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- PDB-1p4s: Solution structure of Mycobacterium tuberculosis adenylate kinase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1p4s
タイトルSolution structure of Mycobacterium tuberculosis adenylate kinase
要素Adenylate kinase
キーワードTRANSFERASE / alpha/beta
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleoside triphosphate metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / purine nucleobase metabolic process / peptidoglycan-based cell wall / ATP binding ...nucleoside triphosphate metabolic process / nucleoside monophosphate metabolic process / nucleoside diphosphate metabolic process / adenylate kinase / AMP kinase activity / AMP salvage / nucleoside diphosphate kinase activity / purine nucleobase metabolic process / peptidoglycan-based cell wall / ATP binding / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Adenylate kinase, conserved site / Adenylate kinase signature. / Adenylate kinase/UMP-CMP kinase / Adenylate kinase / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Adenylate kinase / Adenylate kinase
類似検索 - 構成要素
生物種Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
手法溶液NMR / simulated annealing protocol
データ登録者Miron, S. / Munier-Lehmann, H. / Craescu, C.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2004
タイトル: Structural and Dynamic Studies on Ligand-Free Adenylate Kinase from Mycobacterium tuberculosis Revealed a Closed Conformation that Can Be Related to the Reduced Catalytic Activity.
著者: Miron, S. / Munier-Lehmann, H. / Craescu, C.T.
履歴
登録2003年4月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02004年1月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年2月23日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name
改定 1.42024年5月22日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylate kinase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,1531
ポリマ－20,1531
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest restraint violations and lowest energy
代表モデルモデル #12closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Adenylate kinase / ATP-AMP transphosphorylase


分子量: 20152.910 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Mycobacterium tuberculosis (結核菌)
遺伝子: ADK OR RV0733 OR MT0757 OR MTV041.07 / プラスミド: pet22b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bli5/pHL20
参照: UniProt: P69440, UniProt: P9WKF5*PLUS, adenylate kinase

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1122D NOESY, TOCSY, COSY
1232D NOESY, TOCSY, COSY
1343D 15N NOESY-HSQC, TOCSY-HSQC
1413D 15N, 13C HNCA, HN(CO)CA, HN(CA)CB, HN(CO)CACB, (H)CCH-TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.2 mM adenylate kinase 15N, 13C, 50mM potassium phosphate buffer pH 7.195% H20, 5% D2O,
21.0 mM adenylate kinase 50mM potassium phosphate buffer pH 7.1100% D2O
31.2 mM adenylate kinase 50mM potassium phosphate buffer pH 7.195% H20, 5% D2O,
41.2 mM adenylate kinase 15N, 50mM potassium phosphate buffer pH 7.195% H20, 5% D2O,
試料状態pH: 7.1 / 温度: 308 K
結晶化
*PLUS
手法: other / 詳細: NMR

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian UNITYVarianUNITY5001
Varian INOVAVarianINOVA7502

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解析

NMR software名称: Insight II / 開発者: MSI / 分類: 精密化
精密化手法: simulated annealing protocol / ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a 1809 are NOE-derived distance constraints, 191 dihedral angle restraints,159 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest restraint violations and lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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