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- PDB-1pk8: Crystal Structure of Rat Synapsin I C Domain Complexed to Ca.ATP -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pk8
タイトルCrystal Structure of Rat Synapsin I C Domain Complexed to Ca.ATP
要素rat synapsin I
キーワードMEMBRANE PROTEIN / ATP binding / ATP grasp / calcium (II) ion
機能・相同性
機能・相同性情報


synaptic vesicle cycle / synaptic vesicle clustering / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / synaptonemal complex / neurotransmitter secretion / regulation of synaptic vesicle cycle / presynaptic active zone / regulation of synaptic vesicle exocytosis ...synaptic vesicle cycle / synaptic vesicle clustering / Serotonin Neurotransmitter Release Cycle / Dopamine Neurotransmitter Release Cycle / extrinsic component of synaptic vesicle membrane / synaptonemal complex / neurotransmitter secretion / regulation of synaptic vesicle cycle / presynaptic active zone / regulation of synaptic vesicle exocytosis / neuron development / synapse organization / Schaffer collateral - CA1 synapse / terminal bouton / calcium-dependent protein binding / synaptic vesicle / synaptic vesicle membrane / presynapse / actin binding / cell body / cytoskeleton / postsynaptic density / axon / synapse / dendrite / protein kinase binding / Golgi apparatus / ATP binding / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Synapsin / Synapsin, conserved site / Synapsin, phosphorylation site / Synapsin, pre-ATP-grasp domain / Synapsin, ATP-binding domain / Synapsin, N-terminal domain / Synapsin, ATP binding domain / Synapsin N-terminal region / Synapsins signature 1. / Synapsins signature 2. ...Synapsin / Synapsin, conserved site / Synapsin, phosphorylation site / Synapsin, pre-ATP-grasp domain / Synapsin, ATP-binding domain / Synapsin, N-terminal domain / Synapsin, ATP binding domain / Synapsin N-terminal region / Synapsins signature 1. / Synapsins signature 2. / Rossmann fold - #20 / ATP-grasp fold, A domain / ATP-grasp fold, subdomain 1 / Pre-ATP-grasp domain superfamily / ATP-grasp fold, B domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Dna Ligase; domain 1 / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / Synapsin-1
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Brautigam, C.A. / Chelliah, Y. / Deisenhofer, J.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Tetramerization and ATP binding by a protein comprising the A, B, and C domains of rat synapsin I.
著者: Brautigam, C.A. / Chelliah, Y. / Deisenhofer, J.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 1998
タイトル: Synapsin I is structurally similar to ATP-utilizing enzymes
著者: Esser, L. / Wang, C.R. / Hosaka, M. / Smagula, C.S. / Sudhof, T.C. / Deisenhofer, J.
履歴
登録2003年6月5日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年3月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_alt_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_ptnr1_label_alt_id / _struct_conn.pdbx_ptnr2_label_alt_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年3月13日Group: Source and taxonomy / Structure summary / カテゴリ: entity / pdbx_entity_src_syn / Item: _entity.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: rat synapsin I
B: rat synapsin I
C: rat synapsin I
D: rat synapsin I
E: rat synapsin I
F: rat synapsin I
G: rat synapsin I
H: rat synapsin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)368,81726
ポリマ－364,3158
非ポリマー4,50218
水11,980665
1
A: rat synapsin I
B: rat synapsin I
C: rat synapsin I
D: rat synapsin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,47114
ポリマ－182,1584
非ポリマー2,31310
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15690 Å2
ΔGint-108 kcal/mol
Surface area47280 Å2
手法PISA
2
E: rat synapsin I
F: rat synapsin I
G: rat synapsin I
H: rat synapsin I
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)184,34712
ポリマ－182,1584
非ポリマー2,1898
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area15040 Å2
ΔGint-116 kcal/mol
Surface area46240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)70.600, 78.400, 135.000
Angle α, β, γ (deg.)80.60, 76.90, 71.80
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
rat synapsin I


分子量: 45539.398 Da / 分子数: 8 / 断片: A, B & C domains / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: SYN1 / プラスミド: pSynABC / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: P09951
#2: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca / 詳細: Sigma Chemical Corp.
#3: 化合物
ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / 詳細: Sigma Chemical Corp. / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-EDO / 1,2-ETHANEDIOL / ETHYLENE GLYCOL / エチレングリコ-ル


分子量: 62.068 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H6O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 665 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O / 詳細: Sigma Chemical Corp.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.89 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.82 %
結晶化温度: 299 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: PEGMME 5000, Tris, NaCl, Ca.ATP, EDTA, DTT, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 299K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
17.5 mg/mlprotein1drop
210 mMcalcium ATP1drop
3150 mMTris1reservoirpH7.5
415-20 %(w/v)PEG5000 MME1reservoir
5300 mM1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-ID / 波長: 1.008 Å
検出器タイプ: CUSTOM-MADE / 検出器: CCD / 日付: 2000年3月17日
放射モノクロメーター: Double crystal monochromator, Si-111
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.008 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→40 Å / Num. obs: 150398 / % possible obs: 96.3 % / 冗長度: 3.7 % / Biso Wilson estimate: 19 Å2 / Rsym value: 0.058 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 2.1→2.18 Å / 冗長度: 3.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.8 / Num. unique all: 14381 / Rsym value: 0.373 / % possible all: 92
反射
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Num. obs: 144586 / Num. measured all: 522852 / Rmerge(I) obs: 0.058
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 92 % / Rmerge(I) obs: 0.373

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
SCALEPACKデータスケーリング
EPMR位相決定
CNS1精密化
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AUX, ATPgammaS and Ca2+ removed

1aux


解像度: 2.1→20 Å / Isotropic thermal model: restrained / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MODIFIED ENGH & HUBER
詳細: Although the A, B, and C domains of rat Synapsin I were included in crystallization, only the C domain was observed. Some side chain atoms were set to an occupancy of 0.00 because of disorder. ...詳細: Although the A, B, and C domains of rat Synapsin I were included in crystallization, only the C domain was observed. Some side chain atoms were set to an occupancy of 0.00 because of disorder. Two conformations of ATP were modeled and refined due to ample evidence in the electron density maps. The differing phosphate positions would probably necessitate a movement in the associated Ca2+ ions, but only one Ca2+ was modeled per pair of ATP conformations
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 14256 -random
Rwork0.222 ---
all0.235 149733 --
obs0.222 142899 91.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: flat model / Bsol: 37.4817 Å2 / ksol: 0.341215 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 34.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-4.03 Å21.83 Å2-0.7 Å2
2--0.74 Å2-0.42 Å2
3----4.78 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.34 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.34 Å0.29 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数18531 0 512 665 19708
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.5
LS精密化 シェル解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.007
Rfactor反射数%反射
Rfree0.34 2100 -
Rwork0.289 --
obs-19216 82.2 %
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg24.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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