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万見
- PDB-1pnq: Crystal structure of R. rubrum transhydrogenase domain III bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pnq
タイトルCrystal structure of R. rubrum transhydrogenase domain III bound to NADPH
要素NAD(P) transhydrogenase subunit beta
キーワードOXIDOREDUCTASE / Nucleotide binding fold / NADPH
機能・相同性
機能・相同性情報


proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase activity / proton-translocating NAD(P)+ transhydrogenase / membrane => GO:0016020 / NADP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
NADP transhydrogenase, beta subunit / NADP transhydrogenase beta-like domain / NAD(P) transhydrogenase beta subunit / TPP-binding domain / DHS-like NAD/FAD-binding domain superfamily / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / NAD(P) transhydrogenase subunit beta / NAD(P) transhydrogenase subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.4 Å
データ登録者Sundaresan, V. / Yamaguchi, M. / Chartron, J. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2003
タイトル: Conformational Change in the NADP(H) Binding Domain of Transhydrogenase Defines Four States
著者: Sundaresan, V. / Yamaguchi, M. / Chartron, J. / Stout, C.D.
履歴
登録2003年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年11月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
B: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,3754
ポリマ－38,8842
非ポリマー1,4912
水2,972165
1
A: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1882
ポリマ－19,4421
非ポリマー7451
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: NAD(P) transhydrogenase subunit beta
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1882
ポリマ－19,4421
非ポリマー7451
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)118.270, 118.270, 212.830
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number178
Space group name H-MP6122
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-122-

HOH

21B-73-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 NAD(P) transhydrogenase subunit beta / Pyridine nucleotide transhydrogenase subunit beta / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase ...Pyridine nucleotide transhydrogenase subunit beta / Nicotinamide nucleotide transhydrogenase subunit beta / Proton-translocating transhydrogenase NADP(H)-binding component / dIII


分子量: 19442.213 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Rhodospirillum rubrum (バクテリア)
発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q59765, UniProt: Q2RSB4*PLUS, EC: 1.6.1.2
#2: 化合物 ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 165 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶化温度: 281 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: ammonium sulfate, citrate, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281K
結晶化
*PLUS
温度: 8 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
120 mMTris-HCl1droppH8.2
20.8 mMdithiothreitol1drop
30.4 mMPMSF1drop
41 mMNADPH1drop
514 mg/mlprotein1drop
60.6 Mammonium sulfate1reservoir
730 mMsodium citrate1reservoirpH5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.979 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年1月22日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.4→19.65 Å / Num. obs: 34800 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 9.1 % / Biso Wilson estimate: 50.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.094 / Rsym value: 0.085 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル解像度: 2.4→2.46 Å / 冗長度: 5.1 % / Num. unique all: 2367 / % possible all: 99
反射
*PLUS
最低解像度: 19.7 Å / Num. measured all: 317639 / Rmerge(I) obs: 0.085
反射 シェル
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.635 / Mean I/σ(I) obs: 1.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
BEAST位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.4→19.63 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2344125.44 / Data cutoff high rms absF: 2344125.44 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 1716 4.9 %RANDOM
Rwork0.215 ---
all0.216 35062 --
obs0.215 34733 98.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 41.751 Å2 / ksol: 0.342248 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 58.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.37 Å0.35 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.34 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.4→19.63 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2698 0 96 166 2960
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.361.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it2.372
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.952
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.12.5
LS精密化 シェル解像度: 2.4→2.55 Å / Rfactor Rfree error: 0.02 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.326 261 4.8 %
Rwork0.34 5144 -
obs--94.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION3NADPH.PARAMNADPH.TOP
精密化
*PLUS
最高解像度: 2.4 Å / 最低解像度: 19.7 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.231 / Rfactor Rwork: 0.217
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.15
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg23.6
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.87

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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