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- PDB-1oth: CRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE COMPLEXED ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1oth
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF HUMAN ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE COMPLEXED WITH N-PHOSPHONACETYL-L-ORNITHINE
要素PROTEIN (ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE)
キーワードTRANSFERASE / TRANSCARBAMOYLASE
機能・相同性
機能・相同性情報


response to biotin / ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / Urea cycle / citrulline biosynthetic process / arginine biosynthetic process via ornithine / Mitochondrial protein import ...response to biotin / ornithine catabolic process / monoatomic anion homeostasis / ammonium homeostasis / ornithine carbamoyltransferase / ornithine carbamoyltransferase activity / Urea cycle / citrulline biosynthetic process / arginine biosynthetic process via ornithine / Mitochondrial protein import / urea cycle / midgut development / amino acid binding / response to zinc ion / phosphate ion binding / liver development / response to insulin / phospholipid binding / mitochondrial inner membrane / mitochondrial matrix / response to xenobiotic stimulus / mitochondrion / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Ornithine/putrescine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold ...Ornithine/putrescine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate and ornithine carbamoyltransferases signature. / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn-binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase superfamily / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, Asp/Orn binding domain / Aspartate/ornithine carbamoyltransferase, carbamoyl-P binding domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-(PHOSPHONOACETYL)-L-ORNITHINE / Ornithine transcarbamylase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.85 Å
データ登録者Shi, D. / Morizono, H. / Ha, Y. / Aoyagi, M. / Tuchman, N. / Allewell, N.M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1998
タイトル: 1.85-A resolution crystal structure of human ornithine transcarbamoylase complexed with N-phosphonacetyl-L-ornithine. Catalytic mechanism and correlation with inherited deficiency.
著者: Shi, D. / Morizono, H. / Ha, Y. / Aoyagi, M. / Tuchman, M. / Allewell, N.M.
履歴
登録1998年10月6日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年10月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 2.02023年8月16日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI ..._atom_site.occupancy / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN (ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,3612
ポリマ－36,1071
非ポリマー2541
水3,873215
1
A: PROTEIN (ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE)
ヘテロ分子

A: PROTEIN (ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)109,0826
ポリマ－108,3203
非ポリマー7633
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
Buried area6900 Å2
ΔGint-36 kcal/mol
Surface area34610 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)125.900, 125.900, 125.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-356-

HOH

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (ORNITHINE TRANSCARBAMOYLASE)


分子量: 36106.551 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: N-PHOSPHONACETYL-L-ORNITHINE BIND ACTIVE SITE / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: PETOTCII / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P00480
#2: 化合物 ChemComp-PAO / N-(PHOSPHONOACETYL)-L-ORNITHINE / N5-(ホスホノアセチル)オルニチン


分子量: 254.178 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15N2O6P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 215 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 73 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 20 MM TRISAC, 2MM EDTA, 20MM KCL, 4MM PALO PH=7.4, pH 7.5
結晶化
*PLUS
温度: 18 ℃ / pH: 7.4 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlOTCase1drop
24 mMPALO1drop
320 mMTris-acetate1drop
42 mMEDTA1drop
520 mM1dropKCl
62 %PEG4001reservoir
72 Mammonium sulfate1reservoir
80.1 Msodium HEPES1reservoir

-
データ収集

回折平均測定温度: 120 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X12C / 波長: 1.1
検出器日付: 1998年3月15日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.85→40 Å / Num. obs: 51424 / % possible obs: 86.4 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 28 % / Biso Wilson estimate: 15.7 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.093 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / 冗長度: 25 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.4 / % possible all: 63.3
反射
*PLUS
Num. measured all: 1393080
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 63.3 % / Num. unique obs: 51424 / Rmerge(I) obs: 0.27

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
AMoRE位相決定
X-PLOR3.851精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2ORT

2ort


解像度: 1.85→40 Å / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.201 -10 %RANDOM
Rwork0.179 ---
obs0.179 48218 85.6 %-
原子変位パラメータBiso mean: 17.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.85→40 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2533 0 16 215 2764
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.011
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg2.41
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.877
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.85→1.93 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.251 -8.6 %
Rwork0.243 3248 -
obs--55.1 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PARAM19X.PRO / Topol file: TOPH19X.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
最低解像度: 40 Å / σ(F): 2 / % reflection Rfree: 10 %
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
Biso mean: 17.8 Å2
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg23.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg0.877
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor Rfree: 0.251 / % reflection Rfree: 8.6 % / Rfactor Rwork: 0.243 / Rfactor obs: 0.243

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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