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- PDB-1q7h: Structure of a Conserved PUA Domain Protein from Thermoplasma aci... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q7h
タイトルStructure of a Conserved PUA Domain Protein from Thermoplasma acidophilum
要素conserved hypothetical protein
キーワードStructural genomics / unknown function / Thermoplasma acidophilum / MCSG / PSI / Protein Structure Initiative / Midwest Center for Structural Genomics
機能・相同性
機能・相同性情報


formation of translation preinitiation complex / translation initiation factor activity / RNA binding
類似検索 - 分子機能
Domain of unknown function DUF1947 / Domain of unknown function (DUF1947) / Pre-PUA domain; domain 1 / Conserved hypothetical protein CHP03684 / Eukaryotic translation initiation factor 2D / MCT-1/Tma20 / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / PUA domain / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 ...Domain of unknown function DUF1947 / Domain of unknown function (DUF1947) / Pre-PUA domain; domain 1 / Conserved hypothetical protein CHP03684 / Eukaryotic translation initiation factor 2D / MCT-1/Tma20 / Uncharacterised domain CHP00451 / PUA domain / PUA domain / Archaeosine Trna-guanine Transglycosylase; Chain: A, domain 4 / Putative RNA-binding Domain in PseudoUridine synthase and Archaeosine transglycosylase / PUA domain / PUA domain superfamily / PUA domain profile. / PUA-like superfamily / Nuclear Transport Factor 2; Chain: A, / Roll / Roll / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
PUA domain-containing protein
類似検索 - 構成要素
生物種Thermoplasma acidophilum DSM 1728 (好酸性)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Cuff, M.E. / Xu, X. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A. / Midwest Center for Structural Genomics (MCSG)
引用ジャーナル: TO BE PUBLISHED
タイトル: Structure of a conserved hypothetical protein from T. acidophilum
著者: Cuff, M.E. / Xu, X. / Savchenko, A. / Edwards, A. / Joachimiak, A.
履歴
登録2003年8月18日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32011年11月16日Group: Atomic model
改定 1.42017年10月11日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52024年10月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S) ...BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 1 CHAIN(S). THE BIOLOGICAL UNIT IS UNKNOWN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2982
ポリマ－17,2331
非ポリマー651
水3,171176
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子

A: conserved hypothetical protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5964
ポリマ－34,4652
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_655-x+1,y,-z+1/21
Buried area930 Å2
ΔGint-58 kcal/mol
Surface area14200 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)48.228, 58.158, 112.218
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Space group name H-MC2221
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-201-

ZN

21A-241-

HOH

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要素

#1: タンパク質 conserved hypothetical protein


分子量: 17232.570 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Thermoplasma acidophilum DSM 1728 (好酸性)
生物種: Thermoplasma acidophilum / 株: DSM1728 / 遺伝子: Ta1423 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HIB8
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.28 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.1 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.4
詳細: Tris, Magnesium Formate, Glycerol, pH 8.4, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 150 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 0.97967, 0.97951, 0.95667
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2003年8月2日 / 詳細: SBC2
放射モノクロメーター: SAGITALLY FOCUSED Si(111) / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
ID波長 (Å)相対比
10.979671
20.979511
30.956671
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. all: 9524 / Num. obs: 8365 / % possible obs: 87.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Biso Wilson estimate: 19.1 Å2 / Rsym value: 0.097 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / Num. unique all: 505 / Rsym value: 0.323 / % possible all: 55.7

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解析

ソフトウェア
名称分類
HKL-2000データ収集
d*TREKデータスケーリング
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
autoSHARP位相決定
CNS精密化
HKL-2000データ削減
d*TREKデータ削減
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.1→50 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber / 詳細: CNS bulk solvent model used
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.228 438 -random
Rwork0.169 ---
obs0.171 8365 87.8 %-
all-9524 --
原子変位パラメータBiso mean: 24.28 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.27 Å0.19 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.26 Å0.2 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1167 0 1 176 1344
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONx_torsion_deg24.7
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkRfactor Rfree errorNum. reflection obs% reflection obs (%)
2.1-2.20.244280.2090.04660753.5
2.2-2.320.33480.250.04883771.4
2.32-2.460.212420.1750.033102888.6
2.46-2.650.241610.1780.031117799.7
2.65-2.920.275730.170.032117799.2
2.92-3.340.198630.1560.025115098.8
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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