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データを開く
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基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1p5c | ||||||
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タイトル | Circular permutation of Helix A in T4 lysozyme | ||||||
![]() | Lysozyme | ||||||
![]() | HYDROLASE / Circular permutation / protein design / context dependent folding | ||||||
機能・相同性 | ![]() viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | ![]() | ||||||
手法 | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Sagermann, M. / Gay, L. / Baase, W.A. / Matthews, B.W. | ||||||
![]() | ![]() タイトル: Relocation or duplication of the helix A sequence of T4 lysozyme causes only modest changes in structure but can increase or decrease the rate of folding. 著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Mooers, B.H. / Gay, L. / Matthews, B.W. #1: ![]() タイトル: Crystal structures of a T4-lysozyme duplication-extension mutant demonstrates that the highly conserved beta-sheet region has low intrinsic folding propensity 著者: Sagermann, M. / Matthews, B.W. #2: ![]() タイトル: Structure of bacteriophage T4 lysozyme refined at 1.7 A resolution 著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W. #3: ![]() タイトル: Structural characterization of an engineered tandem repeat contrasts the importance of context and sequence in protein folding 著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W. | ||||||
履歴 |
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Remark 999 | SEQUENCE Residue Leu 164 was deleted and sequence SGGAMNIFEMLRIDE was appended to the C-terminus |
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構造の表示
構造ビューア | 分子: ![]() ![]() |
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ダウンロードとリンク
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ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | ![]() | 144.7 KB | 表示 | ![]() |
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PDB形式 | ![]() | 114.7 KB | 表示 | ![]() |
PDBx/mmJSON形式 | ![]() | ツリー表示 | ![]() | |
その他 | ![]() |
-検証レポート
文書・要旨 | ![]() | 453.7 KB | 表示 | ![]() |
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文書・詳細版 | ![]() | 469.6 KB | 表示 | |
XML形式データ | ![]() | 29.2 KB | 表示 | |
CIF形式データ | ![]() | 40.8 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-関連構造データ
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リンク
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集合体
登録構造単位 | ![]()
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1 | ![]()
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4 | ![]()
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単位格子 |
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詳細 | Protein is a monomer in solution. The asymmetric unit contains 4 molecules. The refinement was performed in the absence of NCS operators. |
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要素
#1: タンパク質 | 分子量: 18861.607 Da / 分子数: 4 / 変異: C54T, C97A, G12M / 由来タイプ: 組換発現 由来: (組換発現) ![]() 属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: GENE E / プラスミド: phs1403 / 発現宿主: ![]() ![]() #2: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: ![]() |
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試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.77 % |
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結晶化 | 温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1 詳細: 30% PEG 3400, 50mM Phosphate buffer, 5% isopropanol, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 170 K |
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放射光源 | 由来: ![]() ![]() ![]() |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月7日 / 詳細: mirror |
放射 | モノクロメーター: single SI crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.9537 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 57195 / Num. obs: 22893 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 35.11 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 6.7 |
反射 シェル | 解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 2.4 % / Num. unique all: 3389 / Rsym value: 0.088 / % possible all: 99.3 |
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解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: ![]() 開始モデル: PDB ENTRY 2LZM 解像度: 2.5→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber 詳細: Amino terminal Methionine residue not visible in density.
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原子変位パラメータ |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
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拘束条件 |
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