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- PDB-1pbh: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN RECOMBINANT PROCATHEPSIN B AT 3.2 ANGS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1pbh
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN RECOMBINANT PROCATHEPSIN B AT 3.2 ANGSTROM RESOLUTION
要素PROCATHEPSIN B
キーワードTHIOL PROTEASE / CATHEPSIN B / CYSTEINE PROTEASE / PROENZYME / PAPAIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization ...cathepsin B / peptidase inhibitor complex / thyroid hormone generation / endolysosome lumen / cellular response to thyroid hormone stimulus / Trafficking and processing of endosomal TLR / proteoglycan binding / Assembly of collagen fibrils and other multimeric structures / Collagen degradation / decidualization / collagen catabolic process / epithelial cell differentiation / cysteine-type peptidase activity / collagen binding / MHC class II antigen presentation / proteolysis involved in protein catabolic process / melanosome / peptidase activity / collagen-containing extracellular matrix / regulation of apoptotic process / ficolin-1-rich granule lumen / lysosome / symbiont entry into host cell / apical plasma membrane / external side of plasma membrane / cysteine-type endopeptidase activity / Neutrophil degranulation / perinuclear region of cytoplasm / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease ...Peptidase C1A, propeptide / Peptidase family C1 propeptide / Cysteine peptidase, asparagine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases asparagine active site. / Cysteine peptidase, histidine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases histidine active site. / : / Peptidase C1A, papain C-terminal / Papain family cysteine protease / Papain family cysteine protease / Cysteine proteinases / Cysteine peptidase, cysteine active site / Eukaryotic thiol (cysteine) proteases cysteine active site. / Cathepsin B; Chain A / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Podobnik, M. / Turk, D.
引用ジャーナル: FEBS Lett. / 年: 1996
タイトル: Crystal structures of human procathepsin B at 3.2 and 3.3 Angstroms resolution reveal an interaction motif between a papain-like cysteine protease and its propeptide.
著者: Turk, D. / Podobnik, M. / Kuhelj, R. / Dolinar, M. / Turk, V.
履歴
登録1997年2月14日処理サイト: BNL
改定 1.01998年2月25日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月30日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROCATHEPSIN B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)35,2261
ポリマ－35,2261
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)44.950, 77.100, 97.330
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROCATHEPSIN B


分子量: 35226.391 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 細胞株: BL21 / プラスミド: BL21 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) PLYSS / 参照: UniProt: P07858, cathepsin B
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 7.3
詳細: PROTEIN WAS CRYSTALLIZED FROM 30% PEG 6000, 0.2 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M HEPES, PH 7.3
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
130 %PEG60001reservoir
20.2 Mammonium sulfate1reservoir
30.1 MHEPES/NaOH1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 283 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年10月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: NI FILTER / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→8 Å / Num. obs: 5151 / % possible obs: 88.5 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5 % / Rmerge(I) obs: 0.166 / Rsym value: 0.115 / Net I/σ(I): 3.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.3 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.117 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / Rsym value: 0.278 / % possible all: 94.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
MOSFLMデータ削減
CCP4データ削減
MAINモデル構築
MAIN精密化
CCP4データスケーリング
MAIN位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1HUC

1huc


解像度: 3.2→10 Å / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射
Rfree0.252 -8 %
Rwork0.2158 --
obs-5051 -
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2383 0 0 0 2383
ソフトウェア
*PLUS
名称: MAIN / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Num. reflection all: 5151
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.0114
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.77

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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