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万見
- PDB-1odz: Expansion of the glycosynthase repertoire to produce defined mann... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1odz
タイトルExpansion of the glycosynthase repertoire to produce defined manno-oligosaccharides
要素Mannan endo-1,4-beta-mannosidase
キーワードHYDROLASE / MANNANASE / FAMILY 26 / GLYCOSIDE-HYDROLASE / GLYCOSYNTHASE / MANNO-OLIGOSACCHARIDE
機能・相同性
機能・相同性情報


glucomannan metabolic process / galactomannan metabolic process / mannan endo-1,4-beta-mannosidase / mannan endo-1,4-beta-mannosidase activity / polysaccharide catabolic process
類似検索 - 分子機能
Glycoside hydrolase family 26 / Glycosyl hydrolase family 26 / Glycosyl hydrolase family 26 domain / Glycosyl hydrolases family 26 (GH26) domain profile. / Glycosidases / Glycoside hydrolase superfamily / TIM Barrel / Alpha-Beta Barrel / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mannan endo-1,4-beta-mannosidase
類似検索 - 構成要素
生物種Cellvibrio japonicus (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Jahn, M. / Stoll, D. / Warren, R.A.J. / Szabo, L. / Singh, P. / Gilbert, H.J. / Ducros, V.M.A. / Davies, G.J. / Withers, S.G.
引用ジャーナル: Chem.Commun.(Camb.) / 年: 2003
タイトル: Expansion of the Glycosynthase Repertoire to Produce Defined Manno-Oligosaccharides
著者: Jahn, M. / Stoll, D. / Warren, R.A.J. / Szabo, L. / Singh, P. / Gilbert, H.J. / Ducros, V.M.A. / Davies, G.J. / Withers, S.G.
履歴
登録2003年3月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02003年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年6月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Source and taxonomy / Structure summary
カテゴリ: citation / entity ...citation / entity / entity_name_com / entity_src_gen / struct_ref / struct_ref_seq / struct_ref_seq_dif
Item: _citation.page_last / _entity.pdbx_description ..._citation.page_last / _entity.pdbx_description / _entity.pdbx_mutation / _entity_name_com.name / _entity_src_gen.gene_src_common_name / _entity_src_gen.pdbx_beg_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_end_seq_num / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_gene / _entity_src_gen.pdbx_gene_src_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain / _entity_src_gen.pdbx_seq_type
改定 2.02020年7月29日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / atom_site_anisotrop ...atom_site / atom_site_anisotrop / chem_comp / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / struct_asym / struct_conn / struct_conn_type / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.type_symbol / _atom_site_anisotrop.U[1][1] / _atom_site_anisotrop.U[1][2] / _atom_site_anisotrop.U[1][3] / _atom_site_anisotrop.U[2][2] / _atom_site_anisotrop.U[2][3] / _atom_site_anisotrop.U[3][3] / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_comp_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_auth_seq_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_asym_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_atom_id / _atom_site_anisotrop.pdbx_label_comp_id / _atom_site_anisotrop.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_conn_type.id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Mannan endo-1,4-beta-mannosidase
B: Mannan endo-1,4-beta-mannosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,45710
ポリマ－87,3512
非ポリマー1,1068
水18,6091033
1
A: Mannan endo-1,4-beta-mannosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2285
ポリマ－43,6761
非ポリマー5534
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: Mannan endo-1,4-beta-mannosidase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)44,2285
ポリマ－43,6761
非ポリマー5534
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)131.855, 131.855, 54.268
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number76
Space group name H-MP41
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 4

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11PROPROTHRTHRAA44 - 887 - 51
21PROPROTHRTHRBB44 - 887 - 51
12THRTHRVALVALAA90 - 42253 - 385
22THRTHRVALVALBB90 - 42253 - 385

NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.99926, 0.03833, -0.00157), (-0.03832, -0.99926, -0.00155), (-0.00163, -0.00149, 1)
ベクター: 65.89867, 65.95024, 27.31247)

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要素

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タンパク質 / 糖 , 2種, 4分子 AB

#1: タンパク質 Mannan endo-1,4-beta-mannosidase / Mannanase 26A / Man26A / Mannanase A / ManA


分子量: 43675.582 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 39-423 / 変異: E320G / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEX WITH MANNOBIOSE
由来: (組換発現) Cellvibrio japonicus (バクテリア)
遺伝子: manA, man26A, CJA_2770 / プラスミド: PET21A / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 参照: UniProt: P49424, mannan endo-1,4-beta-mannosidase
#2: 多糖 beta-D-mannopyranose-(1-4)-alpha-D-mannopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 342.297 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpb1-4DManpa1-ROHGlycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/2,2,1/[a1122h-1a_1-5][a1122h-1b_1-5]/1-2/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[][a-D-Manp]{[(4+1)][b-D-Manp]{}}LINUCSPDB-CARE

-
非ポリマー , 4種, 1039分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-TRS / 2-AMINO-2-HYDROXYMETHYL-PROPANE-1,3-DIOL / TRIS BUFFER / トリス(ヒドロキシメチル)メチルアンモニウム


分子量: 122.143 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H12NO3 / コメント: pH緩衝剤*YM
#5: 化合物 ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン


分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1033 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

構成要素の詳細ENGINEERED MUTATION: GLU (320) GLY
配列の詳細RESIDUES 1-28 COMPRISE THE SIGNAL PEPTIDE. MATURE CRYSTALLISED FORM OF MAN26A E320G MUTANT CONSISTS ...RESIDUES 1-28 COMPRISE THE SIGNAL PEPTIDE. MATURE CRYSTALLISED FORM OF MAN26A E320G MUTANT CONSISTS OF RESIDUES MET-38 TO LYS-423.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 100MM TRIS 7.5, 26% PEG550, 9MM ZNSO4, 10MM MANNOTETRAOSE, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX14.2 / 波長: 0.978
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年6月15日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.978 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→15 Å / Num. obs: 171242 / % possible obs: 93.7 % / 冗長度: 4.01 % / Rmerge(I) obs: 0.036 / Net I/σ(I): 29.5
反射 シェル解像度: 1.4→1.45 Å / 冗長度: 2.23 % / Rmerge(I) obs: 0.384 / Mean I/σ(I) obs: 2.21 / % possible all: 64.4

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.24精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J9Y

1j9y


解像度: 1.4→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.974 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.967 / SU B: 0.961 / SU ML: 0.037 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.06 / ESU R Free: 0.054 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.177 8545 5 %RANDOM
Rwork0.151 ---
obs0.152 162650 93.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 13.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.52 Å20 Å20 Å2
2---0.52 Å20 Å2
3---1.05 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6065 0 66 1033 7164
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0216337
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0020.025464
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.41.9258657
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg1.279312682
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.1645754
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1010.2922
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.027130
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0030.021358
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.21305
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.2540.26568
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0880.23344
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1260.2651
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined0.1240.213
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2080.210
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2570.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.0990.219
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.9521.53781
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.40126117
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.93232556
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.8224.52540
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.269 446
Rwork0.253 8143

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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