINE 80 AS IN STRAIN 3937 COORDINATES START AT ALA 25 AFTER LEADER SEQUENCE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: HANGING DROP AGAINST 2.0 M AMMONIUM SULFATE AND 0.1M MES BUFFER AT PH 6.8 THE PROTEIN CONCENTATION WAS ABOUT 3 MG./ML.
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11.6 Mammonium sulfate1drop
20.1 MMES1drop
32.0 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 MMES1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X11 / 波長: 0.9058
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1998年10月27日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9058 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→50 Å / Num. obs: 32934 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 4.04 % / Biso Wilson estimate: 14.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Net I/σ(I): 13.43
反射 シェル解像度: 2.4→2.44 Å / 冗長度: 3.04 % / Rmerge(I) obs: 0.217 / Mean I/σ(I) obs: 3 / % possible all: 82.3
反射
*PLUS
% possible obs: 99.1 %
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 82.6 % / Rmerge(I) obs: 0.224

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS0.5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS0.5位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.37→20 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 138672009.62 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: IN EACH PROTEIN CHAIN RESIDUE CYS 192 WAS FOUND TO HAVE TWO DIFFERENT CONFORMATIONS WITH EQUAL OCCUPANCIES THAT ARE ESSENTIALLY RELATED BY A 120 DEG. ROTATION ABOUT CHI1. THE CYS 192 IN EACH ...詳細: IN EACH PROTEIN CHAIN RESIDUE CYS 192 WAS FOUND TO HAVE TWO DIFFERENT CONFORMATIONS WITH EQUAL OCCUPANCIES THAT ARE ESSENTIALLY RELATED BY A 120 DEG. ROTATION ABOUT CHI1. THE CYS 192 IN EACH CHAIN WITH ALTCODE B FORMS A DISULFIDE TO CYS 212. THE RESIDUE CYS 212 HAS ALMOST THE SAME CONFORMATION WITH AND WITHOUT THE DISULFIDE.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.212 1346 4.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.17 32857 98.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 51.2648 Å2 / ksol: 0.383205 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 17.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.37 Å20 Å20.83 Å2
2--0.04 Å20 Å2
3---2.33 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.26 Å0.2 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.22 Å0.17 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.37→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5214 0 2 618 5834
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.2
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.8
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.04
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it2.631.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.52
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it4.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it5.472.5
Refine LS restraints NCSRms dev Biso : 0.701 Å2 / Rms dev position: 0.0243 Å / Weight Biso : 0.5 / Weight position: 400
LS精密化 シェル解像度: 2.37→2.52 Å / Rfactor Rfree error: 0.017 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.248 217 4.4 %
Rwork0.195 4701 -
obs--88.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAM
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / バージョン: 0.5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.211
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.06

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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