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万見
- PDB-1pux: NMR Solution Structure of BeF3-Activated Spo0F, 20 conformers -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pux
タイトルNMR Solution Structure of BeF3-Activated Spo0F, 20 conformers
要素Sporulation initiation phosphotransferase F
キーワードTRANSFERASE / sporulation / (beta/alpha)5 barrel / response regulator / phosphorelay / beryllofluoride / two-component systems
機能・相同性
機能・相同性情報


転移酵素; リンを含む基を移すもの / sporulation resulting in formation of a cellular spore / phosphorelay signal transduction system / kinase activity / metal ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / Response regulator receiver domain / cheY-homologous receiver domain / Signal transduction response regulator, receiver domain / Response regulatory domain profile. / CheY-like superfamily / Response regulator / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Sporulation initiation phosphotransferase F
類似検索 - 構成要素
生物種Bacillus subtilis (枯草菌)
手法溶液NMR / Torsion angle dynamics, simulated annealing
データ登録者Gardino, A.K. / Volkman, B.F. / Cho, H.S. / Lee, S.Y. / Wemmer, D.E. / Kern, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: The NMR solution structure of BeF(3)(-)-activated Spo0F reveals the conformational switch in a phosphorelay system.
著者: Gardino, A.K. / Volkman, B.F. / Cho, H.S. / Lee, S.Y. / Wemmer, D.E. / Kern, D.
履歴
登録2003年6月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年8月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月2日Group: Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sporulation initiation phosphotransferase F


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,2451
ポリマ－14,2451
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 60target function
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Sporulation initiation phosphotransferase F / Stage 0 sporulation protein F


分子量: 14244.660 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Bacillus subtilis (枯草菌) / 遺伝子: SPO0F / プラスミド: pET21a (NOVAGEN) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) with pACYC
参照: UniProt: P06628, 転移酵素; リンを含む基を移すもの

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
NMR実験の詳細Text: This structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy.

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試料調製

詳細内容: Uniform labeling with 15N and 13C
溶媒系: 1 mM Spo0F, 20 mM HEPES, 50 mM MgCl2, 6 mM BeCl2, and 60 mM NaF, 10% D20
試料状態イオン強度: 50 mM MgCl2, 6 mM BeCl2, 60 mM NaF / pH: 6.85 / 圧: 1 atm / 温度: 298 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DMXBrukerDMX5001
Bruker DMXBrukerDMX6002
Bruker DMXBrukerDMX7503

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
DYANA1.5Guntert, P構造決定
DYANA1.5Guntert, P精密化
XEASY1.3.12Bartels, Cデータ解析
精密化手法: Torsion angle dynamics, simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Structure based on a total of 1,835 distance constraints (obtained from 4,221 NOE crosspeaks), including 602 intraresidual, 504 short-range, 310 medium-range, and 383 long-range constraints ...詳細: Structure based on a total of 1,835 distance constraints (obtained from 4,221 NOE crosspeaks), including 602 intraresidual, 504 short-range, 310 medium-range, and 383 long-range constraints as well as 165 dihedral angle restraints for a total of 2,000 restraints. DYANA 1.5 anneal command (20000) steps was used to generate 60 conformers. 20 lowest target function structures were analyzed.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: target function / 計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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