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- PDB-1oxm: STRUCTURE OF CUTINASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oxm
タイトルSTRUCTURE OF CUTINASE
要素CUTINASE
キーワードSERINE ESTERASE / HYDROLASE / GLYCOPROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cutinase / cutinase activity / carbohydrate catabolic process / extracellular region
類似検索 - 分子機能
Cutinase, monofunctional / Cutinase, aspartate and histidine active sites / Cutinase, serine active site / Cutinase, serine active site. / Cutinase, aspartate and histidine active sites. / Cutinase / Cutinase/acetylxylan esterase / Cutinase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold ...Cutinase, monofunctional / Cutinase, aspartate and histidine active sites / Cutinase, serine active site / Cutinase, serine active site. / Cutinase, aspartate and histidine active sites. / Cutinase / Cutinase/acetylxylan esterase / Cutinase / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TC4 / Cutinase 1
類似検索 - 構成要素
生物種Nectria haematococca mpVI (菌類)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Longhi, S. / Cambillau, C.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1997
タイトル: Crystal structure of cutinase covalently inhibited by a triglyceride analogue.
著者: Longhi, S. / Mannesse, M. / Verheij, H.M. / De Haas, G.H. / Egmond, M. / Knoops-Mouthuy, E. / Cambillau, C.
#1: ジャーナル: Proteins / 年: 1996
タイトル: Dynamics of Fusarium Solani Cutinase Investigated Through Structural Comparison Among Different Crystal Forms of its Variants
著者: Longhi, S. / Nicolas, A. / Creveld, L. / Egmond, M. / Verrips, C.T. / De Vlieg, J. / Martinez, C. / Cambillau, C.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1996
タイトル: Contribution of Cutinase Serine 42 Side Chain to the Stabilization of the Oxyanion Transition State
著者: Nicolas, A. / Egmond, M. / Verrips, C.T. / De Vlieg, J. / Longhi, S. / Cambillau, C. / Martinez, C.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Cutinase, a Lipolytic Enzyme with a Preformed Oxyanion Hole
著者: Martinez, C. / Nicolas, A. / Van Tilbeurgh, H. / Egloff, M.P. / Cudrey, C. / Verger, R. / Cambillau, C.
#4: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Fusarium Solani Cutinase is a Lipolytic Enzyme with a Catalytic Serine Accessible to Solvent
著者: Martinez, C. / De Geus, P. / Lauwereys, M. / Matthyssens, G. / Cambillau, C.
履歴
登録1996年10月26日処理サイト: BNL
改定 1.01997年5月15日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月25日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月13日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CUTINASE
B: CUTINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)45,3474
ポリマ－44,5582
非ポリマー7892
水3,765209
1
A: CUTINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6732
ポリマ－22,2791
非ポリマー3941
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: CUTINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)22,6732
ポリマ－22,2791
非ポリマー3941
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)37.200, 69.200, 73.300
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 93.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.62389, -0.46433, -0.62862), (-0.37925, -0.52343, 0.76301), (-0.68333, 0.71444, 0.15047)
ベクター: 65.85388, 78.72206, -12.47664)
詳細THERE ARE TWO MOLECULES PER ASYMMETRIC UNIT.

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要素

#1: タンパク質 CUTINASE


分子量: 22278.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Nectria haematococca mpVI (菌類) / 生物種: Nectria haematococca / 株: mpVI / プラスミド: MIRY / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
参照: UniProt: P00590, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; カルボン酸エステル加水分解酵素
#2: 化合物 ChemComp-TC4 / BUTYL-PHOSPHINIC ACID 2,3-BIS-BUTYLCARBAMOYLOXY-PROPYL ESTER GROUP


分子量: 394.443 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C17H35N2O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 209 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細WT CUTINASE COVALENTLY INHIBITED BY THE TRIGLYCERIDE ANALOGUE TC4 BOUND TO THE CATALYTIC SERINE ...WT CUTINASE COVALENTLY INHIBITED BY THE TRIGLYCERIDE ANALOGUE TC4 BOUND TO THE CATALYTIC SERINE (RESIDUES A 120 AND B 120).
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.11 Å3/Da / 溶媒含有率: 42 %
結晶化pH: 7 / 詳細: PEG 6000 IN HEPES 0.1 M PH 7, pH 7.0
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Abergel, C., (1990) J. Mol. Biol., 215, 215.
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
115 mg/mlcutinase1drop
20.1 MHEPES1drop
314 %(w/v)PEG60001drop
40.1 MHEPES1reservoir
514 %(w/v)PEG60001reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 291 K
放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 15569 / % possible obs: 93.8 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 2.94 % / Rmerge(I) obs: 0.0523 / Net I/σ(I): 25.13
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 2.3 % / Rmerge(I) obs: 0.1768 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 67.7
反射
*PLUS
Num. measured all: 45670

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MARXDSデータ収集
MARSCALEデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MARXDSデータ削減
MARSCALEデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: NATIVE STRUCTURE AT 1.6 ANGSTROMS (PDB ENTRY 1CUS)

1cus


解像度: 2.3→30 Å / 交差検証法: R-FREE / σ(F): 0
詳細: THE CATALYTIC SER 120 OF BOTH MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT LIES IN AN UNFAVORABLE REGION OF THE RAMACHANDRAN PLOT (EPSILON CONFORMATION) WHICH IS TYPICAL OF ALL MEMBERS OF THE ALPHA/BETA ...詳細: THE CATALYTIC SER 120 OF BOTH MOLECULES IN THE ASYMMETRIC UNIT LIES IN AN UNFAVORABLE REGION OF THE RAMACHANDRAN PLOT (EPSILON CONFORMATION) WHICH IS TYPICAL OF ALL MEMBERS OF THE ALPHA/BETA HYDROLASE SUPERFAMILY.
Rfactor反射数%反射
Rfree0.227 777 5 %
Rwork0.163 --
obs0.163 15569 93.8 %
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.15 Å / Luzzati sigma a obs: 0.28 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3542 0 52 209 3803
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.325
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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