Text: The structure was determined using triple-resonance NMR spectroscopy
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試料調製
詳細
Solution-ID
内容
溶媒系
1
2mM S5a peptide unlabeled, 2mM ubiquitin-like domain of HHR23A U-15N,13C
50mMsodiumphosphate, 100mMsodiumchloride, 5% D2O
2
2mM S5a peptide U-15N,13C, 2mM ubiquitin-like domain of HHR23A unlabeled
50mMsodiumphosphate, 100mMsodiumchloride, 5% D2O
試料状態
イオン強度: 150mM / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 300 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Bruker DRX
Bruker
DRX
500
1
Bruker DRX
Bruker
DRX
600
2
-
解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
XwinNMR
2.5
BrukerKarlsruhe
解析
AURELIA
2.8.9
Neidig
データ解析
X-PLOR
3.1
Brunger
構造決定
X-PLOR
3.1
Brunger
精密化
精密化
手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures are based on a total of 2066 restraints, 1999 are NOE-derived distance restraints, of which 58 are intermolecular. For the S5a ubiquitin-interacting motif only the residues 270 ...詳細: The structures are based on a total of 2066 restraints, 1999 are NOE-derived distance restraints, of which 58 are intermolecular. For the S5a ubiquitin-interacting motif only the residues 270 to 301 were included in the structure calculations due to disorder of the flexible N- and C-termini.
代表構造
選択基準: lowest energy
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy 計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 10