closest to the average,minimized average structure
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要素
#1: タンパク質
Alpha-2-macroglobulinreceptor-associatedproteinprecursor / Alpha-2-MRAP / Low density lipoprotein receptor-related protein- associated protein 1 / RAP
分子量: 11681.404 Da / 分子数: 1 / 断片: domain 1 of receptor associated protein / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LRPAP1 OR A2MRAP / プラスミド: PGEX-2T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P30533
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実験情報
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実験
実験
手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-ID
Experiment-ID
Solution-ID
タイプ
1
1
1
3D 15N-separated NOESY
1
2
1
3D 13C-separated NOESY
1
3
1
HNHA
1
4
1
4D 13C/15N-separated NOESY
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試料調製
詳細
内容: ~1.2 mM of 13C/15N isotope labeled domain 1 of receptor associated protein 溶媒系: 50 mM NaCl, 75 mM NaPi, pH 6.5
試料状態
イオン強度: 50 mM NaCl, 75 mM NaPi / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 303.5 K
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NMR測定
放射
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長
相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ
製造業者
モデル
磁場強度 (MHz)
Spectrometer-ID
Varian INOVA
Varian
INOVA
500
1
Varian INOVA
Varian
INOVA
600
2
Varian INOVA
Varian
INOVA
800
3
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解析
NMR software
名称
バージョン
開発者
分類
xplor-nih
1
Schwieters, C.
構造決定
NMRPipe
1
Delarglio, F.
解析
interhlx
1
K. Yap, UniversityofToronto, Cananda
構造決定
interhlx
1
K. Yap, UniversityofToronto, Cananda
精密化
精密化
手法: torsiona angle dynamics, simulated anealing / ソフトェア番号: 1 詳細: The structures were determined using multi-dimension hetero-nuclear NMR spectroscopy. The constraints consist of NOE, diheadral, J-coupling, chemical shift, conformational data base as well ...詳細: The structures were determined using multi-dimension hetero-nuclear NMR spectroscopy. The constraints consist of NOE, diheadral, J-coupling, chemical shift, conformational data base as well as two setsof dipolar couplings measured from two different alignment media.
代表構造
選択基準: closest to the average,minimized average structure
NMRアンサンブル
コンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations 計算したコンフォーマーの数: 60 / 登録したコンフォーマーの数: 39