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- PDB-1p9m: Crystal structure of the hexameric human IL-6/IL-6 alpha receptor... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p9m
タイトルCrystal structure of the hexameric human IL-6/IL-6 alpha receptor/gp130 complex
要素
  • Interleukin-6
  • Interleukin-6 receptor alpha chain
  • Interleukin-6 receptor beta chain
キーワードsignaling protein/cytokine / Ig domain / four helix bundle / cytokine / interleukin-6 / gp130 / signaling protein-cytokine COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


ciliary neurotrophic factor binding / positive regulation of interleukin-21 production / regulation of astrocyte activation / glucagon secretion / interleukin-6 receptor activity / interleukin-6 binding / regulation of glucagon secretion / hepatic immune response / oncostatin-M-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-1-mediated signaling pathway ...ciliary neurotrophic factor binding / positive regulation of interleukin-21 production / regulation of astrocyte activation / glucagon secretion / interleukin-6 receptor activity / interleukin-6 binding / regulation of glucagon secretion / hepatic immune response / oncostatin-M-mediated signaling pathway / negative regulation of interleukin-1-mediated signaling pathway / interleukin-27 receptor activity / ciliary neurotrophic factor receptor activity / negative regulation of interleukin-6-mediated signaling pathway / leukemia inhibitory factor signaling pathway / regulation of vascular endothelial growth factor production / oncostatin-M receptor complex / negative regulation of primary miRNA processing / ciliary neurotrophic factor receptor binding / interleukin-11 receptor activity / interleukin-11 binding / T follicular helper cell differentiation / ciliary neurotrophic factor-mediated signaling pathway / germinal center B cell differentiation / ciliary neurotrophic factor receptor complex / interleukin-27-mediated signaling pathway / interleukin-6 receptor complex / positive regulation of extracellular matrix disassembly / positive regulation of receptor signaling pathway via STAT / positive regulation of apoptotic DNA fragmentation / response to peptidoglycan / positive regulation of type B pancreatic cell apoptotic process / regulation of microglial cell activation / hepatocyte proliferation / neutrophil apoptotic process / interleukin-6 receptor binding / negative regulation of collagen biosynthetic process / : / interleukin-11-mediated signaling pathway / inflammatory response to wounding / T-helper 17 cell lineage commitment / positive regulation of T-helper 2 cell cytokine production / positive regulation of adaptive immune response / positive regulation of B cell activation / endocrine pancreas development / positive regulation of glomerular mesangial cell proliferation / negative regulation of interleukin-8 production / positive regulation of acute inflammatory response / regulation of neuroinflammatory response / vascular endothelial growth factor production / positive regulation of astrocyte differentiation / negative regulation of chemokine production / positive regulation of neuroinflammatory response / positive regulation of leukocyte chemotaxis / intestinal epithelial cell development / positive regulation of platelet aggregation / positive regulation of cytokine production involved in inflammatory response / neutrophil mediated immunity / Interleukin-27 signaling / IL-6-type cytokine receptor ligand interactions / Interleukin-35 Signalling / cytokine receptor activity / negative regulation of bone resorption / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / CD163 mediating an anti-inflammatory response / positive regulation of immunoglobulin production / glycogen metabolic process / interleukin-6-mediated signaling pathway / maintenance of blood-brain barrier / Interleukin-6 signaling / positive regulation of Notch signaling pathway / negative regulation of fat cell differentiation / protein tyrosine kinase activator activity / positive regulation of cardiac muscle hypertrophy / MAPK3 (ERK1) activation / monocyte chemotaxis / growth factor binding / positive regulation of interleukin-17 production / Interleukin-10 signaling / cytokine binding / MAPK1 (ERK2) activation / regulation of insulin secretion / positive regulation of interleukin-10 production / humoral immune response / negative regulation of lipid storage / Transcriptional Regulation by VENTX / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / regulation of angiogenesis / positive regulation of osteoblast differentiation / coreceptor activity / positive regulation of epithelial to mesenchymal transition / positive regulation of chemokine production / extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of T cell proliferation / response to glucocorticoid / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / positive regulation of glial cell proliferation / positive regulation of interleukin-1 beta production / response to activity / response to cytokine / cytokine activity
類似検索 - 分子機能
Interleukin-6 / Interleukin-6/G-CSF/MGF family / Interleukin-6/GCSF/MGF, conserved site / Interleukin-6 / G-CSF / MGF signature. / Interleukin-6/GCSF/MGF / Interleukin-6 homologues / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. ...Interleukin-6 / Interleukin-6/G-CSF/MGF family / Interleukin-6/GCSF/MGF, conserved site / Interleukin-6 / G-CSF / MGF signature. / Interleukin-6/GCSF/MGF / Interleukin-6 homologues / Type I cytokine receptor, cytokine-binding domain / Interleukin-6 receptor alpha chain, binding / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chain, conserved site / Long hematopoietin receptor, soluble alpha chains family signature. / Immunoglobulin C2-set-like, ligand-binding / Ig-like C2-type domain / Long hematopoietin receptor, Gp130 family 2, conserved site / Long hematopoietin receptor, gp130 family signature. / : / Growth Hormone; Chain: A; - #10 / Four-helical cytokine-like, core / Growth Hormone; Chain: A; / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like fold / Up-down Bundle / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
Interleukin-6 / Interleukin-6 receptor subunit alpha / Interleukin-6 receptor subunit beta
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.65 Å
データ登録者Boulanger, M.J. / Chow, D.C. / Brevnova, E.E. / Garcia, K.C.
引用ジャーナル: Science / : 2003
タイトル: Hexameric Structure and Assembly of the Interleukin-6/IL-6 alpha-Receptor/gp130 Complex
著者: Boulanger, M.J. / Chow, D.C. / Brevnova, E.E. / Garcia, K.C.
履歴
登録2003年5月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年7月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Interleukin-6 receptor beta chain
B: Interleukin-6
C: Interleukin-6 receptor alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)78,2533
ポリマ-78,2533
非ポリマー00
00
1
A: Interleukin-6 receptor beta chain
B: Interleukin-6
C: Interleukin-6 receptor alpha chain

A: Interleukin-6 receptor beta chain
B: Interleukin-6
C: Interleukin-6 receptor alpha chain


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)156,5076
ポリマ-156,5076
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation16_455y-2/3,x+2/3,-z+2/31
Buried area13030 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area65930 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)279.800, 279.800, 96.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32

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要素

#1: タンパク質 Interleukin-6 receptor beta chain / IL-6R-beta / Interleukin 6 signal transducer / Membrane glycoprotein 130 / GP130 / Oncostatin M ...IL-6R-beta / Interleukin 6 signal transducer / Membrane glycoprotein 130 / GP130 / Oncostatin M receptor / CDw130 / CD130 antigen


分子量: 34099.535 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domains D1 - D3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL6ST / プラスミド: pACGP67A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P40189
#2: タンパク質 Interleukin-6 / IL-6 / B-cell stimulatory factor 2 / BSF-2 / Interferon beta-2 / Hybridoma growth factor


分子量: 21103.076 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL6 OR IFNB2 / プラスミド: pACGP67A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P05231
#3: タンパク質 Interleukin-6 receptor alpha chain / IL-6R-alpha / IL-6R 1 / CD126 antigen


分子量: 23050.865 Da / 分子数: 1 / 断片: extracellular domains D2 - D3 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: IL6R / プラスミド: pACGP67A
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
参照: UniProt: P08887

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.65 Å3/Da / 溶媒含有率: 73.56 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 4.5
詳細: Sodium formate, Sodium acetate, pH 4.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 293K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
18 mg/mlprotein1drop
22.0 Msodium formate1reservoirpH4.5
30.1 Msodium acetate1reservoirpH4.5

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データ収集

回折平均測定温度: 200 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 8.2.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2002年9月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.65→50 Å / Num. all: 16144 / Num. obs: 15861 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 3.65→3.84 Å / Rmerge(I) obs: 0.551 / Mean I/σ(I) obs: 1.85 / % possible all: 98.1
反射
*PLUS
Num. obs: 16144 / Num. measured all: 120957
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 98.1 % / Mean I/σ(I) obs: 1.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1ALU
解像度: 3.65→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.009 / Isotropic thermal model: GROUP / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.334 1237 7.8 %RANDOM
Rwork0.282 ---
obs0.282 15767 98.2 %-
all-16061 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.115109 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 117.1 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-2.77 Å230.66 Å20 Å2
2--2.77 Å20 Å2
3----5.55 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.65 Å0.48 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.29 Å0.94 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.65→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5322 0 0 0 5322
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.03
LS精密化 シェル解像度: 3.65→3.88 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.487 185 7.2 %
Rwork0.403 2396 -
obs--97.1 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
X-RAY DIFFRACTION4&_1_TOPOLOGY_INFILE_4
X-RAY DIFFRACTION5&_1_TOPOLOGY_INFILE_5
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / % reflection Rfree: 5 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg22.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg1.03
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.494 / Rfactor Rwork: 0.406

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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