+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ox9 | ||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Crystal structure of SspB-ssrA complex | ||||||
要素 |
| ||||||
キーワード | HYDROLASE ACTIVATOR / SspB-ssrA | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of proteolysis involved in protein catabolic process / HslUV protease complex / positive regulation of ATP-dependent activity / positive regulation of protein catabolic process / ATPase binding / molecular adaptor activity / ribosome / protein homodimerization activity / RNA binding / cytosol 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å | ||||||
データ登録者 | Song, H.K. / Eck, M.J. | ||||||
引用 | ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2003 タイトル: Structural basis of degradation signal recognition by SspB, a specificity-enhancing factor for the ClpXP proteolytic machine 著者: Song, H.K. / Eck, M.J. | ||||||
履歴 |
|
-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
---|
-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ox9.cif.gz | 180.1 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
---|---|---|---|---|
PDB形式 | pdb1ox9.ent.gz | 148.2 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ox9.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
文書・要旨 | 1ox9_validation.pdf.gz | 502.3 KB | 表示 | wwPDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | 1ox9_full_validation.pdf.gz | 539.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | 1ox9_validation.xml.gz | 36 KB | 表示 | |
CIF形式データ | 1ox9_validation.cif.gz | 48.4 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/1ox9 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ox/1ox9 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
| ||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
1 |
| ||||||||
2 |
| ||||||||
3 |
| ||||||||
4 |
| ||||||||
単位格子 |
|
-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 12018.668 Da / 分子数: 8 / 断片: Residues 4-111 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 株: O157:H7 / 遺伝子: SSPB OR B3228 OR Z4586 OR ECS4101 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P25663, UniProt: P0AFZ3*PLUS #2: タンパク質・ペプチド | 分子量: 866.830 Da / 分子数: 8 / 由来タイプ: 合成 詳細: This ssrA peptide is synthesized and occurs naturally in E. coli. |
---|
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
---|
-試料調製
結晶 | マシュー密度: 4.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 71.11 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8 詳細: PEG 8K, pH 8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / pH: 7.7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 | |||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
|
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
---|---|
放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: A1 / 波長: 0.95 Å |
検出器 | タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月30日 |
放射 | モノクロメーター: Si 111 CHANNEL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.95 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.9→30 Å / Num. obs: 34398 / % possible obs: 93.4 % / Observed criterion σ(F): 3 / Observed criterion σ(I): 3 |
反射 シェル | 解像度: 2.9→2.99 Å / % possible all: 89.9 |
反射 | *PLUS Num. measured all: 86232 / Rmerge(I) obs: 0.124 |
反射 シェル | *PLUS % possible obs: 89.9 % / Rmerge(I) obs: 0.236 |
-解析
ソフトウェア |
| ||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.9→30 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
| ||||||||||||||||||||
精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.9→30 Å
| ||||||||||||||||||||
拘束条件 |
| ||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最低解像度: 30 Å / % reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rwork: 0.245 | ||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | ||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS |