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万見
- PDB-1ofg: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ofg
タイトルGLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
要素GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
キーワードOXIDOREDUCTASE / NADP BINDING / OSMOTIC PROTECTION / PERIPLASM
機能・相同性
機能・相同性情報


glucose-fructose oxidoreductase / sorbitol biosynthetic process / glucose-fructose oxidoreductase activity / periplasmic space / nucleotide binding
類似検索 - 分子機能
Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence ...Glucose-fructose oxidoreductase, bacterial / : / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, C-terminal / Oxidoreductase family, C-terminal alpha/beta domain / Gfo/Idh/MocA-like oxidoreductase, N-terminal / Oxidoreductase family, NAD-binding Rossmann fold / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Dihydrodipicolinate Reductase; domain 2 / Twin arginine translocation (Tat) signal profile. / Twin-arginine translocation pathway, signal sequence / NAD(P)-binding Rossmann-like Domain / NAD(P)-binding domain superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-NDP / Glucose--fructose oxidoreductase
類似検索 - 構成要素
生物種Zymomonas mobilis (バクテリア)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Kingston, R.L. / Scopes, R.K. / Baker, E.N.
引用
ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: The structure of glucose-fructose oxidoreductase from Zymomonas mobilis: an osmoprotective periplasmic enzyme containing non-dissociable NADP.
著者: Kingston, R.L. / Scopes, R.K. / Baker, E.N.
#1: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1994
タイトル: Sorbitol Promotes Growth of Zymomonas Mobilis in Environments with High Concentrations of Sugar: Evidence for a Physiological Function of Glucose-Fructose Oxidoreductase in Osmoprotection
著者: Loos, H. / Kramer, R. / Sahm, H. / Sprenger, G.A.
#2: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1992
タイトル: Cloning, Sequence Analysis, and Expression of the Structural Gene Encoding Glucose-Fructose Oxidoreductase from Zymomonas Mobilis
著者: Kanagasundaram, V. / Scopes, R.K.
#3: ジャーナル: J.Bacteriol. / 年: 1986
タイトル: Glucose-Fructose Oxidoreductase, a New Enzyme Isolated from Zymomonas Mobilis that is Responsible for Sorbitol Production
著者: Zachariou, M. / Scopes, R.K.
履歴
登録1996年10月17日処理サイト: BNL
改定 1.01997年4月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
B: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
C: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
D: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
E: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
F: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)257,75612
ポリマ－253,2846
非ポリマー4,4736
水15,133840
1
A: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
B: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
C: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
D: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,8388
ポリマ－168,8564
非ポリマー2,9824
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area26830 Å2
ΔGint-124 kcal/mol
Surface area47490 Å2
手法PISA
2
E: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
F: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子

E: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
F: GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)171,8388
ポリマ－168,8564
非ポリマー2,9824
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-x+1,-y+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)84.490, 283.690, 116.990
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(-0.53678, -0.84348, -0.02025), (-0.8432, 0.53545, 0.04813), (-0.02975, 0.04291, -0.99864)104.44364, 56.12222, 42.87604
2given(0.53653, 0.84362, 0.0209), (0.84359, -0.53683, 0.01306), (0.02224, 0.01062, -0.9997)-20.4112, 35.93366, 42.16801
3given(-1, -0.00057, 0.00116), (0.00051, -0.99849, -0.05491), (0.00119, -0.05491, 0.99849)84.08351, 94.41982, 2.56472
4given(0.99996, 0.00836, -0.00189), (-0.00831, 0.99963, 0.02587), (0.0021, -0.02585, 0.99966)-0.17853, 94.97285, 3.17754
5given(-0.54566, -0.83778, -0.01939), (-0.83799, 0.54537, 0.01842), (-0.00485, 0.0263, -0.99964)104.76831, 151.27325, 44.63948
詳細NON-CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY CONSTRAINTS WERE APPLIED THROUGHOUT THE REFINEMENT. THUS THE SIX MODELLED SUBUNITS (A, B, C, D, E, F) ARE ALL IDENTICAL. CORRELATION COEFFICIENTS CALCULATED DURING MAP AVERAGING PROCEDURES SUGGEST THERE MAY BE SMALL DIFFERENCES BETWEEN SUBUNITS. THESE HAVE NOT BEEN MODELLED DUE TO THE LIMITED RESOLUTION OF THE DATA.

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要素

#1: タンパク質
GLUCOSE-FRUCTOSE OXIDOREDUCTASE


分子量: 42213.957 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Zymomonas mobilis (バクテリア) / 細胞内の位置: PERIPLASM / 参照: UniProt: Q07982, glucose-fructose oxidoreductase
#2: 化合物
ChemComp-NDP / NADPH DIHYDRO-NICOTINAMIDE-ADENINE-DINUCLEOTIDE PHOSPHATE / NADPH


分子量: 745.421 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H30N7O17P3
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 840 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 4

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 54 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: pH 5.5
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
110 mg/mlprotein1drop
25-15 %(w/v)PEG60001reservoir
30.2 Msuccinic acid/KOH1reservoiror 0.2 M citric acid/KOH

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データ収集

回折平均測定温度: 277 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年4月1日
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.7→50 Å / Num. obs: 71500 / % possible obs: 91 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Biso Wilson estimate: 44 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09
反射 シェル解像度: 2.7→2.87 Å / 冗長度: 2 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / % possible all: 60
反射
*PLUS
Num. measured all: 353200
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 60 % / Num. unique obs: 7701 / Num. measured obs: 15509

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解析

ソフトウェア
名称分類
TNT精密化
DENZOデータ削減
CCP4データスケーリング
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 2.7→50 Å / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH AND HUBER (1991)
詳細: THE OCCUPANCIES OF SOLVENT MOLECULES WITH HIGH TEMPERATURE FACTORS WERE REDUCED TO 0.5 IN THE COURSE OF STRUCTURE REFINEMENT. THERE ARE CLEAR INDICATIONS OF ALTERNATE CONFORMATIONS FOR THE ...詳細: THE OCCUPANCIES OF SOLVENT MOLECULES WITH HIGH TEMPERATURE FACTORS WERE REDUCED TO 0.5 IN THE COURSE OF STRUCTURE REFINEMENT. THERE ARE CLEAR INDICATIONS OF ALTERNATE CONFORMATIONS FOR THE FOLLOWING RESIDUES (NOT YET MODELLED): GLN 256, MET 314
Rfactor反射数%反射
Rwork0.203 --
all-71500 -
obs-71500 91 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数17370 0 288 840 18498
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.013
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg1.596
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d22.9
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes
X-RAY DIFFRACTIONt_it
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.203
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg22.9

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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