[日本語] English
- PDB-1p5c: Circular permutation of Helix A in T4 lysozyme -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p5c
タイトルCircular permutation of Helix A in T4 lysozyme
要素Lysozyme
キーワードHYDROLASE / Circular permutation / protein design / context dependent folding
機能・相同性
機能・相同性情報


viral release from host cell by cytolysis / peptidoglycan catabolic process / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / host cell cytoplasm / defense response to bacterium
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #40 / Endolysin T4 type / T4-type lysozyme / : / Glycoside hydrolase, family 24 / Phage lysozyme / Lysozyme domain superfamily / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Sagermann, M. / Gay, L. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
引用
ジャーナル: Biochemistry / : 2004
タイトル: Relocation or duplication of the helix A sequence of T4 lysozyme causes only modest changes in structure but can increase or decrease the rate of folding.
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Mooers, B.H. / Gay, L. / Matthews, B.W.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 2002
タイトル: Crystal structures of a T4-lysozyme duplication-extension mutant demonstrates that the highly conserved beta-sheet region has low intrinsic folding propensity
著者: Sagermann, M. / Matthews, B.W.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / : 1987
タイトル: Structure of bacteriophage T4 lysozyme refined at 1.7 A resolution
著者: Weaver, L.H. / Matthews, B.W.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / : 1999
タイトル: Structural characterization of an engineered tandem repeat contrasts the importance of context and sequence in protein folding
著者: Sagermann, M. / Baase, W.A. / Matthews, B.W.
履歴
登録2003年4月25日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年5月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年7月24日Group: Data collection / Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification / _software.name
改定 1.42019年8月14日Group: Data collection / カテゴリ: computing
改定 1.52021年10月27日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.62023年8月16日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 999SEQUENCE Residue Leu 164 was deleted and sequence SGGAMNIFEMLRIDE was appended to the C-terminus

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Lysozyme
B: Lysozyme
C: Lysozyme
D: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,4464
ポリマ-75,4464
非ポリマー00
5,152286
1
A: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8621
ポリマ-18,8621
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8621
ポリマ-18,8621
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
3
C: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8621
ポリマ-18,8621
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
4
D: Lysozyme


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,8621
ポリマ-18,8621
非ポリマー00
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)53.758, 67.763, 94.057
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 92.58, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
詳細Protein is a monomer in solution. The asymmetric unit contains 4 molecules. The refinement was performed in the absence of NCS operators.

-
要素

#1: タンパク質
Lysozyme / Lysis protein / Muramidase / Endolysin


分子量: 18861.607 Da / 分子数: 4 / 変異: C54T, C97A, G12M / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: GENE E / プラスミド: phs1403 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): RR1 / 参照: UniProt: P00720, lysozyme
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 286 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.27 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.77 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.1
詳細: 30% PEG 3400, 50mM Phosphate buffer, 5% isopropanol, pH 7.1, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 170 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL9-1 / 波長: 0.9537 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2002年4月7日 / 詳細: mirror
放射モノクロメーター: single SI crystal / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→25 Å / Num. all: 57195 / Num. obs: 22893 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.5 % / Biso Wilson estimate: 35.11 Å2 / Rsym value: 0.076 / Net I/σ(I): 6.7
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 2.4 % / Num. unique all: 3389 / Rsym value: 0.088 / % possible all: 99.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT精密化
SCALAデータスケーリング
AMoRE位相決定
CNS精密化
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2LZM
解像度: 2.5→25 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Amino terminal Methionine residue not visible in density.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.31 2324 -random
Rwork0.248 ---
all0.252 23573 --
obs0.248 22881 97.1 %-
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.949 Å20 Å2-1.093 Å2
2---0.106 Å20 Å2
3----6.843 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5264 0 0 286 5550
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d1.7
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg13.6

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る