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- PDB-1q1j: Crystal Structure Analysis of anti-HIV-1 Fab 447-52D in complex w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1q1j
タイトルCrystal Structure Analysis of anti-HIV-1 Fab 447-52D in complex with V3 peptide
要素
  • Fab 447-52D, heavy chain
  • Fab 447-52D, light chain
  • gp120 V3 peptide
キーワードIMMUNE SYSTEM / Fab-peptide complex / HIV-1 / gp120 / V3 loop
機能・相同性
機能・相同性情報


Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell ...Dectin-2 family / positive regulation of plasma membrane raft polarization / positive regulation of receptor clustering / host cell endosome membrane / clathrin-dependent endocytosis of virus by host cell / viral protein processing / fusion of virus membrane with host plasma membrane / fusion of virus membrane with host endosome membrane / viral envelope / virion attachment to host cell / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / identical protein binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Envelope glycoprotein Gp160 / Retroviral envelope protein / Retroviral envelope protein GP41-like / Gp120 core superfamily / Envelope glycoprotein GP120 / Human immunodeficiency virus 1, envelope glycoprotein Gp120 / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Envelope glycoprotein gp160
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Stanfield, R.L. / Gorny, M.K. / Williams, C. / Zolla-Pazner, S. / Wilson, I.A.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2004
タイトル: Structural rationale for the broad neutralization of HIV-1 by human monoclonal antibody 447-52D.
著者: Stanfield, R.L. / Gorny, M.K. / Williams, C. / Zolla-Pazner, S. / Wilson, I.A.
履歴
登録2003年7月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年2月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年11月6日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: Fab 447-52D, light chain
H: Fab 447-52D, heavy chain
P: gp120 V3 peptide
M: Fab 447-52D, light chain
I: Fab 447-52D, heavy chain
Q: gp120 V3 peptide


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,5506
ポリマ－98,5506
非ポリマー00
水95553
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)76.673, 74.903, 100.047
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 100.57, 90.00
Int Tables number4
Cell settingmonoclinic
Space group name H-MP1211

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要素

#1: 抗体 Fab 447-52D, light chain


分子量: 22684.111 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: isolated from peripheral blood cells / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: blood
#2: 抗体 Fab 447-52D, heavy chain


分子量: 24763.775 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 詳細: isolated from peripheral blood cells / 由来: (天然) Homo sapiens (ヒト) / 器官: blood
#3: タンパク質・ペプチド gp120 V3 peptide


分子量: 1827.182 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: This sequence occurs in HIV-1 gp120 / 参照: UniProt: P05877*PLUS
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 53 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.7 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 6
詳細: 1.23M ammonium sulfate, 0.1M sodium cacodylate, pH 6.0, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298.0K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mg/mlFab1drop
210 mg/mlpeptide1drop
31.23 Mammonium sulfate1reservoir
40.1 Msodium cacodylate1reservoirpH6.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.984 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年7月17日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.984 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.8 Å / Num. all: 35179 / Num. obs: 35179 / % possible obs: 90.7 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 1.9 % / Biso Wilson estimate: 49.9 Å2 / Rsym value: 0.077 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / Mean I/σ(I) obs: 1.9 / Rsym value: 0.531 / % possible all: 0.952
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Num. measured all: 67571 / Rmerge(I) obs: 0.077
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 95.2 % / Num. unique obs: 1816 / Num. measured obs: 3553 / Rmerge(I) obs: 0.531

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 8FAB

8fab


解像度: 2.5→29.8 Å / Rfactor Rfree error: 0.007 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.285 1776 5 %RANDOM
Rwork0.25 ---
all0.2501 35173 --
obs0.2501 35173 90.8 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 26.3505 Å2 / ksol: 0.337844 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 48.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--7.03 Å20 Å20.84 Å2
2--9.56 Å20 Å2
3----2.53 Å2
Refine analyze
ObsFree
Luzzati d res low5 Å-
Luzzati sigma a0.47 Å0.52 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→29.8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6822 0 0 53 6875
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.7
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.9
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Total num. of bins used: 6 /
Rfactor反射数%反射
Rfree0.51 -5.1 %
Rwork0.392 5775 -
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAM
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rwork: 0.249
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg26.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.91
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.51

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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