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- PDB-1pta: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF PHOSPHOTRIESTERASE: AN ENZYME CAPA... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pta
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF PHOSPHOTRIESTERASE: AN ENZYME CAPABLE OF DETOXIFYING ORGANOPHOSPHATE NERVE AGENTS
要素PHOSPHOTRIESTERASE
キーワードHYDROLASE (ORGANOPHOSPHATE-DEGRADING)
機能・相同性
機能・相同性情報


aryldialkylphosphatase activity / aryldialkylphosphatase / catabolic process / zinc ion binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel ...Aryldialkylphosphatase, zinc-binding site / Phosphotriesterase family signature 1. / Phosphotriesterase / Phosphotriesterase family / Phosphotriesterase family profile. / Metal-dependent hydrolases / Metal-dependent hydrolase / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Parathion hydrolase
類似検索 - 構成要素
生物種Brevundimonas diminuta (バクテリア)
手法X線回折 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Benning, M. / Holden, H.M.
引用
ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Three-dimensional structure of phosphotriesterase: an enzyme capable of detoxifying organophosphate nerve agents.
著者: Benning, M.M. / Kuo, J.M. / Raushel, F.M. / Holden, H.M.
#1: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1995
タイトル: Three-Dimensional Structure of the Binuclear Metal Center of Phosphotriesterase
著者: Benning, M.M. / Kuo, J.M. / Raushel, F.M. / Holden, H.M.
履歴
登録1994年7月7日処理サイト: BNL
改定 1.01995年12月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32017年11月29日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / struct_conf / struct_conf_type
Item: _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年2月14日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHOTRIESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,4871
ポリマ－35,4871
非ポリマー00
水2,324129
1
A: PHOSPHOTRIESTERASE

A: PHOSPHOTRIESTERASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)70,9732
ポリマ－70,9732
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
Buried area3120 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area25620 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)80.200, 93.700, 45.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHOTRIESTERASE


分子量: 35486.516 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Brevundimonas diminuta (バクテリア)
参照: UniProt: P0A434, 加水分解酵素; ペプチド以外のCN結合加水分解酵素
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 129 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.38 Å3/Da / 溶媒含有率: 48.35 %
結晶化
*PLUS
pH: 8.5 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
111 mg/mlprotein 1drop
210 mMHEPES1drop
39 %PEG80001reservoir
4100 mMbicine1reservoir
55 mM1reservoirNaN3
61 M1reservoirLiCl

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.09 Å / 最低解像度: 100 Å / Num. obs: 21816 / % possible obs: 93 % / Num. measured all: 93927 / Rmerge(I) obs: 0.043
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.09 Å / 最低解像度: 2.2 Å / % possible obs: 88 % / Num. unique obs: 2551 / Num. measured obs: 8985 / Rmerge(I) obs: 0.171

-
解析

ソフトウェア名称: TNT / 分類: 精密化
精密化解像度: 2.1→30.1 Å / σ(F): 0 /
Rfactor反射数%反射
obs0.18 20330 93 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→30.1 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2439 0 0 129 2568
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.32
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d17.1
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.006
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
精密化
*PLUS
最低解像度: 30 Å
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg17.1

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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