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- PDB-1onf: Crystal structure of Plasmodium falciparum Glutathione reductase -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1onf
タイトルCrystal structure of Plasmodium falciparum Glutathione reductase
要素Glutathione reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE
機能・相同性
機能・相同性情報


glutathione-disulfide reductase / glutathione-disulfide reductase (NADPH) activity / glutathione metabolic process / cell redox homeostasis / flavin adenine dinucleotide binding / cellular response to oxidative stress / mitochondrion / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase ...: / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I / FAD/NAD-linked reductase, C-terminal dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, class I, active site / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductases class-I active site. / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase, dimerisation domain / FAD/NAD-linked reductase, dimerisation domain superfamily / FAD/NAD(P)-binding domain / Pyridine nucleotide-disulphide oxidoreductase / Enolase-like; domain 1 / FAD/NAD(P)-binding domain / FAD/NAD(P)-binding domain / 3-Layer(bba) Sandwich / FAD/NAD(P)-binding domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE / Glutathione reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.6 Å
データ登録者Sarma, G.N. / Savvides, S.N. / Becker, K. / Schirmer, M. / Schirmer, R.H. / Karplus, P.A.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2003
タイトル: Glutathione reductase of the malarial parasite Plasmodium falciparum: Crystal structure and inhibitor development
著者: Sarma, G.N. / Savvides, S.N. / Becker, K. / Schirmer, M. / Schirmer, R.H. / Karplus, P.A.
履歴
登録2003年2月27日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年5月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,4252
ポリマ－56,6391
非ポリマー7861
水77543
1
A: Glutathione reductase
ヘテロ分子

A: Glutathione reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)114,8494
ポリマ－113,2782
非ポリマー1,5712
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation6_566x,-y+1,-z+3/21
Buried area10080 Å2
ΔGint-67 kcal/mol
Surface area37080 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)90.640, 90.640, 123.320
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number91
Space group name H-MP4122

-
要素

#1: タンパク質 Glutathione reductase / GR / GRase


分子量: 56638.984 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
遺伝子: GR2 / プラスミド: pET22b+ / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): SG5(DE3) / 参照: UniProt: Q94655, glutathione-disulfide reductase
#2: 化合物 ChemComp-FAD / FLAVIN-ADENINE DINUCLEOTIDE


分子量: 785.550 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C27H33N9O15P2 / コメント: FAD*YM
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 43 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.55 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.31 %
結晶化pH: 9 / 詳細: pH 9.0
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
12 mMEDTA1droppH7.0
210 mg/mlprotein1drop
314 %(w/v)PEG550 MME1reservoir
470 mM1reservoirNaCl
570 mMBicine1reservoirpH8.7-9.0

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.2
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.6→30 Å / Num. obs: 16434 / % possible obs: 98.7 % / 冗長度: 7.5 % / Net I/σ(I): 13.5
反射 シェル解像度: 2.6→2.78 Å / Mean I/σ(I) obs: 4.1 / % possible all: 99.9
反射
*PLUS
最低解像度: 30 Å / Rmerge(I) obs: 0.094
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.9 % / Rmerge(I) obs: 0.388

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 3GRS

3grs


解像度: 2.6→29.36 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.903 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.882 / SU B: 14.747 / SU ML: 0.324 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.409 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: R and R-free values are different from the publication because the structure was refined further prior to pdb submission. Refinement was carried out by fixing the residue A GLU 31 to avoid it ...詳細: R and R-free values are different from the publication because the structure was refined further prior to pdb submission. Refinement was carried out by fixing the residue A GLU 31 to avoid it moving to create a close contact with the AO2* and AO3* atoms of the FAD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2969 1575 10.1 %RANDOM
Rwork0.25558 ---
obs0.25981 14029 95.78 %-
all-16434 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 50.087 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.06 Å20 Å20 Å2
2--0.06 Å20 Å2
3----0.13 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.6→29.36 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3457 0 52 43 3552
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0180.0223570
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.0931.9814823
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.4763433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg21.78315673
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1420.2553
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.022619
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3180.31775
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.5253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2190.372
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1910.55
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6621.52171
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.18723513
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.25931399
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4814.51310
LS精密化 シェル解像度: 2.604→2.671 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.342 97
Rwork0.259 943
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.17171.9338-0.64853.6247-1.00751.11620.00130.05830.78230.22140.06820.2482-0.52810.1381-0.06950.2578-0.0663-0.01190.176-0.030.333370.05467.0986.476
21.35160.16030.95583.6430.2384.239-0.40850.45940.2986-0.59370.32160.1361-0.59190.07090.08690.2662-0.20110.00580.3340.05330.137263.89452.54266.698
34.13351.8497-1.88426.81510.08261.0314-0.16260.57250.3871-0.64460.2407-0.6587-0.32921.0639-0.07810.3447-0.34150.07260.57750.04070.52289.16969.85576.227
43.2272-0.1213-0.80561.1188-1.07942.7099-0.08970.398-0.3743-0.18680.0468-0.36410.12110.6650.0430.03450.05120.05330.3603-0.11070.209581.17238.42584.039
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 1482 - 149
2X-RAY DIFFRACTION2AA149 - 275150 - 276
3X-RAY DIFFRACTION3AA276 - 378277 - 379
4X-RAY DIFFRACTION4AA379 - 495380 - 496
ソフトウェア
*PLUS
バージョン: 5 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
% reflection Rfree: 10 % / Rfactor Rfree: 0.302 / Rfactor Rwork: 0.251
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg2.1
LS精密化 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.78 Å / Rfactor Rfree: 0.37 / Rfactor Rwork: 0.285

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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